PEPSĪNS: STRUKTŪRA, FUNKCIJAS, IZGATAVOŠANA - ANATOMIJA UN FIZIOLOĢIJA - 2025

Pepsīns ir ferments, kas ir kuņģa sulas spēcīga, lai palīdzētu gremošanu proteīniem. Tas faktiski ir endopeptidāze, kuras galvenais uzdevums ir sadalīt pārtikas olbaltumvielas mazās daļās, kas pazīstamas kā peptīdi, kuras pēc tam absorbē zarnās vai noārda aizkuņģa dziedzera enzīmi.

Lai gan to pirmo reizi 1836. gadā izolēja vācu fiziologs Teodors Švāns, tikai 1929. gadā amerikāņu bioķīmiķis Džons Hovards Nortrops no Rokfellera Medicīnas pētījumu institūta ziņoja par tā faktisko izkristalizāciju un daļu no funkcijām, kas viņam palīdzētu saņemt Nobela prēmija ķīmijā - 17 gadus vēlāk.

Šis ferments nav raksturīgs tikai cilvēkiem. To ražo arī vairāku dzīvnieku kuņģī un tas darbojas jau agrīnā dzīves posmā, galvenokārt sadarbojoties olbaltumvielu sagremošanā no piena, gaļas, olām un graudiem.

Uzbūve

Kuņģa galvenās šūnas ražo sākotnējo vielu, ko sauc par pepsinogēnu. Šis proenzīms vai zimogēns tiek hidrolizēts un aktivizēts ar kuņģa skābēm, procesā zaudējot 44 aminoskābes. Galu galā pepsīns aktīvajā formā satur 327 aminoskābju atlikumus, kas pilda savas funkcijas kuņģa līmenī.

Zaudējot šīs 44 aminoskābes, vienāds skaits skābju atlikumu paliek brīvs. Tieši šī iemesla dēļ pepsīns vislabāk darbojas vidēs ar ļoti zemu pH līmeni.

Iespējas

Kā jau minēts, pepsīna galvenā funkcija ir olbaltumvielu sagremošana. Pepsīna aktivitāte ir augstāka ļoti skābā vidē (pH 1,5–2) un temperatūrā no 37 līdz 42 ºC.

Tikai enzīms (aptuveni 20%) olbaltumvielu, kas nonāk kuņģī, tiek sadalīts kuņģī, veidojot mazus peptīdus.

Pepsīna darbība galvenokārt ir vērsta uz hidrofobām N-termināla saitēm, kas atrodas aromātiskās aminoskābēs, piemēram, triptofānā, fenilalanīnā un tirozīnā, kas ir daļa no daudzām olbaltumvielām no pārtikas.

Atsevišķu autoru aprakstītā pepsīna funkcija notiek asinīs. Lai gan šis apgalvojums ir pretrunīgs, šķiet, ka neliels pepsīna daudzums nonāk asinsritē, kur tas iedarbojas uz lieliem vai daļēji hidrolizētiem proteīniem, kurus tievā zarna absorbēja, pirms tie bija pilnībā sagremoti.

Kā tas tiek ražots?

Pepsinogēns, ko izdala galvenās kuņģa šūnas, pazīstams arī kā zimogēna šūnas, ir pepsīna priekštecis.

Šis proenzīms tiek atbrīvots, pateicoties impulsiem no vagusa nerva un gastrīna un sekretīna hormonālās sekrēcijas, kas tiek stimulēti pēc ēdiena uzņemšanas.

Jau kuņģī pepsinogēns sajaucas ar sālsskābi, kuru izdalīja tie paši stimuli, ātri mijiedarbojoties savā starpā, iegūstot pepsīnu.

To veic pēc 44 aminoskābju segmenta šķelšanas no sākotnējās pepsinogēna struktūras, izmantojot sarežģītu autokatalītisko procesu.

Kad tas ir aktīvs, tas pats pepsīns spēj turpināt stimulēt vairāk pepsinogēna ražošanu un izdalīšanos. Šī darbība ir labs pozitīvu enzīmu atgriezeniskās saites piemērs.

Papildus pašam pepsīnam histamīns un īpaši acetilholīns stimulē peptiskās šūnas, lai sintezētu un atbrīvotu jaunu pepsinogēnu.

Kur tas darbojas?

Tās galvenā darbības vieta ir kuņģis. Šo faktu var viegli izskaidrot ar izpratni, ka grēmas ir ideāls nosacījums tās darbībai (pH 1,5–2,5). Faktiski, pārtikas barībai pārejot no kuņģa uz divpadsmitpirkstu zarnu, pepsīns tiek inaktivēts, saskaroties ar zarnu barotni ar pamata pH.

Pepsīns darbojas arī asinīs. Lai gan šis efekts jau tika teikts par pretrunīgu, daži pētnieki apgalvo, ka pepsīns nonāk asinīs, kur tas turpina sagremot noteiktus garās ķēdes peptīdus vai tos, kas nav pilnībā sadalīti.

Kad pepsīns iziet no kuņģa un atrodas vidē ar neitrālu vai pamata pH līmeni, tā darbība beidzas. Tomēr, tā kā tā nav hidrolizēta, to var atkal aktivizēt, ja barotne tiek no jauna paskābināta.

Šī īpašība ir svarīga, lai izprastu dažus pepsīna negatīvos efektus, kas ir apskatīti zemāk.

Gastroezofageālais reflukss

Pepsīna hroniska atgriešanās barības vadā ir viens no galvenajiem bojājuma cēloņiem, ko rada gastroezofageālais reflukss. Lai arī šajā patoloģijā ir iesaistītas arī pārējās vielas, kas veido kuņģa sulu, šķiet, ka pepsīns ir visnekaitīgākais no visiem.

Pepsīns un citas skābes, kas atrodas refluksā, var izraisīt ne tikai ezofagītu, kas ir sākotnējās sekas, bet arī ietekmēt daudzas citas sistēmas.

Pepsīna aktivitātes iespējamās sekas uz noteiktiem audiem ietver laringītu, pneimonītu, hronisku aizsmakumu, pastāvīgu klepu, balsenes spazmu un pat balsenes vēzi.

Pētīta astma kuņģa satura mikroaspirācijas dēļ plaušās. Pepsīnam var būt kairinoša iedarbība uz bronhu koku un tas veicina elpošanas ceļu sašaurināšanos, izraisot šīs slimības raksturīgos simptomus: elpošanas traucējumus, klepu, sēkšanu un cianozi.

Cita pepsīna iedarbība

Pepsīna darbība var ietekmēt arī mutes dobumu un zobu sfēru. Biežākās pazīmes, kas saistītas ar šiem bojājumiem, ir halitoze vai slikta elpa, pārmērīga siekalošanās, granulomas un zobu erozija. Šis erozīvais efekts parasti izpaužas pēc gadiem ilgas refluksa un var sabojāt visus zobus.

Neskatoties uz to, pepsīns var būt noderīgs no medicīniskā viedokļa. Tādējādi pepsīna klātbūtne siekalās ir svarīgs diagnostikas marķieris gastroezofageālā refluksa gadījumā.

Faktiski tirgū ir pieejams ātrs tests ar nosaukumu PepTest, kas nosaka pepsīna siekalu klātbūtni un palīdz diagnosticēt refluksu.

Papaīns, ferments, kas ir ļoti līdzīgs pepsīnam, kas atrodas papaijā vai pienā, ir noderīgs higiēnā un zobu balināšanā.

Turklāt pepsīnu izmanto ādas rūpniecībā un klasiskajā fotogrāfijā, kā arī sieru, graudaugu, uzkodu, aromatizētu dzērienu, predigested proteīnu un pat košļājamo gumiju ražošanā.

Atsauces

1. Liu, Yu et al (2015). Nukleīnskābju sagremošana sākas kuņģī. Zinātniskie ziņojumi, 5, 11936 lpp.
2. Czinn, Stīvens un Sarigol Blanchard, Samra (2011). Kuņģa attīstības anatomija un fizioloģija. Bērnu kuņģa un zarnu trakta un aknu slimības, ceturtais izdevums, 25. nodaļa, 262–268.
3. Smits, Margareta un Mortons, Diona (2010). Kuņģis: pamatfunkcijas. Gremošanas sistēma, otrais izdevums, 3. nodaļa, 39-50.
4. Wikipedia (pēdējais izdevums 2018. gada maijā). Pepsins. Atgūts no: en.wikipedia.org
5. Enciklopēdija Britannica (pēdējais izdevums 2018. gada maijā). Pepsins. Atgūts no: britannica.com
6. Tanga, Jordānija (2013). Pepsins A. Proteolītisko enzīmu rokasgrāmata, 3. nodaļa, I sējums, 27.-35.