- Galvenās protezēšanas grupas un to funkcijas
- Biotīns
- Heme grupa
- Flavīna mononukleotīds un flavina adenīna dinukleotīds
- Pirolohinolīna hinons
- Piridoksāla fosfāts
- Metilkobalamīns
- Tiamīna pirofosfāts
- Molibdopterīns
- Liposkābe
- Nukleīnskābes
- Atsauces
Protezēšanas grupa ir fragments no proteīna, kas nav aminoskābju raksturs. Šajos gadījumos olbaltumvielu sauc par "heteroproteīnu" vai konjugētu olbaltumvielu, kur olbaltumvielu daļu sauc par apoproteīnu. Turpretī molekulas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par holoproteīniem.
Olbaltumvielas var klasificēt pēc protezēšanas grupas rakstura: ja grupa ir ogļhidrātu, lipīdu vai hema grupa, olbaltumvielas ir attiecīgi glikoproteīni, lipoproteīni un hema olbaltumvielas. Turklāt protezēšanas grupas var būt ļoti dažādas: no metāliem (Zn, Cu, Mg, Fe) līdz nukleīnskābēm, fosforskābei, cita starpā.
Dažos gadījumos olbaltumvielām nepieciešami papildu komponenti, lai veiksmīgi veiktu savas funkcijas. Papildus protezēšanas grupām ir arī koenzīmi; Pēdējie brīvi, īslaicīgi un vāji saistās ar olbaltumvielām, kamēr protezēšanas grupas ir stingri nostiprinātas pie olbaltumvielu daļas.
Galvenās protezēšanas grupas un to funkcijas
Biotīns
Biotīns ir hidrofils B kompleksa vitamīns, kas piedalās dažādu biomolekulu metabolismā, ieskaitot glikoneoģenēzi, aminoskābju katabolismu un lipīdu sintēzi
Tas darbojas kā protezēšanas grupa dažādiem fermentiem, piemēram, acetil-CoA karboksilāzei (formās, kas atrodamas mitohondrijos un citosolā), piruvāta karboksilāzei, propionil-CoA karboksilāzei un b-metilkrotonil-CoA karboksilāzei.
Šī molekula caur lizīna atlikumu spēj piesaistīties šiem fermentiem un ir atbildīga par oglekļa dioksīda transportēšanu. Biotīna funkcija organismos pārsniedz tā lomu kā protezēšanas grupa: tas piedalās embrioģenēzē, imūnsistēmas un gēnu ekspresijā.
Neapstrādātā olu baltumā ir olbaltumviela, ko sauc par avidīnu, kas nomāc normālu biotīna lietošanu; Tāpēc ieteicams lietot vārītu olu, jo karstums denaturē avidīnu, tādējādi zaudējot savu funkciju.
Heme grupa
Hēma grupa ir porfirīna molekula (liels heterociklisks gredzens), kuras struktūrā ir dzelzs atomi, kas spēj atgriezeniski saistīties ar skābekli vai atteikties no un ņemt elektronus. Tā ir hemoglobīna, olbaltumvielu, kas atbild par skābekļa un oglekļa dioksīda transportēšanu, protezēšanas grupa.
Funkcionālajos globīnos dzelzs atomam ir +2 lādiņš un tas ir melnā oksidācijas stāvoklī, tādējādi tas var veidot piecas vai sešas koordinācijas saites. Asinīm raksturīgā sarkanā krāsa ir saistīta ar hema grupas klātbūtni.
Hēma grupa ir arī citu enzīmu, piemēram, mioglobīnu, citohromu, katalāžu un peroksidāžu, protezēšanas grupa.
Flavīna mononukleotīds un flavina adenīna dinukleotīds
Šīs divas protezēšanas grupas atrodas flavoproteīnos un ir iegūtas no riboflavīna vai B 2 vitamīna . Abām molekulām ir aktīva vieta, kurā notiek atgriezeniskas oksidācijas un reducēšanās reakcijas.
Flavoproteīniem ir ļoti dažādas bioloģiskās lomas. Viņi var piedalīties molekulu, piemēram, sukcināta, dehidrogenēšanas reakcijās, piedalīties ūdeņraža pārvadāšanā elektronu transporta ķēdē vai reaģēt ar skābekli, veidojot H 2 O 2 .
Pirolohinolīna hinons
Tieši hinoproteīnu protezēšanas grupa, dehidrogenāzes enzīmu grupa, piemēram, glikozes dehidrogenāze, piedalās glikolīzē un citos veidos.
Piridoksāla fosfāts
Piridoksāla fosfāts ir B 6 vitamīna atvasinājums . Tas ir atrodams kā proteīnu aminotransferāzes enzīmu grupa.
Tā ir enzīma glikogēna fosforilāzes protezēšanas grupa un ar to ir saistīta ar kovalento saišu palīdzību starp aldehīda grupu un lizīna atlikuma ε-aminogrupu enzīma centrālajā reģionā. Šī grupa palīdz glicerīna fosforolītiskā sadalīšanās procesā.
Gan flāvins mononukleotīda un flāvins adenīna dinukleotīda minēts iepriekš, ir nepieciešams, lai pārveidotu piridoksīna vai vitamīna B 6 par piridoksāl fosfāta.
Metilkobalamīns
Metilkobalamīns ir līdzvērtīga vitamīna B 12 forma . Strukturāli tam ir oktaedrisks kobalta centrs un tajā ir metāla-alkil-saites. Starp galvenajām vielmaiņas funkcijām ir metilgrupu pārnešana.
Tiamīna pirofosfāts
Tiamīna pirofosfāts ir protezējoša enzīmu grupa, kas iesaistīta galvenajos metabolisma ceļos, piemēram, α-ketoglutarāta dehidrogenāze, piruvāta dehidrogenāze un transketolaze.
Līdzīgi tas piedalās ogļhidrātu, lipīdu un sazarotās ķēdes aminoskābju metabolismā. Visas fermentatīvās reakcijas, kurām nepieciešams tiamīna pirofosfāts, ietver aktivēta aldehīda vienības pārvietošanu.
Tiamīna pirofosfāts tiek sintezēts intracelulāri, fosforilējot B 1 vitamīnu vai tiamīnu. Molekulu veido pirimidīna gredzens un tiazolija gredzens ar CH azīda struktūru.
Tiamīna pirofosfāta deficīta rezultātā rodas neiroloģiskas slimības, kas pazīstamas kā beriberi un Wernicke - Korsakoff sindroms. Tas notiek tāpēc, ka smadzenēs vienīgais kurināmais ir glikoze, un, tā kā piruvāta dehidrogenāzes kompleksam nepieciešams tiamīna pirofosfāts, nervu sistēmai nav enerģijas.
Molibdopterīns
Molibdopterīni ir piranopterīna atvasinājumi; Tos veido pirāna gredzens un divi tiolāti. Tās ir protezēšanas grupas vai kofaktori, kas atrodami fermentos, kuros ir molibdēns vai volframs.
Tas ir atrodams kā tiosulfāta reduktāzes, purīna hidroksilāzes un formiāta dehidrogenāzes protezēšanas grupa.
Liposkābe
Liposkābe ir lipoamīda protezēšanas grupa un kovalenti piesaistīta olbaltumvielu daļai ar lizīna atlikumu.
Samazinātajā formā liposkābei ir pāris sulfhidrilgrupu, bet oksidētā formā tai ir ciklisks disulfīds.
Tas ir atbildīgs par cikliskā disulfīda reducēšanu liposkābē. Turklāt tā ir transcetilāzes protezēšanas grupa un dažādu enzīmu kofaktors, kas iesaistīti citronskābes ciklā vai Krebsa ciklā.
Tam ir liela bioloģiskas nozīmes sastāvdaļa alkaloīnskābju dehidrogenāzēs, kur sulfhidrilgrupas ir atbildīgas par ūdeņraža atomu un acilgrupu pārvadāšanu.
Molekulā ir oktānskābes taukskābes atvasinājums, un tā sastāv no termināla karboksilgrupas un divdiāna gredzena.
Nukleīnskābes
Nukleīnskābes ir proteīnu proteīnu grupas, kas atrodamas šūnu kodolos, piemēram, histoni, telomerāze un protamīns.
Atsauces
- Aracil, CB, Rodríguez, MP, Magraner, JP, & Pérez, RS (2011). Bioķīmijas pamati. Valensijas universitāte.
- Battaner Arias, E. (2014). Enzimoloģijas apkopojums. Salamankas universitātes izdevumi.
- Bergs, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Bioķīmija. Es apgriezos.
- Devlins, TM (2004). Bioķīmija: mācību grāmata ar klīnisko pielietojumu. Es apgriezos.
- Díaz, AP, un Pena, A. (1988). Bioķīmija. Redakcija Limusa.
- Macarulla, JM, & Goñi, FM (1994). Cilvēka bioķīmija: pamatkurss. Es apgriezos.
- Meléndez, RR (2000). Biotīna metabolisma nozīme. Journal of Clinical Research, 52 (2), 194–199.
- Millere - Esterla, W. (2008). Bioķīmija. Medicīnas un dzīvības zinātņu pamati. Es apgriezos.
- Stenjē, RY (1996). Mikrobioloģija. Es apgriezos.
- Teijón, JM (2006). Strukturālās bioķīmijas pamati. Redakcijas tebārs.
- Vilches - Flores, A., un Fernández - Mejía, C. (2005). Biotīna ietekme uz gēnu ekspresiju un metabolismu. Journal of Clinical Research, 57 (5), 716–724.