OLBALTUMVIELU KVARTĀRĀ STRUKTŪRA: RAKSTURLIELUMI - BIOLOĢIJA - 2025

Ceturtējā struktūra olbaltumvielu definē telpisko attiecību starp katru no to polipeptīdu apakšvienībām savienoti ar nekovalentus spēkiem. Polimēru proteīnos katru no polipeptīdu ķēdēm, kas tos veido, sauc par apakšvienībām vai protomēriem.

Olbaltumvielas var sastāvēt no viena (monomēra), diviem (dimēriem), vairākiem (oligomēriem) vai daudziem protomēriem (polimēra). Šiem protomēriem var būt līdzīga vai ļoti atšķirīga molekulārā struktūra. Pirmajā gadījumā tiek teikts, ka tie ir homotipiski proteīni, bet otrajā gadījumā - heterotipiski.

Proliferējošās šūnas kodola antigēna olbaltumvielu kvartāra struktūras piemērs. Uzņemts un rediģēts no: Tomass Šafejs.

Zinātniskajā apzīmējumā bioķīmiķi izmanto apakšgrāmatas grieķu burtus, lai aprakstītu olbaltumvielu protomēru sastāvu. Piemēram, tetrameriskais homotipiskais proteīns tiek apzīmēts ar α ₄ , bet tetrameriskais proteīns, kas sastāv no diviem atšķirīgiem dimeriem, tiek apzīmēts α ₂ β ₂ .

Olbaltumvielu struktūra

Olbaltumvielas ir sarežģītas molekulas, kurām ir dažādas trīsdimensiju konfigurācijas. Šīs konfigurācijas ir unikālas katram proteīnam un ļauj tām veikt ļoti specifiskas funkcijas. Olbaltumvielu strukturālās organizācijas līmeņi ir šādi.

Primārā struktūra

Tas attiecas uz secību, kurā dažādas aminoskābes ir sakārtotas polipeptīdu ķēdē. Šo secību piešķir DNS sekvence, kas kodē minēto olbaltumvielu.

Sekundārā struktūra

Lielākā daļa olbaltumvielu nav pilnībā izstieptas aminoskābju garās ķēdes, bet tām ir reģioni, kas regulāri tiek salocīti spirālēs vai loksnēs. Šī locīšana ir tā sauktā sekundārā struktūra.

Terciārā struktūra

Otrās struktūras salocītās zonas, savukārt, var salocīt un salikt kompaktākās konstrukcijās. Šis pēdējais locījums piešķir olbaltumvielām trīsdimensiju formu.

Kvartāra struktūra

Olbaltumvielās, kuras veido vairāk nekā viena apakšvienība, ceturtējās struktūras ir telpiskās attiecības, kas pastāv starp katru apakšvienību, kuras savstarpēji savieno nekovalentās saites.

Olbaltumvielu primārā, sekundārā, terciārā un ceturtējā struktūra, trīsdimensiju uzbūve. Uzņemts un rediģēts no: Alejandro Porto.

Kvartāra struktūras stabilitāte

Olbaltumvielu trīsdimensiju struktūru stabilizē vāja vai nekovalenta mijiedarbība. Kaut arī šīs saites vai mijiedarbība ir daudz vājāka nekā parastās kovalentās saites, to ir daudz, un to kumulatīvā iedarbība ir spēcīga. Šeit mēs apskatīsim dažas no visbiežāk sastopamajām mijiedarbībām.

Hidrofobiskas mijiedarbības

Dažas aminoskābes satur hidrofobās sānu ķēdes. Ja olbaltumvielām ir šīs aminoskābes, molekulas locīšana liek šīm sānu ķēdēm virzīties uz olbaltumvielu iekšpusi un aizsargā tās no ūdens. Dažādu sānu ķēžu raksturs nozīmē, ka tās dažādos veidos veicina hidrofobo efektu.

Van der Waals mijiedarbība

Šī mijiedarbība notiek, ja molekulas vai atomi, kas nav saistīti ar kovalentām saitēm, nonāk pārāk tuvu viens otram, un tāpēc viņu attālākās elektroniskās orbitāles sāk pārklāties.

Tajā laikā starp šiem atomiem tiek izveidots atbaidošs spēks, kas ļoti strauji aug, tuvojoties to attiecīgajiem centriem. Tie ir tā dēvētie “van der Waals spēki”.

Slodzes un slodzes mijiedarbība

Tieši elektrostatiskā mijiedarbība notiek starp uzlādētu daļiņu pāri. Olbaltumvielās šāda veida mijiedarbība notiek gan olbaltumvielu neto elektriskā lādiņa, gan tajā esošo jonu individuālā lādiņa dēļ. Šāda veida mijiedarbību dažreiz sauc par sāls tiltu.

Ūdeņraža saites

Ūdeņraža saite tiek izveidota starp ūdeņraža atomu, kas ir kovalenti piesaistīts ūdeņraža saites donoru grupai, un brīvo elektronu pāri, kas pieder pie saites akceptoru grupas.

Šis saites veids ir ļoti svarīgs, jo daudzu molekulu, arī ūdens un bioloģisko molekulu, īpašības galvenokārt ir saistītas ar ūdeņraža saitēm. Tam ir kovalento saišu (elektronu dalīšanās) un nekovalento mijiedarbību (lādiņa un lādiņa mijiedarbība) īpašības.

Dipola mijiedarbība

Molekulās, ieskaitot olbaltumvielas, kurām nav neto lādiņa, var rasties nevienmērīgs to iekšējo lādiņu izvietojums, ar vienu galējību nedaudz negatīvāku par otru. Tas ir tas, ko sauc par dipolu.

Šis molekulas dipolārais stāvoklis var būt pastāvīgs, bet to var arī izraisīt. Dipolus var piesaistīt joniem vai citiem dipoliem. Ja dipoli ir pastāvīgi, mijiedarbībai ir plašāka darbības joma nekā tai, ko izraisa inducētie dipoli.

Papildus šīm nekovalentajām mijiedarbībām daži oligomērie proteīni stabilizē to kvartāra struktūru, izmantojot kovalento saiti - disulfīdu saiti. Tie ir izveidoti starp dažādu protomēru cisteīnu sulfhidrilgrupām.

Disulfīdu saites arī palīdz stabilizēt olbaltumvielu sekundāro struktūru, taču šajā gadījumā tās saista cisteinila atlikumus vienā un tajā pašā polipeptīdā (iekšējās polipeptīdu disulfīdu saites).

Protomēru mijiedarbība

Kā minēts iepriekš, olbaltumvielās, kuras sastāv no vairākām apakšvienībām vai protomēriem, šīs apakšvienības var būt līdzīgas (homotipiskas) vai atšķirīgas (heterotipiskas).

Homotipiskas mijiedarbības

Apakšvienības, kas veido olbaltumvielu, ir asimetriskas polipeptīdu ķēdes. Tomēr homotipiskajā mijiedarbībā šīs apakšvienības var saistīt dažādos veidos, panākot dažāda veida simetriju.

Katra protomēra savstarpējās mijiedarbības grupas parasti atrodas dažādās pozīcijās, tāpēc tās sauc par heteroloģiskām mijiedarbībām. Dažādo apakšvienību heteroloģiskā mijiedarbība dažkārt notiek tā, ka katra apakšvienība ir savīti attiecībā pret iepriekšējo, iegūstot spirālveida struktūru.

Citos gadījumos mijiedarbība notiek tādā veidā, ka noteiktas apakšvienību grupas ir izkārtotas ap vienu vai vairākām simetrijas asīm, tā sauktajā punktu grupu simetrijā. Ja ir vairākas simetrijas asis, katra apakšvienība griežas attiecībā pret savu kaimiņu 360 ° / n (kur n apzīmē asu skaitu).

Starp šādā veidā iegūtajiem simetrijas veidiem ir, piemēram, spirālveida, kubiskā un ikosaedriskā.

Kad divas apakšvienības mijiedarbojas caur bināro asi, katra vienība ap šo asi rotē 180 ° attiecībā pret otru. Šī simetrija ir zināma kā C ₂ simetrija . Tajā katras apakšvienības mijiedarbības vietas ir identiskas; šajā gadījumā mēs nerunājam par heteroloģisku mijiedarbību, bet drīzāk par izoloģisku mijiedarbību.

Ja gluži pretēji, asociācija starp diviem dimēra komponentiem ir heteroloģiska, tad iegūst asimetrisku dimēru.

Heterotipiskas mijiedarbības

Apakšvienības, kas mijiedarbojas olbaltumvielās, ne vienmēr ir vienāda rakstura. Ir proteīni, kas sastāv no divpadsmit vai vairāk dažādām apakšvienībām.

Mijiedarbība, kas uztur olbaltumvielu stabilitāti, ir tāda pati kā homotipiskās mijiedarbības gadījumā, bet parasti tiek iegūtas pilnīgi asimetriskas molekulas.

Piemēram, hemoglobīns ir tetramers, kam ir divi dažādi apakšvienību pāri (α ₂ β ₂ ).

Hemoglobīna kvartārā struktūra. Uzņemts un rediģēts no: Benjah-bmm27. Modificējis Alejandro Porto. .

Atsauces

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Bioķīmija. 3. izdevums. Benjamīns / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner un VW Rodwell (1996). Harpera bioķīmija. Appleton & Lange
3. JM Bergs, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Bioķīmija. 5. izdevums. WH Freeman un uzņēmums.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Bioķīmijas krāsu atlants. 2. izdevums. Thieme.
5. A. Lehingers (1978). Bioķīmija. Ediciones Omega, SA
6. L. Sterērs (1995). Bioķīmija. WH Freeman and Company, Ņujorka.