FERMENTS: KĀ TAS DARBOJAS UN PIEMĒRI - BIOLOĢIJA - 2025

Fermentu , bioloģiskā katalizators vai biocatalyst ir molekula, parasti no proteīnu izcelsmes, kas ir spēja paātrināt ķīmiskas reakcijas, kas notiek iekšā dzīvo būtņu. Katalītiskās olbaltumvielu molekulas ir enzīmi, un RNS rakstura molekulas ir ribozīmi.

Ja nav fermentu, milzīgais reakciju skaits, kas notiek šūnā un ļauj dzīvībai, nevarētu notikt. Tie ir atbildīgi par procesa paātrināšanu, izmantojot lieluma pakāpes, kas ir tuvu 10 ⁶ - un dažos gadījumos daudz augstākas.

Fermenta-substrāta kompleksa atslēgas atslēgas shematiska diagramma. Avots: Competitive_inhibition_es.svg: * Konkurences_inhibition.svg: Autors: Džerijs Krimsons Manns, modificējis TimVickers, vektorizējis Fvasconcellosderivatīvs darbs: Retama (saruna) atvasināts darbs: Bekerr

Katalīze

Katalizators ir molekula, kas spēj mainīt ķīmiskās reakcijas ātrumu, netērējot to reakcijā.

Ķīmiskās reakcijas ietver enerģiju: reakcijā iesaistītās sākotnējās molekulas vai reaģenti sākas ar vienu enerģijas pakāpi. Papildu enerģijas daudzums tiek absorbēts, lai sasniegtu "pārejas stāvokli". Pēc tam enerģija tiek atbrīvota kopā ar izstrādājumiem.

Enerģētisko atšķirību starp reaģentiem un produktiem izsaka ∆G. Ja produktu enerģijas līmenis ir augstāks nekā reaģentu, reakcija ir endergona un nav spontāna. Turpretī, ja produktu enerģija ir mazāka, reakcija ir eksergoniska un spontāna.

Tomēr tas vien, ka reakcija ir spontāna, nenozīmē, ka tā notiks ievērojamā ātrumā. Reakcijas ātrums ir atkarīgs no ∆G * (zvaigznīte norāda uz aktivizācijas enerģiju).

Lasītājam jāpatur prātā šie jēdzieni, lai saprastu, kā darbojas fermenti.

Fermenti

Kas ir enzīms?

Fermenti ir neticami sarežģītas bioloģiskas molekulas, kuras galvenokārt sastāv no olbaltumvielām. Olbaltumvielas, savukārt, ir aminoskābju garās ķēdes.

Viena no redzamākajām enzīmu īpašībām ir to specifiskums mērķa molekulā - šo molekulu sauc par substrātu.

Fermentu raksturojums

Fermenti pastāv dažādās formās. Daži no tiem sastāv tikai no olbaltumvielām, bet citi ir ar olbaltumvielām nesaistīti reģioni, ko sauc par kofaktoriem (metāli, joni, organiskās molekulas utt.).

Tādējādi apoenzīms ir enzīms bez tā kofaktora, un apoenzīma un tā kofaktora kombinācija tiek saukta par holoenzīmu.

Tās ir ievērojami liela izmēra molekulas. Tomēr tikai neliela fermenta vieta ir tieši iesaistīta reakcijā ar substrātu, un šis reģions ir aktīvā vieta.

Kad sākas reakcija, ferments piesaista savu substrātu kā atslēga, kas piestiprina tā slēdzeni (šis modelis ir faktiskā bioloģiskā procesa vienkāršojums, bet tas kalpo procesa ilustrēšanai).

Visas ķīmiskās reakcijas, kas notiek mūsu ķermenī, katalizē fermenti. Faktiski, ja šīs molekulas neeksistētu, mums būtu jāgaida simtiem vai tūkstošiem gadu, līdz reakcija būs pabeigta. Tāpēc fermentu aktivitātes regulēšana ir jākontrolē ļoti specifiski.

Fermentu nomenklatūra un klasifikācija

Kad mēs redzam molekulu, kuras nosaukums beidzas ar –āzi, mēs varam būt pārliecināti, ka tas ir enzīms (lai gan šim noteikumam ir izņēmumi, piemēram, tripsīns). Šī ir fermentu nosaukšanas konvencija.

Ir seši enzīmu pamatveidi: oksidoreduktāzes, transferāzes, hidrolāzes, lizāzes, izomerāzes un līzes; atbild par: redoksreakcijām, atomu pārnešanu, hidrolīzi, divkāršo saišu pievienošanu, izomerizāciju un molekulu apvienošanu.

Kā darbojas fermenti?

Katalīzes sadaļā mēs pieminējām, ka reakcijas ātrums ir atkarīgs no ∆G * vērtības. Jo augstāka šī vērtība, jo lēnāka ir reakcija. Ferments ir atbildīgs par šī parametra samazināšanos - tādējādi palielinot reakcijas ātrumu.

Atšķirība starp produktiem un reaģentiem paliek identiska (ferments to neietekmē), tāpat kā to sadalījums. Ferments atvieglo pārejas stāvokļa veidošanos.

Fermentu inhibitori

Fermentu izpētes kontekstā inhibitori ir vielas, kurām izdodas samazināt katalizatora aktivitāti. Tos iedala divos veidos: konkurējošie un nekonkurējošie inhibitori. Pirmā tipa konkurē ar substrātu, bet pārējie ne.

Parasti inhibīcijas process ir atgriezenisks, lai gan daži inhibitori gandrīz vienmēr var palikt piesaistīti fermentam.

Piemēri

Mūsu šūnās un visu dzīvo lietu šūnās ir milzīgs daudzums enzīmu. Tomēr vispazīstamākie ir tie, kas piedalās tādos metabolisma veidos kā glikolīze, Krebsa cikls un elektronu transporta ķēde.

Sukcinātu dehidrogenāze ir oksidoreduktāzes tipa enzīms, kas katalizē sukcināta oksidāciju. Šajā gadījumā reakcija ir saistīta ar divu ūdeņraža atomu zaudēšanu.

Atšķirība starp bioloģiskajiem katalizatoriem (fermentiem) un ķīmiskajiem katalizatoriem

Ir ķīmiski katalizatori, kas, tāpat kā bioloģiskie, palielina reakciju ātrumu. Tomēr starp abiem molekulu veidiem ir ievērojamas atšķirības.

Fermentu katalizētas reakcijas notiek ātrāk

Pirmkārt, fermenti spēj palielināt reakciju ātrumu ar lieluma pakāpi, kas ir tuva no 10 ⁶ līdz 10 ¹² . Arī ķīmiskie katalizatori palielina ātrumu, bet tikai par dažiem lielumiem.

Lielākā daļa fermentu darbojas fizioloģiskos apstākļos

Tā kā bioloģiskās reakcijas notiek dzīvās būtnēs, to optimālie apstākļi ieskauj temperatūras un pH fizioloģiskās vērtības. Ķīmiķiem savukārt nepieciešami krasti temperatūras, spiediena un skābuma apstākļi.

Specifiskums

Fermenti ir ļoti specifiski reakcijās, kuras tie katalizē. Vairumā gadījumu tie darbojas tikai ar vienu vai dažiem substrātiem. Specifiskums attiecas arī uz produktu veidiem, ko tie ražo. Ķīmisko katalizatoru substrātu klāsts ir daudz plašāks.

Spēki, kas nosaka enzīma un tā substrāta mijiedarbības specifiku, ir tie paši, kas diktē paša olbaltumvielas konformāciju (Van der Waals mijiedarbība, elektrostatiskā, ūdeņraža saite un hidrofobā).

Fermentu regulēšana ir precīza

Visbeidzot, fermentiem ir lielāka regulēšanas spēja, un to aktivitāte mainās atkarībā no dažādu vielu koncentrācijas šūnā.

Normatīvie mehānismi ietver allosterisko kontroli, fermentu kovalento modifikāciju un sintezētā fermenta daudzuma izmaiņas.

Atsauces

1. Bergs, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Bioķīmija. Es apgriezos.
2. Kempbela, MK, un Farrell, SO (2011). Bioķīmija. Sestais izdevums. Thomson. Brūka / Kols.
3. Devlins, TM (2011). Bioķīmijas mācību grāmata. Džons Vilijs un dēli.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Bioķīmija: teksts un atlants. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Vingrinājumu bioķīmija. Cilvēka kinētika.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Bioķīmija. Medicīnas un dzīvības zinātņu pamati. Es apgriezos.
7. Poortmans, JR (2004). Vingrinājumu bioķīmijas principi. Kārgers.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Bioķīmija. Panamerican Medical Ed.