- raksturojums
- Pamatnes raksturojums
- Klasifikācija
- Pašreizējais vērtējums
- Iespējas
- Dzīvniekiem
- Augos
- Mikroorganismos
- Rūpnieciskām vajadzībām
- Atsauces
Amilāze ir termins, ko izmanto, lai identificētu svarīgu enzīmu grupu, kas ir atbildīga par glikozīdu saišu hidrolīzi starp glikozes molekulām, kas atrodas ogļhidrātos, piemēram, ciete un citi radniecīgi, kuri tiek uzņemti daudzu dzīvo organismu uzturā.
Šāda veida fermentus ražo baktērijas, sēnītes, dzīvnieki un augi, kur tie galvenokārt katalizē tās pašas reakcijas un tiem ir dažādas funkcijas, galvenokārt saistītas ar enerģijas metabolismu.
Dzīvnieku izcelsmes alfa amilāzes grafiskais attēlojums (Avots: Jawahar Swaminathan un MSD darbinieki Eiropas Bioinformatikas institūtā, izmantojot Wikimedia Commons)
Glikozīdu saišu hidrolīzes reakciju produktus var uzskatīt par raksturīgiem katram amilolītiskā enzīma veidam, tāpēc tas bieži ir svarīgs parametrs to klasifikācijai.
Šo fermentu nozīme, antropocentriski runājot, nav tikai fizioloģiska, jo pašlaik šāda veida fermentiem ir liela biotehnoloģiskā nozīme pārtikas, papīra, tekstilizstrādājumu, cukuru un citu ražošanā.
Termins "amilāze" cēlies no grieķu valodas "amilons", kas nozīmē cieti, un to 1833. gadā izgudroja zinātnieki Payens un Persozs, pētot šī fermenta hidrolītiskās reakcijas uz cieti.
raksturojums
Dažām amilāzēm ir multimērisks raksturs, piemēram, saldo kartupeļu β-amilāzei, kas uzvedas kā tetramers. Tomēr amilāzes monomēru aptuvenā molekulmasa ir diapazonā no 50 kDa.
Kopumā gan augu, gan dzīvnieku fermentiem ir salīdzinoši "parasts" aminoskābju sastāvs, un tiem ir optimālas aktivitātes pie pH no 5,5 līdz 8 vienībām (dzīvnieku neitralizētākās amilāzes ir aktīvākas.
Amilāzes ir fermenti, kas spēj hidrolizēt daudzu polisaharīdu glikozīdiskās saites, parasti veidojot disaharīdus, bet tie nespēj hidrolizēt kompleksus, piemēram, celulozi.
Pamatnes raksturojums
Iemesls, kādēļ amilāzes ir tik svarīgas dabā, it īpaši ogļhidrātu gremošanā, ir saistītas ar to dabiskā substrāta (cietes) klātbūtni visuresošajos “augstākos” dārzeņos, kas kalpo par avotu barība vairāku veidu dzīvniekiem un mikroorganismiem.
Šis polisaharīds savukārt sastāv no diviem makromolekulāriem kompleksiem, kas pazīstami kā amiloze (nešķīstošs) un amilopektīns (šķīstošs). Amilozes daļas sastāv no glikozes atlikumu lineārām ķēdēm, kas savienotas ar α-1,4 saitēm, un tiek sadalītas ar α-amilāzēm.
Amilopektīns ir savienojums ar lielu molekulmasu, to veido sazarotas glikozes atlikumu ķēdes, kas savienotas ar α-1,4 saitēm, kuru zarus atbalsta α-1,6 saites.
Klasifikācija
Amilāzes fermentus klasificē pēc vietas, kur tie spēj sadalīt glikozīdiskās saites kā endoamilāzes vai eksoamilāzes. Bijusī hidrolizē saites ogļhidrātu iekšējos reģionos, bet pēdējie var tikai katalizēt atlikumu hidrolīzi polisaharīdu galos.
Turklāt tradicionālā klasifikācija ir saistīta ar to reakcijas produktu stereoķīmiju, tāpēc šos proteīnus ar fermentatīvo aktivitāti klasificē arī kā α-amilāzes, β-amilāzes vai γ-amilāzes.
-A-amilāzes (α-1,4-glikāna 4-glikāna hidrolāzes) ir endoamilāzes, kas iedarbojas uz lineāru konformācijas substrātu iekšējām saitēm un kuru produktiem ir α konfigurācija, un tie ir oligosaharīdu maisījumi.
Β-amilāzes (α-1,4-glikāna maltohidrozes) ir augu eksoamilāzes, kas iedarbojas uz saitēm polisaharīdu, piemēram, cietes, nereducējošajos galos un kuru hidrolītiskie produkti ir β-maltozes atlikumi.
-Visbeidzot, γ-amilāzes ir amilāžu trešā klase, ko sauc arī par glikoamilāzēm (α-1,4-glikāna glikohidrāzēm), kuras, tāpat kā β-amilāzes, ir eksoamilāzes, kas spēj noņemt vienkāršas glikozes vienības no nesamazinošiem galiem polisaharīdus un apgrieztu to konfigurāciju.
Pēdējā enzīmu klase var hidrolizēt gan α-1,4, gan α, 1-6 saites, pārvēršot substrātus, piemēram, cieti, D-glikozei. Dzīvniekiem tie galvenokārt atrodami aknu audos.
Pašreizējais vērtējums
Tā kā parādījās jaunas bioķīmiskās analīzes metodes gan fermentiem, gan to substrātiem un produktiem, daži autori ir secinājuši, ka pastāv vismaz sešas amilāzes enzīmu klases:
1-endoamilāzes, kas hidrolizē α-1,4 glikozīdiskās saites un kuras var "apiet" (apiet) α-1,6 saites. Šīs grupas piemēri ir α-amilāzes.
2-eksoamilāzes, kas spēj α-1,4 hidrolizēt, kuru galvenie produkti ir maltozes atlikumi un α-1,6 saites, nevar tikt izlaistas. Grupas piemēri ir β-amilāzes.
3-eksoamilāzes, kas spēj hidrolizēt α-1,4 un α-1,6 saites, piemēram, amiloglikozidāzes (glikoamilāzes) un citas eksoamilāzes.
4-amilāzes, kas tikai hidrolizē α-1,6 glikozīdiskās saites. Šajā grupā ir fermenti, kuru darbība ir saistīta ar atslāņošanos, un citi, kas pazīstami kā pullulanāzes.
5-amilāzes, piemēram, α-glikozidāzes, kuras galvenokārt hidrolizē īsu oligosaharīdu α-1,4 saites, kas radušās citu enzīmu ietekmē uz substrātiem, piemēram, amilozi vai amilopektīnu.
6-enzīmi, kas cieti hidrolizē D-glikozīdu atlikumu nereducējošos cikliskos polimēros, kas pazīstami kā ciklodekstrīni, piemēram, dažās baktēriju amilāzēs.
Iespējas
Daudzas no funkcijām, kas tiek attiecinātas uz fermentiem ar amilāzes aktivitāti, ne tikai no dabiskā vai fizioloģiskā viedokļa, bet arī no komerciālā un rūpnieciskā viedokļa, ir tieši saistītas ar cilvēku.
Dzīvniekiem
Dzīvnieku amilāzes galvenokārt atrodas siekalās, aknās un aizkuņģa dziedzerī, kur tās veicina dažādu uzturā patērēto polisaharīdu noārdīšanos (dzīvnieku izcelsmes (glikogēni) vai dārzeņu (cietes)).
Siekalās esošo α-amilāzi izmanto kā siekalu dziedzeru fizioloģiskā stāvokļa indikatoru, jo tā veido vairāk nekā 40% no šo dziedzeru olbaltumvielu ražošanas.
Perorālajā nodalījumā šis enzīms ir atbildīgs par cietes "iepriekšēju šķelšanu", veidojot maltozes, maltotriozes un dekstrīna atlikumus.
Augos
Augos ciete ir rezerves polisaharīds, un tās hidrolīzei, ko veic amilāzes fermenti, ir daudz svarīgu funkciju. Starp tiem mēs varam izcelt:
- Graudaugu sēklu dīgtspēja, sagremot aleurona slāni.
- Rezerves vielu noārdīšana enerģijas iegūšanai ATP veidā.
Mikroorganismos
Daudzi mikroorganismi izmanto amilāzes, lai iegūtu oglekli un enerģiju no dažādiem polisaharīdu avotiem. Rūpniecībā šie mikroorganismi tiek izmantoti liela apjoma šo fermentu ražošanai, kas kalpo dažādu cilvēku komerciālo prasību apmierināšanai.
Rūpnieciskām vajadzībām
Rūpniecībā amilāzes tiek izmantotas dažādiem mērķiem, ieskaitot maltozes, augstas fruktozes sīrupa, oligosaharīdu maisījumu, dekstrīnu utt. Ražošanu.
Tos izmanto arī tiešai alkoholiskai cietes fermentēšanai uz etanolu alus darīšanas nozarē un, piemēram, notekūdeņu izmantošanai, kas rodas, apstrādājot augu izcelsmes pārtikas produktus, kā pārtikas avotu mikroorganismu augšanai.
Atsauces
- Aiyer, PV (2005). Amilāzes un to pielietojumi. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
- Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Augu fizioloģijas pamati (2. izdevums). Madride: McGraw-Hill Interamericana no Spānijas.
- Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Siekalu sastāvs un funkcijas: visaptverošs pārskats. Žurnāls Mūsdienu zobārstniecības prakse, 9. (3), 72. – 80.
- Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Baktēriju amilāze: pārskats. Starptautiskais farmācijas un bioloģisko arhīvu žurnāls, 4 (2), 274–287.
- Salt, W., and Schenker, S. (1976). Amilāze - tās klīniskā nozīme: literatūras apskats. Medicīna, 55 (4), 269. – 289.
- Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Sēnīšu amilāze - pārskats. Starptautiskais mikrobioloģisko pētījumu žurnāls, 4 (2), 203–211.
- Zālamans, E., Bergs, L., un Martins, D. (1999). Bioloģija (5. izdevums). Filadelfija, Pensilvānija: Saunders koledžas izdevniecība.
- Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Augu un dzīvnieku amilāzes. Ann. Chem., 1, 115-189.