Ovalbumīnu ir visvairāk bagātīgs olbaltumvielu sadaļā "skaidri" olas putnu. Tas pieder olbaltumvielu saimei, kas pazīstama kā "serpin" vai "serīna proteāzes inhibitors", kas ir ļoti daudzveidīga eikariotu olbaltumvielu grupa (ietver vairāk nekā 300 homologus proteīnus).
Tas bija viens no pirmajiem olbaltumvielām, kas izolēts ar lielu tīrību, un, pateicoties pārsteidzošajai putnu reproduktīvo struktūru pārpilnībai, to plaši izmanto kā "modeli", sagatavojot "standartus" struktūras, īpašību, daudzu olbaltumvielu sintēze un sekrēcija.
Ovalbumīna molekulārā struktūra (Avots: Jawahar Swaminathan un MSD darbinieki Eiropas Bioinformatikas institūtā, izmantojot Wikimedia Commons)
Procentu izteiksmē ovalbumīns veido no 60 līdz 65% no olbaltumvielu kopējā olbaltumvielu satura, taču atšķirībā no citiem Serpīna olbaltumvielu saimes locekļiem tas nedarbojas kā proteāzes inhibitors.
Vistas olu baltumā ir arī citi proteīni:
- Ovotransferrīns, saukts arī par konalbumīnu, kas veido 13% no kopējā baltā olbaltumvielu satura
- Ovomukoīds, glikoproteīns, kas satur 11% no kopējā daudzuma
- Ovomucīns, vēl viens sulfāts glikoproteīns, kas veido 3,5%
- lizocīms vai muramidāze, kas satur arī 3,5% no visiem baltā proteīna proteīniem
- globulīni, kas veido 4%
Ovalbumīna sintēze notiek no peptīdu starpproduktu maisījuma olšūnas tranzīta laikā caur putnu olšūnu un ir ziņojumi, ka iesaistīto gēnu transkripcija notiek tikai reaģējot uz estrogēna - dzimumhormona - klātbūtni.
Uzbūve
Ovalbumīns ir monomērisks fosfoglikoproteīns ar molekulmasu aptuveni 45 kDa un izoelektrisko punktu tuvu 4,5. Tāpēc tās struktūrā ir daudz vietu fosforilēšanai un glikozilēšanai, kas ir ļoti izplatītas olbaltumvielu pēctranslācijas modifikācijas.
Šo olbaltumvielu kodē 7700 bāzes pāru gēns, kam raksturīgs 8 eksonu klātbūtne, kas mijots ar 7 introniem, tāpēc ir aizdomas, ka tā kurjers tiek pakļauts vairākām post-transkripcijas modifikācijām, lai iegūtu nobriedušu olbaltumvielu.
Vistas olu ovalbumīnam ir 386 aminoskābju atlikumi, un ir pierādīts, ka šī proteīna tīrā forma sastāv no trim apakšklasēm, kas pazīstamas kā A1, A2 un A3, kurām ir attiecīgi divas, viena un bez fosfātu grupas.
Attiecībā uz terciāro struktūru ovalbumīna aminoskābju secība atklāj 6 cisteīna atlikumus, starp kuriem veidojas četri disulfīdu tilti. Turklāt daži strukturālie pētījumi parādīja, ka šī proteīna N-terminālais gals ir acetilēts.
S-
Glabājot olas, tiek mainīta ovalbumīna struktūra, veidojot literatūrā pazīstamo nosaukumu S-ovalbumīns, kas ir stabilāka forma pret karstumu un kas veidojas apmaiņas mehānismu starp disulfīdiem un sulfhidriliem rezultātā.
Papildus uzglabāšanas temperatūrai šī ovalbumīna "forma" veidojas arī atkarībā no olu iekšējā pH, ko var sagaidīt jebkura veida olbaltumvielas dabā.
S-ovalbumīns ir saistīts ar paaugstinātas jutības reakcijām, kuras daži cilvēki cieš pēc olu uzņemšanas.
Iespējas
Neskatoties uz to, ka ovalbumīns pieder olbaltumvielu saimei, ko raksturo to darbība kā proteāzes inhibitori, tam nav inhibējošas aktivitātes un tā darbība nav pilnībā noskaidrota.
Tomēr tika izvirzīta hipotēze, ka šī enzīma iespējamā funkcija ir metāla jonu transportēšana un glabāšana uz embriju un no tā. Citi autori ir ierosinājuši, ka tas embrija augšanas laikā darbojas arī kā uztura avots.
No eksperimentālā viedokļa ovalbumīns ir viens no galvenajiem olbaltumvielu "modeļa" modeļiem dažādās strukturālās, funkcionālās, sintēzes un olbaltumvielu sekrēcijas pētījumu sistēmās, tāpēc tas ir bijis ļoti svarīgs zinātnes progresā.
Funkcijas pārtikas rūpniecībai
Turklāt, tā kā tas ir viens no visbagātākajiem olbaltumvielām vistas olu baltumā, tas ir ārkārtīgi svarīgs proteīns cilvēku un citu dzīvnieku uzturā, kuri ēd dažādu putnu olas.
Kulinārijas aspektā ovalbumīns, kā arī pārējie olu baltumā esošie proteīni tiek izmantoti to funkcionālo īpašību dēļ, it īpaši spēja putot, process, kura laikā polipeptīdi tiek denaturēti, veidojot gaisa saskarni. / stabils šķidrums, kas raksturīgs minētajam dispersijas stāvoklim.
Denaturācija
Tā kā ovalbumīnam ir daudz sulfhidrilgrupu, tas ir diezgan reaktīvs un viegli denaturēts proteīns.
Ovalbumīna denaturācijas temperatūra ir no 84 līdz 93 ° C, 93 ir tā, kas raksturo S-ovalbumīna formu, kas ir stabilāka augstākā temperatūrā. Ovalbumīna denaturācija ar karstumu rada raksturīgus gandrīz baltus "želejas", kas redzami olu gatavošanas laikā.
Ceptas olas (Avots: WhatamIdoing caur Wikimedia Commons)
PH ir arī svarīgs faktors, apsverot šī proteīna denaturāciju, kā arī sāļu veidu un koncentrāciju. Ovalbumīnam denaturējošais pH ir aptuveni 6,6.
Dažādos denaturācijas apstākļos ovalbumīna molekulām ir liela tendence uz agregāciju - procesu, ko parasti var paātrināt, pievienojot sāļus un paaugstinot temperatūru.
Ovalbumīna un citu olu baltumu olbaltumvielu spēja sildot veidot želejveida struktūras, kā arī spēja saistīties ar ūdens molekulām un darboties kā emulgatori, kas tiem piešķir svarīgākās funkcionālās īpašības un tāpēc tos īpaši izmanto pārtikas rūpniecībā.
Šī proteīna denaturācijas process ir bijis ļoti noderīgs, lai izpētītu pārejas mehānismus starp cietiem un gēla stāvokļiem, kā arī lai izpētītu dažādu sāļu veidu dažādās koncentrācijās (jonu stiprumā) ietekmi uz integritāti. olbaltumvielu.
Atsauces
- Hantingtons, JA, & Stein, PE (2001). Ovalbumīna struktūra un īpašības. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189.-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Neatgriezeniska termiskā denaturācija un ovalbumīna lineāro agregātu veidošanās. Pārtikas hidrokoloīdi, 3 (2), 123.-134.
- Nisbets, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Vistu ovalbumīna aminoskābju secība. Eiropas Bioķīmijas Vēstnesis, 115 (2), 335-345.
- Phillips, Go, & Williams, PA (red.). (2011). Pārtikas olbaltumvielu rokasgrāmata. Elsevier.
- Remolds-O'Donels, E. (1993). Serpīna olbaltumvielu ovalbumīna saime. FEBS vēstules, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Ovalbumīna biosintēze. Daba, 183 (4667), 1057.
- Šarifs, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Pārtikas materiālu zinātne olu pulvera nozarē. Materiālu zinātnes loma pārtikas bioinženierijā (505.-537. Lpp.). Akadēmiskā prese.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, un Visschers, RW (2003). Siltuma izraisīta ovalbumīna denaturācija un agregācija pie neitrāla pH, ko raksturo neatgriezeniska pirmās kārtas kinētika. Olbaltumvielu zinātne: olbaltumvielu biedrības publikācija, 12 (12), 2693–2703.