8 FERMENTU DARBĪBU IETEKMĒJOŠIE FAKTORI - BIOLOĢIJA - 2025

The faktori, kas ietekmē fermenta aktivitāti ir tie aģenti vai stāvokli, kas var mainīt darbību fermentu. Fermenti ir olbaltumvielu klase, kuru uzdevums ir paātrināt bioķīmiskās reakcijas. Šīs biomolekulas ir būtiskas visu veidu dzīvībai, augiem, sēnītēm, baktērijām, protistiem un dzīvniekiem.

Fermenti ir nepieciešami vairākās svarīgās organismu reakcijās, piemēram, toksisko savienojumu noņemšanā, pārtikas sadalīšanā un enerģijas ražošanā.

Fermenta Polyneuridine-Aldehyde Esterase reprezentācija.

Tādējādi fermenti ir kā molekulārās mašīnas, kas atvieglo šūnu darbību, un daudzos gadījumos to darbība tiek ietekmēta vai labvēlīga noteiktos apstākļos.

Faktoru saraksts, kas ietekmē fermentu aktivitāti

Fermenta koncentrācija

Palielinoties fermenta koncentrācijai, proporcionāli palielinās arī reakcijas ātrums. Tomēr tas tā ir tikai līdz noteiktai koncentrācijai, jo noteiktā brīdī ātrums kļūst nemainīgs.

Šis īpašums tiek izmantots, lai noteiktu seruma enzīmu aktivitātes (no asins seruma) slimību diagnosticēšanai.

Pamatnes koncentrācija

Palielinot substrāta koncentrāciju, palielinās reakcijas ātrums. Tas notiek tāpēc, ka vairāk substrāta molekulu sabruks ar enzīma molekulām, tāpēc produkts veidosies ātrāk.

Tomēr, pārsniedzot noteiktu substrāta koncentrāciju, reakcijas ātrumu neietekmēs, jo fermenti būs piesātināti un darbosies ar maksimālo ātrumu.

pH

Ūdeņraža jonu koncentrācijas (pH) izmaiņas lielā mērā ietekmē fermentu aktivitāti. Tā kā šie joni ir uzlādēti, tie rada pievilcīgus un atgrūdošus spēkus starp ūdeņraža un jonu saitēm fermentos. Šī iejaukšanās rada izmaiņas enzīmu formā, tādējādi ietekmējot to darbību.

Katram fermentam ir optimāls pH, pie kura reakcijas ātrums ir maksimāls. Tādējādi fermenta optimālais pH ir atkarīgs no tā, kur tas parasti darbojas.

Piemēram, zarnu enzīmu optimālais pH ir aptuveni 7,5 (nedaudz pamata). Turpretī kuņģa enzīmu optimālais pH ir aptuveni 2 (ļoti skābs).

Sāļums

Sāļu koncentrācija ietekmē arī jonu potenciālu, un līdz ar to tie var iejaukties noteiktos fermentu savienojumos, kas var būt tā paša aktīvās vietas sastāvdaļa. Šajos gadījumos, tāpat kā pH gadījumā, tiks ietekmēta fermentu aktivitāte.

Temperatūra

Palielinoties temperatūrai, palielinās fermenta aktivitāte un attiecīgi arī reakcijas ātrums. Tomēr ļoti augsta temperatūra denaturē fermentus, tas nozīmē, ka liekā enerģija sarauj saites, kas saglabā to struktūru, izraisot to optimālu darbību.

Tādējādi reakcijas ātrums strauji samazinās, jo siltuma enerģija denaturē fermentus. Šo efektu grafiski var novērot zvanveida formā, kur reakcijas ātrums ir saistīts ar temperatūru.

Temperatūru, kurā notiek maksimālais reakcijas ātrums, sauc par optimālo enzīma temperatūru, kas tiek novērota līknes augstākajā punktā.

Dažādiem fermentiem šī vērtība ir atšķirīga. Tomēr lielākajai daļai enzīmu cilvēka ķermenī ir optimālā temperatūra aptuveni 37,0 ° C.

Īsāk sakot, temperatūrai paaugstinoties, sākotnēji reakcijas ātrums palielināsies kinētiskās enerģijas palielināšanās dēļ. Tomēr savienības sadalīšanās ietekme būs lielāka un lielāka, un reakcijas ātrums sāks samazināties.

Produkta koncentrācija

Reakcijas produktu uzkrāšanās parasti palēnina fermenta darbību. Dažos fermentos produkti apvienojas ar aktīvo vietu, veidojot vaļēju kompleksu un tādējādi kavējot fermenta darbību.

Dzīvajās sistēmās šāda veida kavēšana parasti tiek novērsta, ātri noņemot izveidotos produktus.

Fermentu aktivatori

Dažiem fermentiem nepieciešama citu elementu klātbūtne, lai tie darbotos labāk, tie var būt neorganiski metāla katjoni, piemēram, Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ^+. utt.

Retos gadījumos anēmijas ir vajadzīgas arī fermentatīvai darbībai, piemēram, hlorīda anjons (CI-) amilāzei. Šos mazos jonus sauc par enzīmu kofaktoriem.

Ir arī vēl viena elementu grupa, kas veicina fermentu darbību, ko sauc par koenzīmiem. Koenzīmi ir organiskas molekulas, kas satur oglekli, tāpat kā vitamīni, kas atrodami pārtikā.

Kā piemēru varētu minēt B12 vitamīnu, kas ir metionīna sintāzes koenzīms - ferments, kas nepieciešams olbaltumvielu metabolismam organismā.

Fermentu inhibitori

Fermentu inhibitori ir vielas, kas negatīvi ietekmē fermentu darbību un attiecīgi palēnina vai dažos gadījumos pārtrauc katalīzi.

Ir trīs izplatīti enzīmu kavēšanas veidi: konkurējošs, nekonkurējošs un substrāta inhibīcija:

Konkurences inhibitori

Konkurences inhibitors ir ķīmisks savienojums, kas līdzīgs substrātam un kas var reaģēt ar fermenta aktīvo vietu. Ja fermenta aktīvā vieta ir saistīta ar konkurējošu inhibitoru, substrāts nevar saistīties ar fermentu.

Nekonkurējošie inhibitori

Nekonkurētspējīgs inhibitors ir arī ķīmisks savienojums, kas saistās ar citu fermenta aktīvās vietas vietu, ko sauc par allosterisko vietu. Līdz ar to enzīms maina formu un vairs nevar viegli saistīties ar savu substrātu, tāpēc ferments nevar pareizi darboties.

Atsauces

1. Alters, S. (2000). Bioloģija: izpratne par dzīvi (3. izd.). Džounss un Bārlets mācās.
2. Bergs, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioķīmija (8. izdevums). WH Freeman un uzņēmums.
3. Rasels, P .; Wolfe, S .; Hercs, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Bioloģija: dinamiskā zinātne (1. izdevums). Thomson Brooks / Cole.
4. Sēgeris, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Mūsdienu ķīmija: vispārējā, organiskā un bioķīmija (9. izdevums). Cengage mācīšanās.
5. Stoker, H. (2013). Organiskā un bioloģiskā ķīmija (6. izdevums). Brooks / Cole Cengage mācīšanās.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Bioķīmijas pamati: dzīve molekulārā līmenī (5. izdevums). Vilejs.