HISTIDĪNS: ĪPAŠĪBAS, STRUKTŪRA, FUNKCIJAS, PĀRTIKAS PRODUKTI - BIOLOĢIJA - 2025

Histidīns (His, H), ir aminoskābe, ko izmanto, lai proteīnu sintēzi. Tā ir hidrofila molekula, tāpēc parasti tā ir orientēta uz olbaltumvielu struktūru ārpusi, kad tās atrodas šķidrā vidē.

To uzskata par neaizvietojamu aminoskābi augošiem bērniem, jo ​​viņi to neražo. Pieaugušajiem ir neliels histidīna daudzums, taču ar to nepietiek, lai nodrošinātu ikdienas vajadzības, tāpēc to uzskata par daļēji neaizvietojamu aminoskābi.

Histidīna aminoskābes ķīmiskā struktūra (Avots: Borb, izmantojot Wikimedia Commons)

Dzīvniekiem un cilvēkiem histidīns ir būtiska vai vismaz daļēji neaizstājama aminoskābe, tomēr augi, sēnītes un mikroorganismi efektīvi ražo nepieciešamo histidīnu un papildus olbaltumvielām ir arī histidīna uztura avotu sastāvdaļa. dzīvnieki.

Histidīns veic ļoti svarīgas cilvēka fizioloģiskās funkcijas, piemēram: ir daļa no daudzu enzīmu aktīvajiem centriem, cita starpā piedalās augšanā, imūnsistēmā un mielīna veidošanā nervu šķiedrās.

Histidīna biosintēze ir sarežģīts process, kas notiek galvenokārt aknās un prasa 9 līdz 11 fermentatīvas darbības. Tā sadalīšanās notiek aknās un ādā un notiek, veidojot glutamātu, pēc tam sekojot dažādiem ceļiem.

Daudzi pārtikas produkti ir bagāti ar histidīnu, piemēram, dzīvnieku olbaltumvielām, piemēram, gaļai un piena produktiem, kā arī augu olbaltumvielām. Tie nodrošina lielu daļu ikdienas histidīna prasību, kas mūsu ķermenim ir vajadzīgas, lai pareizi darbotos.

Histidīna deficīts vai pārmērīgums, ko izraisa iedzimtas metabolisma vai transporta problēmas, vai uztura mazspēja uzturā ir saistīti ar dažām svarīgām veselības problēmām gan bērniem, gan pieaugušajiem. Pietiekama histidīna uzņemšana ļauj uzturēt veselīgu un veselīgu dzīvi vairumā gadījumu.

raksturojums

Pārsteidzoša histidīna īpašība ir tā, ka to var pārveidot par histamīnu - vielu, kas aktīvi iesaistās daudzās alerģiskās un iekaisuma reakcijās.

Zivīs, kas pakļautas videi bez pietiekamas atdzesēšanas, baktērijas var pārveidot histidīnu par histamīnu, un tāpēc barības saindēšanās izraisa pārtikas saindēšanos.

Vēl viena šīs aminoskābes īpašība ir tā, ka tā ir viena no nedaudzajām starp 22 esošajām, kas jonizējas fizioloģiskā pH diapazonā (ap 7,4) un tāpēc var aktīvi piedalīties daudzu enzīmu katalītiskajā vietā.

Hemoglobīna molekulā proksimālais histidīns ir viena no hema grupas ligandiem. Citiem vārdiem sakot, šī aminoskābe piedalās hemoglobīna skābekļa transportēšanas funkcijā un ir nepieciešama šī olbaltumvielu, kā arī mioglobīna, kas pazīstams arī kā “muskuļu hemoglobīns”, sintēzei.

Uzbūve

Histidīns ir pamata polārā hidrofilā aminoskābe , ko klasificē neaizstājamās aminoskābēs, jo dzīvnieki to nevar sintezēt. Tomēr, kā jau minēts iepriekš, to sintezē baktērijas, sēnītes un augi.

Augošiem bērniem histidīns ir absolūti nepieciešams; pieaugušais to var sintezēt, taču nav skaidrs, vai tas atbilst ikdienas histidīna vajadzībām, tāpēc tas ir jādzer kopā ar uzturu.

Tāpat kā visām aminoskābēm, histidīnam ir α-ogleklis, pie kura ir piesaistīta aminogrupa, karboksilgrupa, ūdeņraža atoms un sānu ķēde.

Šīs aminoskābes sānu ķēdi veido imidazola gredzens, kas fizioloģiskā pH līmenī protonē un iegūst pozitīvu lādiņu, un to sauc par "imidazolium", saīsināti kā ImH +.

Kopā ar lizīnu un arginīnu histidīns veido pamata aminoskābju grupu. No trim histidīns ir vismazāk pamata un tā imidazola gredzens var deprotonēt, ja pH ir tuvu 6.

Tā kā fizioloģiskā pH līmenī histidīns var apmainīties ar protoniem, tam ir tendence piedalīties fermentatīvā katalīzē, kas ietver protonu pārnešanu. Tā kā tā ir polāra aminoskābe, tā parasti atrodas olbaltumvielu ārējā virsmā, kur tā var hidratēties ūdens vidē.

Iespējas

Kā daļa no aktīvās enzīmu vietas

Histidīns ir nepieciešams daudzu olbaltumvielu, īpaši fermentu, sintēzei, kuru aktīvo centru struktūrā ir šī aminoskābe. Tas ir daļa no zīdītājiem aktīvās aldolāžu centra, kur tas darbojas kā protonu donors.

Tas ir atrodams aizkuņģa dziedzera enzīma karboksipeptidāzes A aktīvajā centrā, kura aktīvo vietu veido Zn un histidīns. Glikolītiskā enzīma fosforglicerāta mutāzē tā aktīvajā centrā ir divas histidīna atliekas, kas darbojas kā fosforilgrupu akceptori vai donori.

Tas atrodams arī tādu enzīmu aktīvajā vietā kā glicerraldehīda 3-fosfāta dehidrogenāze, laktāta dehidrogenāze, papaiīns, himotripsīns, RNāze A un histidīna amonjaka lizāze (histidāze). Turklāt tas ir allosterisks enzīma glutamīna sintetāzes inhibitors.

Citas funkcijas

Šai aminoskābei ir liela nozīme ķermenī, jo tās dekarboksilēšana ar histidīna dekarboksilāzes palīdzību rada histamīnu - spēcīgu vazodilatatoru, kas saistīts ar iekaisuma un alerģiskām reakcijām, un tas atrodas zarnās un mononukleārās fagocītiskās sistēmas šūnu granulās.

Histidīnu ražo centrālās nervu sistēmas neironi ar neiromodulējošām funkcijām.

Tas ir nepieciešams nervu šķiedru mielīna apvalku veidošanai, tāpēc tam ir svarīga loma elektrisko impulsu pārraidē tajos.

Kopā ar augšanas hormonu un citām aminoskābēm histidīns veicina audu atjaunošanās mehānismus, galvenokārt sirds un asinsvadu sistēmā.

Dažas papildu funkcijas ietver:

- veicina dažu smago metālu detoksikāciju, jo darbojas kā helāts.

- Aizsargā no radiācijas bojājumiem.

- Piedalās sarkano un balto asins šūnu veidošanā.

- Tas ir nepieciešams hemoglobīna veidošanai.

- palīdz apkarot dažas reimatoīdā artrīta negatīvās sekas, piemēram, iekaisumu un mobilitātes trūkumu.

- Tā ir svarīga aminoskābe matu atjaunošanai, augšanai un seksuālajai funkcijai.

Karnozīns, anserīns un homokarnozīns ir dipeptīdi, kas veidojas no histidīna. Pirmie divi ir sastopami muskuļos, un tiem ir svarīgas funkcijas kā buferiem un kā miozīna ATPāzes aktivatoriem.

Homokarnozīns smadzenēs tiek ražots 100 reizes lielāks nekā skeleta muskuļa karnozīns.

Biosintēze

Histidīns oglekļa skeletu iegūst no ribozes 5-fosfāta. E. Coli baktērijās šī aminoskābe tiek ražota no šī savienojuma 11 fermentatīvās darbības laikā:

1. Pirmais sintēzes solis sastāv no fosforibosila pārnešanas no ATP uz ribozes 5-fosfāta 1. oglekli, veidojot 5-fosforibosil-1-pirofosfātu (PRPP). Fermentu fosforibosilpirofosfāta sintetāze (PRPP sintetāze) katalizē šo reakciju.
2. Pēc tam notiek pirofosfāta grupas pārnešana no 1. oglekļa uz ATP N-1 un rodas N1- (5'-fosforibosil) -ATP. Ferments, kas katalizē šo reakciju, ir ATP fosforibosiltransferāze.
3. Fosforibosil-ATP-pirofosfāta hidroksilāzes ietekmē tiek hidrolizēta ATP α, β-pirofosfāta saite un veidojas N1- (5'-fosforibosil) -AMP.
4. Fermenta fosforibosil-AMP ciklohidroksilāze atver purīna gredzenu starp N-1 un C-6 un veidojas ribonukleotīds N1- (5'-fosforibozilformimino) -5-aminoimidazola-4-karboksamīds-1-ribonukleotīds.
5. Pēc tam ribofuranozes gredzens, kas nāk no PRPP, tiek atvērts un tiek izomerizēts par ketozi, izomerāzes enzīma ietekmē veidojot N1- (5'-fosforibozilformimino) -5-aminoimidazola-4-karboksamīda-1-ribonukleotīdu.
6. Fermenta aminotransferāze pārnes amidogrupu no glutamīna, kas tiek pārveidots par glutamātu, un sašķeļ formimino saiti, tādējādi atbrīvojot 5-aminoimidazola-karboksamīda-1-ribonukleotīdu un veidojot imidazola glicerīna fosfātu.
7. Ar imidazola glicerīna fosfāta dehidrāzes palīdzību no imidazola glicerīna fosfāta tiek noņemta ūdens molekula, veidojas imidazola acetola fosfāts.
8. Ar histidinola fosfāta transamināzi aminogrupu pārnes uz imidazola acetola fosfātu un veidojas histidinola fosfāts.
9. Hidtidinola fosfāta fosfora estera grupa tiek hidrolizēta, veidojot histidinolu. Histidinola fosfāta fosfatāze katalizē šo reakciju.
10. Vēlāk histidinolu oksidē histidinola dehidrogenāze un veido histidināli.
11. Histidinola dehidrogenāze pati oksidē histidinālu un pārveido to par histidīnu.

Pirmo histidīna biosintētiskā ceļa enzīmu kavē ceļa produkts, tas ir, histidīns piedalās ATP fosforibosiltiltransferāzes allosteriskā inhibīcijā, kas ir ceļa galvenais regulēšanas mehānisms.

Degradācija

Histidīns, prolīns, glutamāts, arginīns un glutamīns ir aminoskābes, kuras, sadaloties, veido α-ketoglutarātu. Četras no tām vispirms tiek pārveidotas par glutamātu, kas transaminējot rada α-ketoglutarātu.

Histidīns caur histidināzi zaudē α-aminogrupu un kļūst par urokanātu. Pēc tam urokanāze hidratē urokanāta 1. un 4. pozīciju, veidojot 4-imidazolone-5-propionātu. Pēc tam notiek 4-imidazolone-5-propionāta imino grupas hidrolīze, veidojot N-formiminoglutamātu.

Pēdējā reakcija ietver formila pārvietošanu no N-formiminoglutamāta uz tetrahidrofolātu, kas darbojas ar fermentu glutamāta formimīna transferāzi. Šīs reakcijas galaprodukti ir glutamāts un N5-formimino tetrahidrofolāts.

Α-ketoglutarāts veidojas glutamāta transaminējot. Α-Ketoglutarāts ir starpprodukts Krebsa ciklā un var iekļūt arī glikoneogēnā ceļā glikozes veidošanā.

Glutamāta aminogrupa nonāk urīnvielas veidošanās ciklā, kas jāizvada urīnā. Visas šīs reakcijas notiek aknās un dažas no tām ādā.

Histidīniem bagāti ēdieni

Histidīna ikdienas vajadzības ir aptuveni 10 līdz 11 mg uz kg ķermeņa svara dienā. Augošiem bērniem histidīns ir neaizvietojama aminoskābe, kas jānodrošina ar uzturu.

Citiem dzīvniekiem histidīns ir arī neaizstājama aminoskābe, un tiem, kas audzēti staļļos, ​​jāsaņem histidīns, lai uzturētu normālu hemoglobīna līmeni.

Pārtika, kas bagāta ar histidīnu, ietver:

- Liellopu gaļa, jēra gaļa, cūkgaļa, vistas gaļa un tītara gaļa. Tas ir atrodams arī tādās zivīs kā tuncis (pat konservēts), lasis, forele, snaiperis un jūras asaris, kā arī daži gliemenes.

- Piens un tā atvasinājumi, jo īpaši nogatavinātos sieros, piemēram, parmezānā, Gruyère, Šveices sierā un guajā. Krēmos, sūkalās, jogurtā un skābo krējumu.

- Sojas pupas un žāvēti augļi, piemēram, valrieksti un sēklas. Saulespuķu, ķirbju, arbūzu, sezama, mandeļu, pistāciju, zemesriekstu sviesta un chia sēklās.

- Olas un pupiņas vai baltās pupiņas.

- veseli graudi, piemēram, kvinoja, kvieši, brūnie rīsi utt.

Ieguvumi no tā uzņemšanas

Ir vairāki patoloģiski stāvokļi, kuros histidīns var būt noderīgs kā papildinājums ārstēšanai.

Starp šīm patoloģijām mēs varam nosaukt reimatoīdo artrītu, arteriālo hipertensiju (jo ir aprakstīta histidīna hipotensīvā iedarbība), infekcijās, frigiditāti un seksuālo impotenci, saindēšanos ar smagajiem metāliem, toksisko sinovītu, neirītu, grūtniecības vemšanu, sirds un asinsvadu sistēmas traucējumus. dzirde, čūlas un anēmija.

Ādā, sadaloties patērētajam histidīnam, rodas urokānskābe, kas spēj aizsargāt ādu, absorbējot ultravioletos starus.

Pārmērīgs histidīna patēriņš veseliem cilvēkiem neizraisa būtiskas izmaiņas, jo tas ātri noārdās. Tomēr pacientiem ar smagiem aknu un / vai nieru darbības traucējumiem vajadzētu ierobežot histidīna uztura bagātinātāju lietošanu.

Trūkuma traucējumi

Histidīna deficīts ir saistīts ar imūnās atbildes izmaiņām, kas saistītas ar samazinātu histamīna un balto asins šūnu veidošanos, brīvo radikāļu uzkrāšanos un augļa kroplībām vai pundurismu.

Ziņots arī par kaulu problēmām, kurlumu un anēmiju, kas saistīta ar histidīna deficītu.

Hartnup slimība ir iedzimts stāvoklis, kas ietekmē histidīna un triptofāna transportēšanu caur tievās zarnas un nierēm gļotādām, izraisot abu aminoskābju deficītu.

Visatbilstošākās klīniskās izpausmes ir zvīņainu un sarkanu bojājumu parādīšanās uz ādas pēc saules iedarbības, dažādas pakāpes kustību traucējumi un daži psihisko slimību simptomi.

Histidinēmija ir autosomāli recesīva slimība, kurai raksturīgs fermenta histidāzes deficīts, kas izraisa paaugstinātu histidīna līmeni asinīs un urīnā.

Rezultātā šie pacienti nevar noārdīt histidīnu līdz urokānskābei aknās un ādā. Šo slimību papildina mērena garīga atpalicība, runas un dzirdes atmiņas defekti bez kurluma.

Histidīna uzņemšanas ierobežojums kā ārstēšana nav bijis efektīvs, lai panāktu klīnisku uzlabojumu, un tas rada augšanas traucējumu risku bērniem, kurus skārusi šī slimība.

Atsauces

1. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Bioķīmija (3. izd.). Sanfrancisko, Kalifornija: Pīrsons.
2. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harpera ilustrētā bioķīmija (28. izdevums). McGraw-Hill Medical.
3. Nelsons, DL, & Cox, MM (2009). Lehingera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums). doi.org
4. Pencharz, P., Farri, L., & Papageorgiou, A. (1983). Cilvēka piena un mazu olbaltumvielu olbaltumvielu ietekme uz priekšlaicīgu zīdaiņu kopējā olbaltumvielu aprites ātrumu un 3-metilhistidīna izdalīšanos urīnā. Clinical Science, 64, 611–616.
5. Dziesma, BC, Joo, N., Aldini, G., & Yeum, K. (2014). Histidīna-dipeptīdu bioloģiskās funkcijas un metaboliskais sindroms. Uztura izpēte un prakse, 8. (1), 3. – 10.