Tropomyosin ir viena no trim proteīniem, kas ir daļa no plānās pavedienu, kas ir miofibrilla no muskuļu šūnās šķērssvītroto skeleta muskuļu mugurkaulnieku un dažu bezmugurkaulnieku muskuļu šūnās.
Tas galvenokārt ir saistīts ar aktīna pavedieniem muskuļu miofibrilās, taču ir ziņojumi, kas norāda, ka, kaut arī mazākā mērā, to var saistīt arī ar aktīna pavedieniem ārpusmuskulāro šūnu citoskeletonā.
Tropomiocīna atomu modelis (Avots: pieņemts Spid ~ commonswiki (pamatojoties uz autortiesību pretenzijām). Via Wikimedia Commons)
Pirmo reizi tas tika izolēts un izkristalizēts laikā no 1946. līdz 1948. gadam, izmantojot protokolus, kas līdzīgi tiem, kas izmantoti pirms gadiem, lai iegūtu aktīnu un miozīnu - divus visbagātākos olbaltumvielas miofilamentos.
Skeleta muskuļu šūnās tropomiozīns kopā ar troponīnu veido regulējošu olbaltumvielu duetu, kas darbojas kā kalcija “sensors”, jo tā inhibējošā saistība ar aktīna šķiedrām tiek mainīta pēc saistīšanās ar kalcija joniem, kas Viņi iekļūst šūnā, reaģējot uz nervu stimuliem, kas vada kontrakcijas.
raksturojums
Mugurkaulnieku šūnās tropomiozīns vienmēr ir atrodams kā daļa no plāniem pavedieniem muskuļu miofibrilās - gan skeleta muskuļos, gan gludajos muskuļos, kur tas veic regulatīvās funkcijas.
Zinātnieki ir aprakstījuši tropomiozīnu kā asimetrisku olbaltumvielu, diezgan stabilu pret karstumu (termostabilu), kura polimerizācija, šķiet, ir atkarīga no barotnes jonu koncentrācijas, kurā tā atrodas.
Tas pieder lielai un sarežģītai šķiedru un spirālveida olbaltumvielu saimei, kas ir plaši izplatīta starp eikariotiem. Mugurkaulniekiem tropomiozīnus iedala divās lielās grupās:
- ar lielu molekulmasu (no 284 līdz 281 aminoskābēm).
- ar mazu molekulmasu (no 245-251 aminoskābēm).
Visām izoformām, pārbaudot atsevišķi, ir virkne aminoskābju atlikumu, kas ir četrkārtīgi. Pastāv hipotēzes, ka katrs no šiem aminoskābju "klasteriem" mijiedarbojas ar G-aktīna monomēru, kad abi proteīni veido kompleksu. plānās pavedienos.
Zīdītāji satur vismaz 20 dažādas tropomiozīna izoformas, ko kodē četri gēni, kurus ekspresē ar alternatīviem promoteriem un kuru produktus (mRNS) apstrādā ar alternatīvu splicēšanu ("splicing").
Dažām no šīm izoformām ir diferenciāla izpausme. Daudzi ir raksturīgi audiem un stadijai, jo daži ir atrodami specifiskos muskuļu audos, un var būt, ka tie tiek izteikti tikai noteiktā attīstības stadijā.
Uzbūve
Tropomiozīns ir dimērisks proteīns, kas sastāv no divām spolētām alfa polipeptīdu helicēm, no kurām katrā ir vairāk vai mazāk 284 aminoskābju atlikumi, ar molekulmasu tuvu 70 kDa un garumu vairāk nekā 400 nm.
Tā kā izoformas var būt vairākas, to struktūru var veidot divas identiskas vai divas dažādas molekulas, tādējādi attiecīgi veidojot homodimēru vai heterodimēru proteīnu. Tie atšķiras pēc "stiprības", ar kuru tie saistās ar aktīna pavedieniem.
Tropomiozīna molekulas, arī šķiedru formas, atrodas “rievas” reģionos, kas atrodas starp G-aktīna polimēru ķēdēm, kas veido smalko pavedienu F-aktīna virzienus. Daži autori apraksta savu asociāciju kā "formas papildināmību" starp abiem proteīniem.
Šī proteīna secība ir iecerēta kā atkārtotu heptapeptīdu (7 aminoskābes) "virkne", kuru individuālās īpašības un īpašības veicina stabilu divu helikulu iesaiņošanu, kas veido tā struktūru, un starp kurām veidojas saistīšanās vietas. aktīnam.
Tropomiozīna un aktīna šķiedru savienība galvenokārt rodas elektrostatiskās mijiedarbības rezultātā.
Tropomiozīnu N-gals ir ļoti konservēts starp dažādām muskuļu izoformām. Tik daudz, ka astoņi no pirmajiem deviņiem atlikumiem ir identiski cilvēkam līdz Drosophila (augļu muša), un 18 no pirmajiem 20 N-gala atlikumiem ir saglabājušies visos mugurkaulniekos.
Iespējas
Tropomiozīns un troponīns, kā jau iepriekš tika apspriests, veido mugurkaulnieku un dažu bezmugurkaulnieku skeleta un sirds šķiedru muskuļu kontrakcijas regulējošo duetu.
Troponīns ir olbaltumvielu komplekss, kas sastāv no trim apakšvienībām: viena, kas reaģē uz kalciju un saistās ar to, otra, kas saistās ar tropomiozīnu, un otra, kas saistās ar aktīna F pavedieniem.
Katra tropomiozīna molekula ir saistīta ar troponīna kompleksu, kas regulē pirmā kustības.
Kad muskuļi ir atslābināti, tropomiozīns atrodas īpašā topoloģijā, kas bloķē miozīnu saistošās vietas uz aktīna, novēršot kontrakcijas.
Kad muskuļu šķiedras tiek atbilstoši stimulētas, palielinās intracelulārā kalcija koncentrācija, izraisot ar tropomiozīnu saistītās troponīna izmaiņas konformācijā.
Konformācijas izmaiņas troponīnā arī izraisa konformācijas izmaiņas tropomiozīnā, kā rezultātā tiek atbrīvotas akta-miozīna saistošās vietas un ļauj notikt miofibrilu saraušanās.
Šūnās, kas nav muskuļi, kur tas ir atrasts, tropomiozīns acīmredzami pilda struktūras funkcijas vai regulē šūnu morfoloģiju un mobilitāti.
Tropomiozīns kā alergēns
Tropomiozīns ir identificēts kā viens no visizplatītākajiem alerģiskajiem muskuļu proteīniem gadījumos, kad rodas alerģiskas reakcijas, ko izraisa dzīvnieku izcelsmes pārtika.
Tas atrodas muskuļu šūnās un muskuļos, kas nav muskuļi, gan mugurkaulniekos, gan bezmugurkaulniekos. Dažādi pētījumi atklāj, ka vēžveidīgo, piemēram, garneļu, krabju un omāru, izraisītas alerģiskas reakcijas ir viņu epitopu "atklāšanas" rezultāts, izmantojot imūnglobulīnus hiperjūtīgu alerģisku pacientu serumā.
Tiek uzskatīts, ka šis proteīns darbojas kā savstarpēji reaģējošs alergēns, jo, piemēram, pacientiem, kas ir alerģiski pret garnelēm, ir arī alerģija pret citiem vēžveidīgajiem un gliemjiem, kuriem ir līdzīgu īpašību proteīns.
Atsauces
- Ayuso, GRR, & Lehrer, SB (1999). Tropomiozīns: bezmugurkaulnieku alerģēns. Starptautiskais alerģijas un imunoloģijas žurnāls, 119., 247. – 258.
- Dominguez, R. (2011). Tropomiozīns: atklāts vārtsarga skats uz aktīna pavedienu. Biophysical Journal, 100 (4), 797–798.
- Farah, C., & Reinach, F. (1995). Troponīna komplekss un muskuļu kontrakcijas regulēšana. FASEB, 9, 755–767.
- Phillips, GN, Fillers, JP, & Cohen, C. (1986). Tropomiozīna kristāla uzbūve un muskuļu regulēšana. Journal of Molecular Biology, 192, 111. – 131.
- Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histoloģija. Teksts un atlants ar korelētu šūnu un molekulāro bioloģiju (5. izdevums). Lippincott Williams & Wilkins.