Mioglobīna ir lodveida proteīns starpšūnu atrodami citosolā skeleta un sirds muskuļu šūnām. Tās galvenā funkcija ir veidot skābekļa rezerves un veicināt skābekļa pārvadāšanu intracelulārā stāvoklī.
John Kendrew un Max Perutz saņēma Nobela prēmiju ķīmijā 1962. gadā par pētījumiem par globālajiem proteīniem. Šie autori noskaidroja mioglobīna un hemoglobīna trīsdimensiju struktūru. Vēsturiski mioglobīns bija viens no pirmajiem proteīniem, no kura tika noteikta trīsdimensiju struktūra.
Triju skābekļa saturošu olbaltumvielu: leghemoglobīna, hemoglobīna un mioglobīna molekulārās struktūras grafiskais attēlojums (Avots: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0), izmantojot Wikimedia Commons)
Globular proteīni ir kompaktas molekulas ar sfērisku formu; tie šķīst citosolā vai šūnu membrānu lipīdu daļā. Viņi ir atbildīgi par galvenajām bioloģiskajām darbībām atšķirībā no šķiedru olbaltumvielām, kuru galvenās funkcijas ir strukturālas.
Mioglobīns svaigai gaļai piešķir sarkano krāsu. Tas notiek, ja mioglobīns ir skābekli piesātināts kā oksimiglobīns, un dzelzs, kas to veido, ir dzelzs formā: Mb-Fe2 + O2.
Gaļu pakļaujot apkārtējai videi, nestabilais dzelzs dzelzs oksidējas un kļūst dzelzs, un šādos apstākļos krāsa mainās uz brūniem toņiem, veidojoties metamioglobīnam (Mb-Fe3 + + O2-).
Parasti mioglobīna līmenis asinīs ir ļoti mazs, tie ir mikrogramos litrā (μg / L). Šis līmenis palielinās, ja notiek muskuļu iznīcināšana, piemēram, skeleta muskuļa rabdomiolīzē vai sirds infarkta gadījumā ar audu iznīcināšanu un dažu miopātiju gadījumā.
Tās klātbūtne urīnā tiek novērota noteiktos apstākļos, kad audu bojājumi ir ļoti svarīgi. Tā agrīnā sirdslēkmes diagnostiskā vērtība ir diskutabla.
Mioglobīna struktūra
Mioglobīna molekulmasa ir gandrīz 18 kDa, ieskaitot hema grupu. To veido četri spirālveida segmenti, kurus savieno "asi pagriezieni". Šīs mioglobīna spirāles ir cieši iesaiņotas un saglabā savu struktūras integritāti pat tad, kad tiek noņemta hema grupa.
Globālo olbaltumvielu, kā arī visu šūnu olbaltumvielu struktūra ir hierarhiska, tāpēc arī mioglobīna struktūra ir hierarhiska. Pirmais līmenis ir primārā struktūra, ko veido aminoskābju lineārā secība, un mioglobīnu veido 153 aminoskābju virkne.
Mioglobīna spirālveida un globulārās struktūras grafiskā shēma (Avots: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0), izmantojot Wikimedia Commons)
Mioglobīna sekundārā struktūra sastāv no alfa spirāļu uzbūves. Mioglobīns satur 8 alfa spirāles, kas veidojas, atkārtojot polipeptīdu porcijas, kuras savienotas ar īsiem aperiodiskas izkārtojuma segmentiem.
Terciārā struktūra sastāv no trīsdimensiju konformācijas ar bioloģisko aktivitāti. Vissvarīgākie šīs struktūras raksturlielumi ir krokas. Kvartāra struktūra attiecas uz divu vai vairāku polipeptīdu ķēžu montāžu, kas atdalītas un savienotas caur nekovalentām saitēm vai mijiedarbību.
Mioglobīns un tā proteīna grupa (Avots: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0), izmantojot Wikimedia Commons)
Mioglobīnam ir ļoti kompakta struktūra ar hidrofobām atliekām, kas vērstas uz iekšu, un hidrofīlām vai polārām atliekām, kas vērstas uz āru. Iekšējos apolāros atlikumus veido leicīns, valīns, metionīns un fenilalanīns. Vienīgie iekšējie polārie atlikumi ir divi histidīni, kuriem ir funkcijas aktīvajā vietā.
Protēzes hema grupa atrodas spraugā mioglobīna polipeptīdu ķēdes apolārajā iekšējā daļā. Šajā grupā ir dzelzs dzelzs formā, kas saistās ar skābekli, veidojot oksimiglobīnu.
Funkcija
Mioglobīna funkcija ir saistīt skābekli ar tā struktūras hema grupu un veidot skābekļa rezervi muskuļu funkcijai. Tā kā skābeklis ir ieslodzīts mioglobīna struktūrā muskuļu šūnas citoplazmā, tā starpšūnu spiediens, ko nosaka brīvais skābeklis, paliek zems.
Zems intracelulārais skābekļa spiediens uztur gradientu skābekļa iekļūšanai šūnā. Tas veicina skābekļa pāreju no asinsrites uz muskuļu šūnu. Kad mioglobīns ir piesātināts, palielinās intracelulārais skābeklis, kas pakāpeniski samazina gradientu un tādējādi samazina pārnesi.
Skābekļa saistīšanās līkne mioglobīnam ir hiperboliska. Sākotnējās līknes daļās nelielas skābekļa parciālā spiediena izmaiņas rada lielas izmaiņas mioglobīna piesātināšanā ar skābekli.
Tad, palielinoties skābekļa daļējam spiedienam, piesātinājums turpina palielināties, bet lēnāk, tas ir, ir nepieciešams daudz lielāks skābekļa daļējā spiediena palielinājums, lai palielinātu mioglobīna piesātinājumu, un pakāpeniski līkne izlīdzinās.
Ir mainīgais lielums, kas mēra līknes, ko sauc par P50, afinitāti, tas norāda uz skābekļa daļēju spiedienu, kas nepieciešams, lai šķīdumā esošo mioglobīnu piesātinātu par 50%. Tādējādi, ja P50 palielinās, tiek teikts, ka mioglobīnam ir zemāka afinitāte, un, ja P50 samazinās, tiek teikts, ka mioglobīnam ir augstāka afinitāte pret skābekli.
Pārbaudot mioglobīna un hemoglobīna skābekļa saistīšanās līknes, tiek novērots, ka jebkuram pārbaudītam skābekļa daļējam spiedienam mioglobīns ir piesātinātāks nekā hemoglobīns, norādot, ka mioglobīnam ir augstāka afinitāte pret skābekli nekā hemoglobīns.
Muskuļu šķiedru un mioglobīna veidi
Skeleta muskuļiem ir dažāda veida muskuļu šķiedras to sastāvā, dažus sauc par lēnu raustīšanos, bet citus - par ātru raustīšanos. Ātrās raustīšanās šķiedras ir strukturāli un metaboliski pielāgotas, lai ātri, enerģiski un anaerobi sarautos.
Lēnas raustīšanās šķiedras ir pielāgotas lēnām, bet ilgākām kontrakcijām, kas raksturīgas pretestības aerobikas vingrinājumiem. Viena no šo šķiedru strukturālajām atšķirībām ir mioglobīna koncentrācija, kas piešķir tām balto un sarkano šķiedru nosaukumu.
Sarkanās šķiedras satur daudz mioglobīna, kas tām piešķir sarkano krāsu, bet kas tām arī ļauj uzturēt lielu skābekļa daudzumu, kas ir būtisks to darbībai.
Normālās vērtības
Normālās asinīs vīriešiem ir no 19 līdz 92 μg / l, bet sievietēm no 12 līdz 76 μg / l, tomēr dažādās laboratorijās šīs vērtības ir atšķirīgas.
Šīs vērtības palielinās, ja notiek muskuļu iznīcināšana, piemēram, skeleta muskuļa rabdomiolīzē, plašos apdegumos, elektriskās strāvas triecienos vai plašā muskuļu nekrozē artēriju oklūzijas dēļ, miokarda infarkta gadījumā un dažās miopātijās.
Šajos apstākļos mioglobīns parādās urīnā un piešķir tam raksturīgu krāsu.
Atsauces
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Harisona iekšējās medicīnas principi. DL Longo (Red.). Ņujorka: Makgrava-kalna
- Ganongs WF: Viscerālo funkciju centrālais regulējums medicīniskās fizioloģijas pārskatā, 25. ed. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Gytona AC, JE zāle: Ķermeņa šķidrumu nodalījumi: ārpusšūnu un intracelulāri šķidrumi; Tūska, Medicīniskās fizioloģijas mācību grāmatā, 13. izdevums, AC Guyton, JE Hall (red.). Filadelfija, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Patofizioloģijas grāmata: pieaugušo un bērnu slimības bioloģiskais pamats. Elsevier veselības zinātnes.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, un Rodwell, VW (2014). Harpera ilustrētā bioķīmija. Makgreivs.