OLBALTUMVIELU TERCIĀRĀ STRUKTŪRA: GALVENĀS ĪPAŠĪBAS - BIOLOĢIJA - 2025

Trešējā struktūra olbaltumvielu ir trīsdimensiju uzbūves ka polipeptīdu ķēdes iegūt, ja tie atloka atpakaļ par sevi. Šī konformācija parādās mijiedarbībā starp polipeptīda aminoskābju atlikumu sānu ķēdēm. Sānu ķēdes var mijiedarboties neatkarīgi no to stāvokļa uz olbaltumvielām.

Terciārā struktūra parāda atkarību no mijiedarbības starp R grupām, tāpēc ķēdes neatkārtojas, jo šīs grupas katram aminoskābes atlikumam ir atšķirīgas. No otras puses, sekundārā struktūra ir atkarīga no karboksilgrupām un aminogrupām, kuras atrodas visās aminoskābēs.

Olbaltumvielu kināzes fosfatāzes terciārā struktūra ar sekundārajām struktūrām alfa spirālē un beta loksnē. Uzņemts un rediģēts no: A2-33. Modificējis Alejandro Porto. .

Daži autori norāda, ka šķiedru olbaltumvielām ir vienkārša terciārā struktūra, taču, neskatoties uz to, citi autori norāda, ka šī struktūra ir raksturīga globular proteīniem.

Šķiedru olbaltumvielas

Šķiedru proteīnos polipeptīdu ķēdes ir sakārtotas garu pavedienu vai garu loksņu veidā; tie parasti sastāv no viena veida sekundārās struktūras. Šī sekundārā struktūra vairumā gadījumu ir svarīgāka par terciāro struktūru, nosakot olbaltumvielu formu.

Tā bioloģiskā funkcija ir strukturāla, piešķirot stiprību un / vai elastību orgāniem un struktūrām, kur tie atrodas, vienlaikus turot tos kopā. Visi šķiedraini olbaltumvielas nešķīst ūdenī, pateicoties lielam hidrofobisko aminoskābju atlikumu daudzumam.

Starp šiem šķiedru proteīniem ir keratīni un kolagēns. Pirmie ir sastopami saistaudos un tādās struktūrās kā matiņi, nagi (α-keratīni), zvīņas un spalvas (β-keratīni). Savukārt kolagēns atrodams kaulos, cīpslās un ādā, cita starpā.

α-keratīni

Šie proteīni ir daļa no tā sauktajiem starpposma pavedienu proteīniem, kuriem ir liela nozīme daudzšūnu organismu citoskeletonā. Turklāt tie ir galvenā matu, naglu, vilnas, ragu, naglu sastāvdaļa un viena no galvenajām olbaltumvielām dzīvnieku ādā.

Molekulu uzbūve ir α spirāle. Divus α-keratīna virzienus var izkārtot paralēli un satīt vienu virs otra ar to hidrofobām R grupām, savstarpēji mijiedarbojoties. Tādā veidā tiek izveidota superhelikāla struktūra vai bumba ar kreiso tinumu.

Α-keratīna terciārā struktūra ir vienkārša, un tajā dominē α-spirāles sekundārā struktūra. No otras puses, ir arī kvartāra struktūra, jo superhelikālajā struktūrā piedalās divas molekulas, kuras mijiedarbojas caur nekovalentām saitēm.

β-keratīni

Primārā struktūra ir līdzīga α-keratīniem, bet to sekundārajā struktūrā dominē β loksnes. Tie ir rāpuļu zvīņu un putnu spalvu galvenā sastāvdaļa.

Kolagēns

Šis proteīns var pārstāvēt vairāk nekā 30% no dažu dzīvnieku kopējās olbaltumvielu masas. Starp citiem audiem tas atrodams skrimšļos, kaulos, cīpslās, radzenē un ādā.

Kolagēna sekundārā struktūra ir unikāla, to attēlo ar kreiso roku spirāle ar 3,3 aminoskābju atlikumiem katrā pagriezienā. Trīs kreisās puses spirāles ķēdes (α-ķēdes) apvijas viena otrai, dodot labās puses supercoled molekulu, ko daži autori sauc par tropocollagen.

Tropocollagen molekulas apvienojas, veidojot kolagēna šķiedru, kurai ir augsta izturība, augstāka par tērauda un salīdzināma ar augstas izturības varu.

Citas šķiedru olbaltumvielas

Citi šķiedru olbaltumvielu veidi ir fibroīns un elastīns. Pirmo veido β loksnes, kas galvenokārt sastāv no glicīna, alanīna un serīna.

Šo aminoskābju sānu ķēdes ir maza izmēra, tāpēc tās var cieši iesaiņot. Rezultātā tiek iegūta šķiedra, kas ir ļoti izturīga un ļoti maz izliekjama.

Savukārt elastīnā valīns aizvieto serīnu starp tā galvenajām aminoskābēm. Atšķirībā no fibroīna, elastīns ir ļoti pagarināms, līdz ar to arī tā nosaukums. Molekulas konstitūcijā darbojas arī lizīns, kas var piedalīties saiknēs, kas elastīnam ļauj atgūt formu, kad izbeidzas spriedze.

Globular proteīni

Globularās olbaltumvielas atšķirībā no šķiedrainajām ir šķīstošas, un tām parasti ir vairāki sekundāro struktūru veidi. Tomēr tajos svarīgākas ir trīsdimensiju konfigurācijas, kuras viņi iegūst, saliekot sevi (terciārā struktūra).

Šīs īpašās trīsdimensiju uzbūves katram proteīnam piešķir specifisku bioloģisko aktivitāti. Šo olbaltumvielu galvenā funkcija ir regulējoša, kā tas notiek ar fermentiem.

Globālo olbaltumvielu terciārās struktūras raksturojums

Globālo olbaltumvielu terciārajai struktūrai ir dažas svarīgas īpašības:

- Globular proteīni ir kompakti, pateicoties iesaiņošanai, salocot polipeptīdu ķēdi.

- Attālinātās aminoskābju atliekas polipeptīdu ķēžu primārajā struktūrā atrodas cieši kopā, salocīšanas dēļ tās var savstarpēji mijiedarboties.

- Lielākiem globāliem proteīniem (no vairāk nekā 200 aminoskābēm) var būt vairāki kompakti segmenti, neatkarīgi viens no otra un ar īpašām funkcijām, un katru no šiem segmentiem sauc par domēnu. Domēnā var būt no 50 līdz 350 aminoskābju atlikumiem.

Mioglobīna terciārā struktūra. Uzņemts un rediģēts no: Thomas Splettstoesser. Modificējis Alejandro Porto. .

Globālo olbaltumvielu locīšanas vispārīgie noteikumi

Kā jau tika norādīts, olbaltumvielām ir īpašas locīšanas formas, kas tām piešķir arī īpašas īpašības. Šī locīšana nav nejauša, un to atbalsta gan primārā, gan sekundārā struktūra, kā arī dažas nekovalentās mijiedarbības, un ir arī daži fiziski locīšanas ierobežojumi, attiecībā uz kuriem ir formulēti daži noteikumi:

- Visiem globālajiem olbaltumvielām ir noteiktas sadalījuma shēmas ar hidrofobām R grupām, kas vērstas uz molekulas iekšpusi, un hidrofilajiem atlikumiem ārējā slānī. Tam nepieciešami vismaz divi sekundārās struktūras slāņi. Β-α-β cilpa un α-α virsotne var nodrošināt šos divus slāņus.

- β loksnes parasti ir sakārtotas kreisās puses velmējumā.

- Polipeptīdu ķēdē var notikt dažādi pagriezieni, lai pārietu no vienas sekundārās struktūras uz otru, piemēram, β vai γ pagriezieni, kas var mainīt ķēdes virzienu par četrām vai mazāk aminoskābēm.

- Globular proteīniem ir α spirāles, β loksnes, pagriezieni un neregulāri strukturēti segmenti.

Olbaltumvielu denaturācija

Ja proteīns zaudē dabisko (dabisko) trīsdimensiju struktūru, tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un lielāko daļu īpašo īpašību. Šis process ir pazīstams ar nosaukumu denaturācija.

Denaturācija var notikt, mainoties dabiskajiem vides apstākļiem, piemēram, mainot temperatūru vai pH. Daudzos proteīnos process ir neatgriezenisks; tomēr citi var spontāni atgūt dabisko struktūru, kad tiek atjaunoti normāli vides apstākļi.

Atsauces

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Bioķīmija. 3. izdevums. Benjamīns / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner un VW Rodwell (1996). Harpera bioķīmija. Appleton & Lange.
3. JM Bergs, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Bioķīmija. 5. izdevums. WH Freeman un uzņēmums.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith un J. Hardin (2006) Šūnu pasaule. 6. izdevums. Pearson Education Inc.
5. A. Lehingers (1978). Bioķīmija. Ediciones Omega, SA
6. T. Makkejs un JR Makkejs (2003). Bioķīmija: dzīves molekulārā bāze. 3. izdevums. McGraw-HiII Companies, Inc.