- raksturojums
- Veido apoenzīmi un kofaktori
- Viņi atzīst dažādus kofaktorus
- Pagaidu vai pastāvīga savienība
- Funkcija
- Bieži sastopamu holoenzīmu piemēri
- RNS polimerāze
- DNS polimerāze
- Karboanhidrāze
- Hemoglobīns
- Citohroma oksidāze
- Piruvāta kināze
- Piruvāta karboksilāze
- Acetil-CoA karboksilāze
- Monoamīnoksidāze
- Laktāta dehidrogenāze
- Katalāze
- Atsauces
Holoenzyme ir ferments, kas sastāv no proteīnu daļa, ko sauc par apoenzyme apvienojumā ar non-proteīnu molekulas, ko sauc par kofaktors. Ne apoenzīms, ne kofaktors nav aktīvi, ja tie ir atsevišķi; tas ir, lai darbotos, tie ir jāsavieno.
Tādējādi holoenzīmi ir kombinētie enzīmi, un līdz ar to tie ir katalītiski aktīvi. Fermenti ir tāda veida biomolekulas, kuru galvenā funkcija ir palielināt šūnu reakciju ātrumu. Dažiem fermentiem nepieciešama citu molekulu, ko sauc par kofaktoriem, palīdzība.
Apoenzīms + kofaktors = holoenzīms
Kofaktori papildina apoenzīmus un veido aktīvu holoenzīmu, kas veic katalīzi. Tos fermentus, kuriem nepieciešams noteikts kofaktors, sauc par konjugētiem fermentiem. Tiem ir divi galvenie komponenti: kofaktors, kas var būt metāla jons (neorganisks) vai organiska molekula; apoenzīma, olbaltumvielu daļa.
raksturojums
Veido apoenzīmi un kofaktori
Apoenzīmi ir kompleksa olbaltumvielu daļa, un kofaktori var būt joni vai organiskas molekulas.
Viņi atzīst dažādus kofaktorus
Ir vairāki kofaktoru veidi, kas palīdz veidot holoenzīmus. Daži piemēri ir parastie koenzīmi un vitamīni, piemēram: B vitamīns, FAD, NAD +, C vitamīns un A koenzīms.
Daži citi kofaktori ar metāla joniem, piemēram: varš, dzelzs, cinks, kalcijs un magnijs. Vēl viena kofaktoru klase ir tā saucamās protezēšanas grupas.
Pagaidu vai pastāvīga savienība
Kofaktori var saistīties ar apoenzīmiem ar atšķirīgu intensitāti. Dažos gadījumos savienība ir vāja un īslaicīga, savukārt citos gadījumos savienība ir tik spēcīga, ka ir pastāvīga.
Gadījumos, kad saistīšanās ir īslaicīga, kad kofaktoru noņem no holoenzīma, tas atgriežas apoenzīmā un pārstāj darboties.
Funkcija
Holoenzīms ir ferments, kas gatavs veikt savu katalītisko funkciju; tas ir, lai paātrinātu noteiktas ķīmiskās reakcijas, kas rodas dažādās jomās.
Funkcijas var atšķirties atkarībā no holoenzīma īpašās darbības. Starp svarīgākajiem izceļas DNS polimerāze, kuras funkcija ir nodrošināt, ka DNS kopēšana tiek veikta pareizi.
Bieži sastopamu holoenzīmu piemēri
RNS polimerāze
RNS polimerāze ir holoenzīms, kas katalizē RNS sintēzes reakciju. Šis holoenzīms ir nepieciešams, lai veidotu RNS šķipsnas no DNS šablona virzieniem, kas transkripcijas procesā darbojas kā šabloni.
Tās funkcija ir pievienot ribonukleotīdus augošās RNS molekulas 3 galos. Prokariotos RNS polimerāzes apoenzīmam nepieciešams kofaktors, ko sauc par sigma 70.
DNS polimerāze
DNS polimerāze ir arī holoenzīms, kas katalizē DNS polimerizācijas reakciju. Šis ferments šūnām veic ļoti svarīgu funkciju, jo tas ir atbildīgs par ģenētiskās informācijas atkārtošanu.
Lai veiktu savu funkciju, DNS polimerāzei ir nepieciešams pozitīvi lādēts jons, parasti magnijs.
Ir vairāki DNS polimerāžu veidi: DNS polimerāze III ir holoenzīms, kam ir divi kodolsermenti (Pol III), katrs sastāv no trim apakšvienībām (α, ɛ un θ), slīdoša skava, kurai ir divas beta subvienības, un lādēšanas fiksācija, kurai ir vairākas apakšvienības (δ, τ, γ, ψ un χ).
Karboanhidrāze
Oglekļa anhidrāze, saukta arī par karbonāta dehidrāzi, pieder pie holoenzīmu grupas, kas katalizē oglekļa dioksīda (CO2) un ūdens (H20) strauju pārvēršanu bikarbonātā (H2CO3) un protonos (H +).
Fermentam, lai veiktu savu funkciju, ir nepieciešams cinka jons (Zn + 2). Karboanhidrāzes katalizētā reakcija ir atgriezeniska, šī iemesla dēļ tās aktivitāte tiek uzskatīta par svarīgu, jo tā palīdz uzturēt skābju-bāzes līdzsvaru starp asinīm un audiem.
Hemoglobīns
Hemoglobīns ir ļoti svarīgs holoenzīms gāzu pārvadāšanai dzīvnieku audos. Šis proteīns, kas atrodas sarkanās asins šūnās, satur dzelzi (Fe + 2), un tā funkcija ir skābekļa transportēšana no plaušām uz citām ķermeņa zonām.
Hemoglobīna molekulārā struktūra ir tetramera, kas nozīmē, ka tā sastāv no 4 polipeptīdu ķēdēm vai apakšvienībām.
Katrā šī holoenzīma apakšvienībā ir hema grupa, un katrā hema grupā ir dzelzs atoms, kas var saistīties ar skābekļa molekulām. Hemoglobīna hema grupa ir tā protezēšanas grupa, kas nepieciešama tās katalītiskajai funkcijai.
Citohroma oksidāze
Citohroma oksidāze ir enzīms, kas piedalās enerģijas ražošanas procesos, kas tiek veikti gandrīz visu dzīvo būtņu mitohondrijos.
Tas ir sarežģīts holoenzīms, kam nepieciešama noteiktu kofaktoru, dzelzs un vara jonu sadarbība, lai katalizētu elektronu pārnešanas un ATP veidošanās reakciju.
Piruvāta kināze
Piruvāta kināze ir vēl viens svarīgs holoenzīms visām šūnām, jo tā piedalās vienā no universālajiem metabolisma ceļiem: glikolīzi.
Tās funkcija ir katalizēt fosfātu grupas pārnešanu no molekulas, ko sauc par fosfoenolpiruvātu, uz citu molekulu, ko sauc par adenozīna difosfātu, veidojot ATP un piruvātu.
Apoenzīmam kā kofaktoriem nepieciešami kālija (K`) un magnija (Mg + 2) katjoni, lai veidotu funkcionālu holoenzīmu.
Piruvāta karboksilāze
Vēl viens svarīgs piemērs ir piruvāta karboksilāze, holoenzīms, kas katalizē karboksilgrupas pārnešanu uz piruvāta molekulu. Tādējādi piruvāts tiek pārveidots par oksalacetātu, svarīgu starpproduktu metabolismā.
Lai apoenzīma piruvāta karboksilāze būtu funkcionāli aktīva, nepieciešams kofaktors, ko sauc par biotīnu.
Acetil-CoA karboksilāze
Acetil-CoA karboksilāze ir holoenzīms, kura kofaktors, kā norāda nosaukums, ir koenzīms A.
Kad apoenzīms un koenzīms A ir savienoti, holoenzīms ir katalītiski aktīvs, lai veiktu savu funkciju: pārnes karboksilgrupu uz acetil-CoA, lai to pārveidotu par malonilkoenzīmu A (malonil-CoA).
Acetyl-CoA veic svarīgas funkcijas gan dzīvnieku šūnās, gan augu šūnās.
Monoamīnoksidāze
Tas ir svarīgs holoenzīms cilvēka nervu sistēmā, tā funkcija ir veicināt noteiktu neirotransmiteru noārdīšanos.
Lai monoamīnoksidāze būtu katalītiski aktīva, tai ir nepieciešams kovalenti saistīties ar tā kofaktoru, flavina adenīna dinukleotīdu (FAD).
Laktāta dehidrogenāze
Laktāta dehidrogenāze ir svarīgs holoenzīms visām dzīvajām būtnēm, īpaši audos, kas patērē daudz enerģijas, piemēram, sirdī, smadzenēs, aknās, skeleta muskuļos, plaušās.
Šim fermentam ir nepieciešams tā kofaktors, nikotinamīda adenīna dinukleotīds (NAD), lai katalizētu piruvāta līdz laktāta pārvēršanas reakciju.
Katalāze
Katalāze ir svarīgs holoenzīms šūnu toksicitātes novēršanā. Tās funkcija ir sadalīt ūdeņraža peroksīdu, kas ir šūnu metabolisma produkts, skābeklī un ūdenī.
Katalāzes apoenzīmam nepieciešami divi kofaktori, lai aktivizētos: mangāna jons un protēžu grupa HEMO, līdzīgi kā hemoglobīnam.
Atsauces
- Agraval, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Sākotnējais pētījums par seruma laktāta dehidrogenāzes (LDH) prognostisko biomarķieri karcinomas krūtīs. Klīnisko un diagnostisko pētījumu žurnāls, 6. – 8.
- Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Acetilkoenzīma A karboksilāzes biotinildomēna struktūra, kas noteikta ar MAD fāzēm. Uzbūve, 3 (12), 1407–1419.
- Bergs, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioķīmija (8. izdevums). WH Freeman un uzņēmums.
- Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Seruma laktātdehidrogenāzes līmeņa saistība ar izvēlētām oportūnistiskām infekcijām un HIV progresēšanu. Starptautiskais infekcijas slimību žurnāls, 6. (3), 178. – 181.
- Feglers, J. (1944). Karboanhidrāzes funkcija asinīs. Daba, 137. – 38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Monoamīnoksidāžu grupas struktūras un mehānisms. Biomolekulas koncepcijas, 2 (5), 365–377.
- Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Cilvēka piruvāta kināze M2: daudzfunkcionāls proteīns. Protein Science, 19 (11), 2031. – 2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Piruvāta karboksilāzes uzbūve, mehānisms un regulēšana. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Piruvāta kināzes izoenzīmi. Bioķīmiskās biedrības darījumi, 18, 193-196.
- Zālamans, E., Bergs, L. un Martins, D. (2004). Bioloģija (7. izdevums) Cengage mācīšanās.
- Supuran, CT (2016). Karboanhidrāžu uzbūve un darbība. Bioķīmiskais žurnāls, 473 (14), 2023–2032.
- Tiptons, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamīnoksidāzes: noteiktības un neskaidrības. Pašreizējā zāļu ķīmija, 11 (15), 1965–1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Bioķīmijas pamati: dzīve molekulārā līmenī (5. izdevums). Vilejs.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Vai augstāks laktāts ir audzēja metastātiskā riska rādītājs? Pilot MRS pētījums, izmantojot hiperpolarizētu13C-piruvātu. Akadēmiskā radioloģija, 21. (2), 223. – 231.