LEICĪNS: RAKSTUROJUMS, STRUKTŪRA, FUNKCIJAS, BIOSINTĒZE - BIOLOĢIJA - 2025

Leicīns ir viena no 22 aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas dzīvajos organismos. Tas pieder vienai no 9 neaizvietojamām aminoskābēm, kuras organisms nesintezē, un tas ir jālieto uzturā ar uzturu.

Pirmo reizi leicīnu 1818. gadā aprakstīja franču ķīmiķis un farmaceits JL Prousts, kurš to sauca par “kazeozu oksīdu”. Vēlāk Erlenmeijers un Kunlins to sagatavoja no α-benzoilamino-β-izopropilakrilskābes, kuras molekulārā formula ir C6H13NO2.

Leicīna aminoskābes ķīmiskā struktūra (Avots: Clavecin caur Wikimedia Commons)

Leicīnam bija galvenā loma olbaltumvielu translācijas virziena atklāšanā, jo tā hidrofobā struktūra ļāva bioķīmiķim Hovardam Dintzim radioaktīvi iezīmēt oglekļa 3 ūdeņradi un novērot virzienu, kādā aminoskābes tiek iestrādātas peptīdu sintēzē. hemoglobīns.

Olbaltumvielas, kas pazīstamas kā leicīna "rāvējslēdzēji" vai "aizvērēji", kopā ar "cinka pirkstiem" ir vissvarīgākie eikariotu organismu transkripcijas faktori. Leicīna rāvējslēdzējus raksturo to hidrofobā mijiedarbība ar DNS.

Parasti proteīni, kas bagāti ar leicīnu vai sastāv no sazarotās ķēdes aminoskābēm, netiek metabolizēti aknās, tā vietā tie nonāk tieši muskuļos, kur tos ātri izmanto olbaltumvielu sintēzei un enerģijas ražošanai.

Leicīns ir sazarotas ķēdes aminoskābe, kas nepieciešama piena olbaltumvielu un aminoskābju, kas tiek sintezētas piena dziedzeros, biosintēzei. Lielu daudzumu šīs aminoskābes brīvā formā var atrast mātes pienā.

Starp visām aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas, leicīns un arginīns ir visizplatītākie, un abi ir konstatēti visu karaļvalstu olbaltumvielās, kas veido dzīvības koku.

raksturojums

Leicīns ir pazīstams kā neaizvietojamās sazarotās ķēdes aminoskābes, un tam ir tipiska struktūra ar citām aminoskābēm. Tomēr tas izceļas ar to, ka tās sānu ķēdē vai R grupā ir divi lineāri saistīti oglekļi, un pēdējais ir saistīts ar ūdeņraža atomu un divām metilgrupām.

Tas pieder pie neuzlādētu polāro aminoskābju grupas, šo aminoskābju aizvietotāji vai R grupas ir hidrofobas un nepolāras. Šīs aminoskābes galvenokārt ir atbildīgas par olbaltumvielu iekšējo un starp-hidrofobo mijiedarbību un mēdz stabilizēt olbaltumvielu struktūru.

Visas aminoskābes, kurām ir centrālais ogleklis, kas ir hirāls (α ogleklis), tas ir, tam ir pievienoti četri dažādi aizvietotāji, dabā var atrast divās dažādās formās; tādējādi ir D- un L-leicīns, pēdējais raksturīgs olbaltumvielu struktūrās.

Katras aminoskābes abām formām ir atšķirīgas īpašības, tās piedalās dažādos metabolisma ceļos un pat var mainīt to struktūru īpašības, kurās tās ietilpst.

Piemēram, leicīnam L-leicīna formā ir nedaudz rūgta garša, savukārt D-leicīna formā tas ir ļoti salds.

Jebkuras aminoskābes L formu ir vieglāk metabolizēt zīdītāju ķermenī. L-leicīns viegli sadalās un tiek izmantots olbaltumvielu veidošanai un aizsardzībai.

Uzbūve

Leicīns sastāv no 6 oglekļa atomiem. Centrālais ogleklis, kas izplatīts visās aminoskābēs, ir pievienots karboksilgrupai (COOH), aminogrupai (NH2), ūdeņraža atomam (H) un sānu ķēdei vai R grupai, kas sastāv no 4 oglekļa atomiem.

Oglekļa atomus aminoskābēs var identificēt ar grieķu burtiem. Numerācija sākas ar karbonskābes (COOH) oglekli, bet anotācija ar grieķu alfabētu sākas ar centrālo oglekli.

Leucīnam kā aizvietotāju grupai R ķēdē ir izobutil- vai 2-metilpropilgrupa, kas rodas, zaudējot ūdeņraža atomu, veidojot alkilgrupu; Šīs grupas aminoskābju struktūrā parādās kā zari.

Iespējas

Leicīns ir aminoskābe, kas var kalpot kā ketogēna prekursors citiem savienojumiem, kas iesaistīti citronskābes ciklā. Šī aminoskābe ir svarīgs avots acetil-CoA vai acetoacetil-CoA sintēzei, kas ir daļa no ketonu ķermeņu veidošanās ceļiem aknu šūnās.

Ir zināms, ka leicīns ir būtisks insulīna signalizācijas ceļos, lai piedalītos olbaltumvielu sintēzes sākšanā un novērstu olbaltumvielu zudumus noārdīšanās ceļā.

Parasti olbaltumvielu iekšējās struktūras sastāv no hidrofobām aminoskābēm, piemēram, leicīna, valīna, izoleicīna un metionīna. Šādas struktūras parasti tiek saglabātas fermentiem, kas ir izplatīti starp dzīviem organismiem, kā C citohroma gadījumā.

Leicīns var aktivizēt vielmaiņas procesus piena dziedzeru šūnās, lai stimulētu laktozes, lipīdu un olbaltumvielu sintēzi, kas kalpo kā signālmolekulas zīdītāju mazuļu enerģijas homeostāzes regulēšanā.

Ar leicīnu bagāti domēni ir būtiska specifisko DNS saistošo olbaltumvielu sastāvdaļa, kas parasti ir strukturāli dimēri supercoulētā formā un ir zināmi kā "leicīna rāvējslēdzēja proteīni".

Šīm olbaltumvielām kā atšķirīga īpašība ir atkārtotu leicīnu regulārs modelis kopā ar citām hidrofobām aminoskābēm, kas ir atbildīgas par transkripcijas faktoru saistīšanās ar DNS regulēšanu un starp dažādiem transkripcijas faktoriem.

Leucīna rāvējslēdzēja olbaltumvielas var veidot homo- vai heterodimērus, kas ļauj tiem saistīties ar specifiskiem transkripcijas faktoru reģioniem, lai regulētu pāru veidošanos un mijiedarbību ar DNS molekulām, kuras tie regulē.

Biosintēze

Visas sazarotās ķēdes aminoskābes, ieskaitot leicīnu, galvenokārt tiek sintezētas augos un baktērijās. Ziedošos augos ievērojami palielinās leicīna ražošana, jo tas ir svarīgs priekšnoteikums visiem savienojumiem, kas ir atbildīgi par ziedu un augļu aromātu.

Viens no faktoriem, kam tiek piedēvēta lielā leicīna pārpilnība dažādos baktēriju peptīdos, ir tas, ka seši dažādi leicīna ģenētiskā koda kodoni (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG), tas pats attiecas arī uz arginīnam.

Leicīns tiek sintezēts baktērijās, izmantojot piecu soļu ceļu, par izejas punktu izmantojot keto skābi, kas saistīta ar valīnu.

Šis process ir allosteriski regulēts, tātad, ja šūnā ir pārpalikums leicīna, tas kavē fermentus, kas piedalās ceļā, un pārtrauc sintēzi.

Biosintētiskais ceļš

Leicīna biosintēze baktērijās sākas ar valīna ketoacid atvasinājuma 3-metil-2-oksobutanoāta pārvēršanu (2S) -2-izopropilmalātā, pateicoties fermenta 2-izopropilmalto sintāzes darbībai, kas šim nolūkam izmanto acetil-Coa un ūdeni.

(2S) -2-izopropilmalāts zaudē ūdens molekulu un ar 3-izopropilmalāta dehidrātāzi tiek pārveidots par 2-izopropilmaleātu. Pēc tam tas pats enzīms pievieno vēl vienu ūdens molekulu un pārveido 2-izopropilmaleātu par (2R-3S) -3-izopropilmalātu.

Šis pēdējais savienojums tiek pakļauts oksidoredukcijas reakcijai, kurai ir nepieciešama NAD + molekulas līdzdalība, ar kuras palīdzību tiek iegūts (2S) -2-izopropil-3-oksošukcināts, kas ir iespējams, piedaloties fermentam 3 izopropilmalāta dehidrogenāze.

(2S) -2-izopropil-3-oksosukcināts spontāni zaudē oglekļa atomu CO2 formā, veidojot 4-metil-2-oksopentanoātu, kas sazarotas ķēdes aminoskābes transamināzes (īpaši leicīna transamināzes) ietekmē un vienlaikus ar L-glutamāta un 2-oksoglutarāta izdalīšanos tas rada L-leicīnu.

Degradācija

Leucīna galvenā loma ir darboties kā signālam, kas šūnai paziņo, ka ir pietiekami daudz aminoskābju un enerģijas, lai sāktu muskuļu olbaltumvielu sintēzi.

Sazarotās ķēdes aminoskābju, piemēram, leicīna, sadalīšana sākas ar transaminēšanu. Šo un divus nākamos fermentatīvos soļus leucīna, izoleicīna un valīna gadījumā katalizē vieni un tie paši trīs fermenti.

Trīs aminoskābju transaminēšana rada to α-keto skābes atvasinājumus, kuri tiek pakļauti oksidatīvai dekarboksilēšanai, lai iegūtu acil-CoA tioesterus, kas ir α, β dehidrogenēti, lai iegūtu α, β nepiesātinātus acil-CoA tioesterus.

Leicīna katabolizācijas laikā atbilstošo α, β-nepiesātināto acil-CoA tioesteri izmanto, lai iegūtu acetoacetātu (acetoetiķskābi) un acetil-CoA caur ceļu, kurā iesaistīts metabolīts 3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA. (HMG-CoA), kas ir starpprodukts holesterīna un citu izoprenoīdu biosintēzē.

Leucīna kataboliskais ceļš

Izveidojoties α, β-nepiesātinātam acil-CoA tioesterim, kas iegūts no leicīna, šīs aminoskābes, kā arī valīna un izoleicīna kataboliskie ceļi ievērojami atšķiras.

Leicīna α, β-nepiesātināto acil-CoA tioesteri pakārtoti apstrādā ar trim dažādiem fermentiem, kas pazīstami kā (1) 3-metilkrotonil-CoA karboksilāze, (2) 3-metilglutakonil-CoA hidratāze un (3) 3-hidroksi -3-metilglutaril-CoA līze.

Baktērijās šie fermenti ir atbildīgi par 3-metilkrotonil-CoA (iegūta no leicīna) pārvēršanu attiecīgi 3-metilglutakonil-CoA, 3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA un acetoacetātā un acetil-CoA.

Asinīs pieejamais leicīns tiek izmantots muskuļu / miofibrillāro olbaltumvielu (MPS) sintēzei. Tas šajā procesā darbojas kā aktivizējošs faktors. Turklāt tas tieši mijiedarbojas ar insulīnu, ietekmējot insulīna piegādi.

Pārtika ar leicīniem

Olbaltumvielu, kas bagātas ar aminoskābēm, patēriņš ir būtisks dzīvu organismu šūnu fizioloģijā, un leicīns nav izņēmums starp neaizvietojamām aminoskābēm.

Olbaltumvielas, kas iegūtas no sūkalām, tiek uzskatītas par bagātākajām L-leicīna atliekām. Tomēr visi pārtikas produkti ar augstu olbaltumvielu daudzumu, piemēram, zivis, vistas gaļa, olas un sarkanā gaļa, organismā nodrošina lielu daudzumu leicīna.

Kukurūzas kodoliem trūkst aminoskābju lizīna un triptofāna, tām ir ļoti stingras trešās struktūras gremošanai un tām ir maza uzturvērtība, tomēr tām ir augsts leicīna un izoleicīna līmenis.

Pākšaugu augļi ir bagāti ar gandrīz visām neaizvietojamām aminoskābēm: lizīnu, treonīnu, izoleicīnu, leicīnu, fenilalanīnu un valīnu, bet tajos ir maz metionīna un cisteīna.

Leicīnu ekstrahē, attīra un koncentrē tabletēs kā uztura bagātinātājus augsta līmeņa sportistiem un tirgo kā narkotiku. Galvenais šīs aminoskābes izolācijas avots ir attaukoti sojas milti.

Ir uztura bagātinātājs, ko sportisti izmanto muskuļu atjaunošanai, kas pazīstams kā BCAA (sazarotās ķēdes aminoskābes). Tas nodrošina augstu sazarotās ķēdes aminoskābju koncentrāciju: leicīnu, valīnu un izoleicīnu.

Ieguvumi no tā uzņemšanas

Pārtika, kas bagāta ar leicīnu, palīdz kontrolēt aptaukošanos un citas vielmaiņas slimības. Daudzi uztura speciālisti uzsver, ka pārtika, kas bagāta ar leicīnu, un uztura bagātinātāji, kuru pamatā ir šī aminoskābe, veicina apetītes un nemiera regulēšanu pieaugušajiem.

Visi proteīni, kas bagāti ar leicīnu, stimulē muskuļu olbaltumvielu sintēzi; Ir pierādīts, ka uzņemtā leicīna proporcijas palielināšanās attiecībā pret citām neaizvietojamām aminoskābēm var mainīt olbaltumvielu sintēzes pavājināšanos gados vecāku pacientu muskuļos.

Pat cilvēki ar smagiem makulas traucējumiem, kuri ir paralizēti, papildus sistemātiskiem muskuļu pretestības vingrinājumiem var apturēt muskuļu masas un spēka samazināšanos ar pareizu perorālu leicīna piedevu.

Leicīns, valīns un izoleicīns ir svarīgas masas sastāvdaļas, kas veido mugurkaulnieku skeleta muskuļus, tāpēc to klātbūtne ir būtiska jaunu olbaltumvielu sintēzē vai esošo atjaunošanā.

Trūkuma traucējumi

Α-ketoacid dehidrogenāzes enzīmu kompleksa, kas ir atbildīgs par leicīna, valīna un izoleicīna metabolismu cilvēkiem, nepilnības vai anomālijas var izraisīt smagus garīgus traucējumus.

Turklāt pastāv patoloģisks stāvoklis, kas saistīts ar šo sazaroto ķēžu aminoskābju metabolismu un ko sauc par "kļavu sīrupa urīna slimību".

Līdz šim nav pierādīta kaitīgas ietekmes esamība pārmērīga leicīna patēriņa gadījumā. Tomēr ir ieteicama maksimālā deva 550 mg / kg dienā, jo nav veikti ilgtermiņa pētījumi par pārmērīgu audu pakļaušanu šai aminoskābei.

Atsauces

1. Álava, MDC, Camacho, ME, un Delgadillo, J. (2012). Muskuļu veselība un sarkopēnijas profilakse: olbaltumvielu, leicīna un ß-hidroksi-ß-metilbutirāta ietekme. Journal of Kaulu un minerālu metabolisms, 10 (2), 98-102.
2. Fennema, OR (1993). Pārtikas ķīmija (Nr. 664: 543). Akribija.
3. Massey, LK, Sokatch, JR, & Conrad, RS (1976). Sazarotu ķēžu aminoskābju katabolisms baktērijās. Bakterioloģiskie pārskati, 40 (1), 42.
4. Mathews, CK un Aherns, KG (2002). Bioķīmija. Pīrsona izglītība.
5. Mero, A. (1999). Leicīna papildināšana un intensīva apmācība. Sporta medicīna, 27 (6), 347-358.
6. Munro, HN (Red.). (2012). Zīdītāju olbaltumvielu metabolisms (4. sēj.). Elsevier
7. Nelsons, DL, Lehingers, AL, & Cox, MM (2008). Lehingera bioķīmijas principi. Makmillans.