OLBALTUMVIELU PRIMĀRĀ STRUKTŪRA: ĪPAŠĪBAS - BIOLOĢIJA - 2025

Primāro struktūru olbaltumvielu ir secība, kādā aminoskābes polipeptīda vai polipeptīdu, kas padara tos ir sakārtotas. Olbaltumviela ir biopolimērs, ko veido α-aminoskābju monomēri, kas savienoti ar peptīdu saitēm. Katrā olbaltumvielā ir noteikta šo aminoskābju secība.

Olbaltumvielas veic ļoti dažādas bioloģiskās funkcijas, tostarp veido un saglabā šūnas integritāti caur citoskeletu, aizsargā ķermeni no svešiem aģentiem caur antivielām un katalizē ķīmiskās reakcijas organismā caur fermentiem.

Olbaltumvielu primārā, sekundārā, terciārā un ceturtējā struktūra, trīsdimensiju uzbūve. Uzņemts un rediģēts no: Alejandro Porto.

Mūsdienās olbaltumvielu sastāva un aminoskābju sakārtošanas secības noteikšana (sekvencēšana) notiek ātrāk nekā pirms gadiem. Šī informācija tiek glabāta starptautiskās elektroniskās datu bāzēs, kurām var piekļūt, izmantojot internetu (cita starpā GenBank, PIR).

Aminoskābes

Aminoskābes ir molekulas, kas satur aminogrupu un karbonskābes grupu. Α-aminoskābju gadījumā tām ir centrālais oglekļa atoms (α ogleklis), pie kura ir pievienota gan aminogrupa, gan karboksilgrupa, papildus ūdeņraža atomam un atšķirīgai R grupai, ko sauc par sānu ķēde.

Sakarā ar šo α-oglekļa konfigurāciju, veidojušās aminoskābes, kas pazīstamas kā α-aminoskābes, ir hirālas. Tiek ražotas divas formas, kas ir viena otra spoguļattēli un tiek saukti par L un D enantiomēriem.

Visas dzīvo būtņu olbaltumvielas sastāv no 20 L-konfigurācijas α-aminoskābēm.Šo 20 aminoskābju sānu ķēdes ir atšķirīgas un tām ir liela ķīmisko grupu daudzveidība.

Pamatā α-aminoskābes var grupēt (patvaļīgi) atkarībā no sānu ķēdes veida šādā veidā.

Alifātiskās aminoskābes

Pēc dažu autoru domām, šajā grupā ietilpst glicīns (Gli), alanīns (Ala), Valīns (Val), leicīns (Leu) un izoleicīns (Īle). Pie citiem autoriem pieder arī metionīns (Met) un prolīns (Pro).

Aminoskābes ar hidroksilu vai sēru saturošām sānu ķēdēm

Tas satur serīnu (Ser), cisteīnu (Cys), treonīnu (Thr) un arī metionīnu. Pēc dažu autoru domām, grupā būtu jāiekļauj tikai Ser un Thr.

Cikliskās aminoskābes

Sastāv tikai no prolīna, kuru, kā jau minēts, citi autori iekļauj alifātisko aminoskābju skaitā.

Aromātiskās aminoskābes

Fenilalanīns (Phe), tirozīns (Tyr) un triptofāns (Trp).

Pamata aminoskābes

Histidīns (His), lizīns (Lys) un arginīns (Arg)

Skābās aminoskābes un to amīdi

Tas satur asparagīnskābes (Asp) un glutamīnskābes (Glu) skābes, kā arī amīdus Aspargine (Asn) un Glutamīnu (Gln). Daži autori šo pēdējo grupu nodala divās daļās; no vienas puses, skābās aminoskābes (pirmās divas), no otras puses - tās, kas satur karboksilamīdu (atlikušās divas).

Peptīdu saites

Aminoskābes var savienot savā starpā ar peptīdu saitēm. Šīs saites, ko sauc arī par amīdu saitēm, ir izveidotas starp vienas aminoskābes α-aminogrupu un citas α-karboksilgrupu. Šī savienība veidojas, zaudējot ūdens molekulu.

Savienojums starp divām aminoskābēm rada dipeptīda veidošanos, un, ja tiek pievienotas jaunas aminoskābes, secīgi var veidoties tripeptīdi, tetrapeptīdi utt.

Polipeptīdus, kas sastāv no neliela skaita aminoskābju, parasti sauc par oligopeptīdiem, un, ja aminoskābju skaits ir liels, tad tos sauc par polipeptīdiem.

Katra aminoskābe, kas pievienota polipeptīdu ķēdē, atbrīvo vienu ūdens molekulu. To aminoskābes daļu, kas saistīšanās laikā ir zaudējusi H + vai OH-, sauc par aminoskābes atlikumu.

Lielākajai daļai šo oligopeptīdu un polipeptīdu ķēžu vienā galā būs aminotermināla grupa (N-termināls), bet otrā - termināls karboksilgrupa (C-termināls). Turklāt tie var saturēt daudzas jonizējamas grupas starp aminoskābju atlikumu sānu ķēdēm, kas tās veido. Sakarā ar to tie tiek uzskatīti par poliamīdiem.

Peptīdu saites veidošanās starp divām aminoskābēm. Uzņemts un rediģēts no: Alejandro Porto.

Aminoskābju secība

Katram proteīnam ir noteikta aminoskābju atlikumu secība. Šī kārtība ir tā saucamā olbaltumvielu galvenā struktūra.

Katrs organisma katrs proteīns ir specifisks sugai. Tas ir, cilvēka mioglobīns ir identisks cita cilvēka mioglobīnam, taču tam ir nelielas atšķirības ar citu zīdītāju mioglobīniem.

Olbaltumvielu saturošo aminoskābju daudzums un veidi ir tikpat svarīgi kā šo aminoskābju atrašanās vieta polipeptīdu ķēdē. Lai saprastu olbaltumvielas, bioķīmiķiem vispirms jāizolē un jāattīra katrs konkrētais proteīns, pēc tam jāveic aminoskābju satura analīze un visbeidzot jānosaka tā secība.

Olbaltumvielu izolēšanai un attīrīšanai ir dažādas metodes, starp tām: centrifugēšana, hromatogrāfija, gēla filtrēšana, dialīze un ultrafiltrēšana, kā arī pētāmā proteīna šķīdības īpašību izmantošana.

Olbaltumvielās esošo aminoskābju noteikšanu veic trīs posmos. Pirmais ir salauzt peptīdu saites hidrolīzes ceļā. Pēc tam maisījumā tiek atdalīti dažādi aminoskābju veidi; un visbeidzot, katrs no iegūto aminoskābju veidiem tiek kvantitatīvi noteikts.

Lai noteiktu olbaltumvielu primāro struktūru, var izmantot dažādas metodes; bet šobrīd visplašāk izmantotā ir Edmana metode, kas pamatā sastāv no N-gala aminoskābes atkārtotas marķēšanas un atdalīšanas no pārējās ķēdes un katras atbrīvotās aminoskābes identificēšanas atsevišķi.

Olbaltumvielu kodēšana

Olbaltumvielu primārā struktūra ir kodēta organismu gēnos. Ģenētiskā informācija ir ietverta DNS, bet, lai to pārveidotu olbaltumvielās, tā vispirms jāpārraksta mRNS molekulās. Katrs nukleotīdu triplets (kodons) kodē aminoskābi.

Tā kā ir 64 iespējamie kodoni un olbaltumvielu veidošanā tiek izmantotas tikai 20 aminoskābes, katru aminoskābi var kodēt vairāk nekā viens kodons. Praktiski visas dzīvās lietas izmanto tos pašus kodonus, lai kodētu tās pašas aminoskābes. Tāpēc ģenētiskais kods tiek uzskatīts par gandrīz universālu valodu.

Šajā kodā ir kodoni, ko izmanto, lai sāktu un arī apturētu polipeptīda translāciju. Apstāšanās kodoni nekodē aminoskābes, bet pārtrauc translāciju ķēdes C galā, un tos attēlo triplets UAA, UAG un UGA.

No otras puses, AUG kodons parasti darbojas kā sākuma signāls un kodē arī metionīnu.

Pēc translācijas olbaltumvielas var tikt nedaudz apstrādātas vai pārveidotas, piemēram, saīsinot ar sadrumstalotību, lai sasniegtu to galīgo konfigurāciju.

Atsauces

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Bioķīmija. 3 ^th izdevums. Benjamīns / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner un VW Rodwell. 1996. Harpera bioķīmija. Appleton & Lange
3. JM Bergs, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Bioķīmija. 5 ^th izdevums. WH Freeman un uzņēmums.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Bioķīmijas krāsu atlants. 2 ^nd izdevums. Thieme.
5. A. Lehingers (1978). Bioķīmija. Ediciones Omega, SA
6. L. Sterērs (1995). Bioķīmija. WH Freeman and Company, Ņujorka.