APOENZĪMS: RAKSTUROJUMS, FUNKCIJAS UN PIEMĒRI - BIOLOĢIJA - 2025

Apoenzyme ir olbaltumvielu daļa fermentu, kas ir iemesls, kāpēc tā ir pazīstama arī kā apoprotein. Apoenzīms ir neaktīvs, tas ir, tas nevar veikt savu funkciju, veicot noteiktu bioķīmisko reakciju, un tas ir nepilnīgs, līdz tas saistās ar citām molekulām, kas pazīstamas kā kofaktori.

Olbaltumvielu daļa (apoenzīms) kopā ar kofaktoru veido pilnīgu enzīmu (holoenzīmu). Fermenti ir olbaltumvielas, kas var palielināt bioķīmisko procesu ātrumu. Dažiem fermentiem ir nepieciešami savi kofaktori, lai veiktu katalīzi, bet citiem nē.

Galvenās iezīmes

Tās ir olbaltumvielu struktūras

Apoenzīmi atbilst fermenta olbaltumvielu daļai, kas ir molekulas, kuru funkcija ir darboties kā katalizatoriem noteiktām ķīmiskām reakcijām organismā.

Tie ir daļa no konjugētajiem fermentiem

Fermentus, kuriem nav nepieciešami kofaktori, sauc par vienkāršiem, piemēram, pepsīnu, tripsīnu un ureāzi. Tā vietā fermenti, kuriem nepieciešams noteikts kofaktors, ir zināmi kā konjugēti enzīmi. Tos veido divi galvenie komponenti: kofaktors, kas ir struktūra bez olbaltumvielām; un apoenzīms, olbaltumvielu struktūra.

Kofaktors var būt organisks savienojums (piemēram, vitamīns) vai neorganisks savienojums (piemēram, metāla jons). Organiskais kofaktors var būt koenzīms vai protezēšanas grupa. Koenzīms ir kofaktors, kas ir brīvi saistīts ar enzīmu, un tāpēc to var viegli atbrīvot no fermenta aktīvās vietas.

Viņi atzīst dažādus kofaktorus

Ir daudz kofaktoru, kas saistās ar apoenzīmiem, lai iegūtu holoenzīmus. Parastie koenzīmi ir NAD +, FAD, koenzīms A, B vitamīns un C vitamīns. Parastie metālu joni, kas saistās ar apoenzīmiem, cita starpā ir dzelzs, varš, kalcijs, cinks un magnijs.

Kofaktori cieši vai brīvi saistās ar apoenzīmu, lai apoenzīmu pārvērstu par holoenzīmu. Kad kofaktors ir noņemts no holoenzīma, tas tiek pārveidots par apoenzīmu, kas ir neaktīvs un nepilnīgs.

Apoenzīma funkcijas

Izveidojiet holoenzīmus

Apoenzīmu galvenā funkcija ir radīt holoenzīmus: apoenzīmi saistās ar kofaktoru, un no šīs saites rodas holoenzīms.

Svins katalītiskai darbībai

Katalīze attiecas uz procesu, kura laikā var paātrināt dažas ķīmiskās reakcijas. Pateicoties apoenzīmiem, holoenzīmi tiek pabeigti un spēj aktivizēt to katalītisko darbību.

Piemēri

Karboanhidrāze

Oglekļa anhidrāze ir būtisks enzīms dzīvnieku šūnās, augu šūnās un vidē, lai stabilizētu oglekļa dioksīda koncentrāciju.

Bez šī fermenta oglekļa dioksīda pārvēršana bikarbonātā - un otrādi - būtu ārkārtīgi lēna, padarot gandrīz neiespējamu tādu dzīvībai svarīgu procesu veikšanu kā fotosintēze augos un izelpošana elpošanas laikā.

Hemoglobīns

Hemoglobīns ir globulārs proteīns, kas atrodas mugurkaulnieku sarkano asins šūnās un daudzu bezmugurkaulnieku plazmā, un kuru funkcija ir transportēt skābekli un oglekļa dioksīdu.

Skābekļa un oglekļa dioksīda saistīšanās ar enzīmu notiek vietā, ko sauc par hema grupu, kas ir atbildīga par mugurkaulnieku asiņu sarkanās krāsas piešķiršanu.

Globālais hemoglobīns

Citohroma oksidāze

Citohroma oksidāze ir enzīms, kas atrodas lielākajā daļā šūnu. Satur dzelzi un porfirīnu.

Šis oksidējošais ferments ir ļoti svarīgs enerģijas ražošanas procesos. Tas atrodams mitohondriju membrānā, kur tas katalizē elektronu pārnešanu no citohroma uz skābekli, kas galu galā noved pie ūdens un ATP (enerģijas molekulas) veidošanās.

Alkohola dehidrogenāze

Alkohola dehidrogenāze ir enzīms, kas galvenokārt atrodams aknās un kuņģī. Šis apoenzīms katalizē pirmo soli alkohola metabolismā; tas ir, etanola un citu spirtu oksidēšana. Tādā veidā tas pārveido tos acetaldehīdā.

Tās nosaukums norāda darbības procesu šajā procesā: priedēklis "des" nozīmē "nē", un "hidro" norāda uz ūdeņraža atomu. Tādējādi spirta dehidrogenāzes funkcija ir noņemt no spirta ūdeņraža atomu.

Piruvāta kināze

Piruvāta kināze ir apoenzīms, kas katalizē pēdējo soli šūnu glikozes sabrukšanas (glikolīzes) procesā.

Tās funkcija ir paātrināt fosfātu grupas pārnešanu no fosfoenolpiruvāta uz adenozīndifosfātu, iegūstot vienu piruvāta molekulu un vienu ATP.

Piruvāta kināzei ir 4 dažādas formas (izoenzīmi) dažādos dzīvnieku audos, un katrai no tām piemīt īpašas kinētiskās īpašības, kas vajadzīgas, lai atbilstu šo audu vielmaiņas vajadzībām.

Piruvāta karboksilāze

Piruvāta karboksilāze ir ferments, kas katalizē karboksilāciju; tas ir, karboksilgrupas pārnešana uz piruvāta molekulu, veidojot oksaloacetātu.

Piemēram, tas katalizējas dažādos audos, piemēram: aknās un nierēs tas paātrina sākotnējās reakcijas uz glikozes sintēzi, savukārt taukaudos un smadzenēs tas veicina lipīdu sintēzi no piruvāta.

Tas ir iesaistīts arī citās reakcijās, kas ir daļa no ogļhidrātu biosintēzes.

Acetilkoenzīms A karboksilāze

Acetil-CoA karboksilāze ir svarīgs enzīms taukskābju metabolismā. Tas ir proteīns, kas atrodams gan dzīvniekos, gan augos, un satur vairākas apakšvienības, kas katalizē dažādas reakcijas.

Tās funkcija galvenokārt ir karboksilgrupas pārnešana uz acetil-CoA, lai to pārveidotu par malonilkoenzīmu A (malonil-CoA).

Tam ir 2 izoformas, ko sauc par ACC1 un ACC2, kas atšķiras pēc funkcijām un sadalījuma zīdītāju audos.

Monoamīnoksidāze

Monoamīnoksidāze ir ferments, kas atrodas nervu audos, kur tas veic svarīgas funkcijas noteiktu neirotransmiteru, piemēram, serotonīna, melatonīna un epinefrīna, inaktivācijai.

Piedalās dažādu smadzeņu monoamīnu bioķīmiskās sadalīšanās reakcijās. Šajās oksidatīvajās reakcijās ferments izmanto skābekli, lai no molekulas noņemtu aminogrupu un iegūtu aldehīdu (vai ketonu), kā arī atbilstošo amonjaku.

Laktāta dehidrogenāze

Laktāta dehidrogenāze ir ferments, kas atrodams dzīvnieku, augu un prokariotu šūnās. Tās funkcija ir veicināt laktāta pārvēršanu piruvavijā un otrādi.

Šis enzīms ir svarīgs šūnu elpošanā, kura laikā no pārtikas glikoze tiek sadalīta, lai iegūtu šūnām noderīgu enerģiju.

Lai arī laktātdehidrogenāze ir bagātīga audos, šī fermenta līmenis asinīs ir zems. Tomēr, ja ir ievainojums vai slimība, daudzas molekulas izdalās asinsritē. Tādējādi laktātadehidrogenāze ir noteiktu traumu un slimību, piemēram, sirdslēkmes, anēmijas, vēža, HIV, indikators.

Katalāze

Katalāze ir atrodama visos organismos, kas dzīvo skābekļa klātbūtnē. Tas ir ferments, kas paātrina reakciju, ar kuru ūdeņraža peroksīds sadalās ūdenī un skābeklī. Tādā veidā tas novērš toksisku savienojumu uzkrāšanos.

Tādējādi tas palīdz aizsargāt orgānus un audus no bojājumiem, ko rada peroksīds - savienojums, ko nepārtraukti ražo daudzās vielmaiņas reakcijās. Zīdītājiem tas galvenokārt atrodams aknās.

Atsauces

1. Agraval, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Sākotnējais pētījums par seruma laktāta dehidrogenāzes (LDH) prognostisko biomarķieri karcinomas krūtīs. Klīnisko un diagnostisko pētījumu žurnāls, 6. – 8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Acetilkoenzīma A karboksilāzes biotinildomēna struktūra, kas noteikta ar MAD fāzēm. Uzbūve, 3 (12), 1407–1419.
3. Bergs, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioķīmija (8. izdevums). WH Freeman un uzņēmums.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Seruma laktātdehidrogenāzes līmeņa saistība ar izvēlētām oportūnistiskām infekcijām un HIV progresēšanu. Starptautiskais infekcijas slimību žurnāls, 6. (3), 178. – 181.
5. Feglers, J. (1944). Karboanhidrāzes funkcija asinīs. Daba, 137. – 38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Monoamīnoksidāžu grupas struktūras un mehānisms. Biomolekulas koncepcijas, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Cilvēka piruvāta kināze M2: daudzfunkcionāls proteīns. Protein Science, 19 (11), 2031. – 2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Piruvāta karboksilāzes uzbūve, mehānisms un regulēšana. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Piruvāta kināzes izoenzīmi. Bioķīmiskās biedrības darījumi, 18, 193-196.
10. Zālamans, E., Bergs, L. un Martins, D. (2004). Bioloģija (7. izdevums) Cengage mācīšanās.
11. Supuran, CT (2016). Karboanhidrāžu uzbūve un darbība. Bioķīmiskais žurnāls, 473 (14), 2023–2032.
12. Tiptons, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamīnoksidāzes: noteiktības un neskaidrības. Pašreizējā zāļu ķīmija, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Bioķīmijas pamati: dzīve molekulārā līmenī (5. izdevums). Vilejs.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Vai augstāks laktāts ir audzēja metastātiskā riska rādītājs? Pilot MRS pētījums, izmantojot hiperpolarizētu13C-piruvātu. Akadēmiskā radioloģija, 21. (2), 223. – 231.