Maltase , kas pazīstams arī kā alfa-glukozidāzes, maltase skābi, glikozes invertāzes, glucosidosucrasa, α-glikozidāzes lizosomālo vai maltase-glucoamylase ir enzīms, hidrolizējot maltozi šūnās zarnu epitēlija gala posmiem gremošanas laikā cietes.
Tas pieder hidrolāžu klasei, jo īpaši glikozidāžu apakšklasei, kas spēj sadalīt α-glikozīdiskās saites starp glikozes atlikumiem (EC. 3.2.1.20.). Šajā kategorijā ietilpst vairāki fermenti, kuru specifiskums ir vērsts uz galīgo glikozīdu eksohidrolīzi, kas saistīti ar α-1,4 saitēm.
Maltāzes katalizēta reakcija. Kreisajā pusē maltozes molekula un labajā pusē abas glikozes molekulas, kas rodas hidrolīzes rezultātā (Avots: Dapantazis .jpg caur Wikimedia Commons)
Dažas maltas var hidrolizēt polisaharīdus, bet ar daudz lēnāku ātrumu. Parasti pēc maltāzes iedarbības izdalās α-D-glikozes atlikumi, tomēr vienas un tās pašas apakšklases fermenti var hidrolizēt β-glikānus, tādējādi atbrīvojot β-D-glikozes atlikumus.
Maltāzes enzīmu esamība sākotnēji tika pierādīta 1880. gadā, un tagad ir zināms, ka tas ir sastopams ne tikai zīdītājiem, bet arī mikroorganismos, piemēram, raugā un baktērijās, kā arī daudzos augstākajos augos un graudaugos.
Šo fermentu aktivitātes nozīmīguma piemērs ir saistīts ar Saccharomyces cerevisiae - par alus un maizes ražošanu atbildīgo mikroorganismu, kurš spēj noārdīt maltozi un maltotriozi, pateicoties tam, ka tajā ir maltozes fermenti, kuru produkti tiek metabolizēti produktos. raksturīgās šī organisma fermentācijas.
raksturojums
Zīdītājiem
Maltāze ir amfātisks proteīns, kas saistīts ar zarnu suku šūnu membrānu. Ir zināms arī izozīms, kas pazīstams kā skābā maltāze, kas atrodas lizosomās un spēj hidrolizēt ne tikai maltozes un α-1,4 saites, bet arī dažādu veidu glikozīdiskās saites uz dažādiem substrātiem. Abiem fermentiem ir daudz strukturālo īpašību.
Lizosomālais enzīms ir aptuveni 952 aminoskābju garš, un to pēctranslatīvi apstrādā, veicot glikozilēšanu un noņemot peptīdus N- un C-galā.
Pētījumos ar enzīmu no žurku un cūku zarnām tika noskaidrots, ka šiem dzīvniekiem enzīms sastāv no divām apakšvienībām, kas atšķiras viena no otras dažu fizikālo īpašību ziņā. Šīs divas apakšvienības rodas no tā paša polipeptīda prekursora, kas ir proteolītiski sadalīts.
Atšķirībā no cūkām un žurkām, fermentam cilvēkam nav divu apakšvienību, bet tas ir viens, ar lielu molekulmasu un ļoti glikozilēts (ar N- un O-glikozilāciju).
Raugos
Rauga maltāze, ko kodē gēns MAL62, sver 68 kDa un ir citoplazmas olbaltumviela, kas pastāv kā monomērs un hidrolizē plašu α-glikozīdu spektru.
Raugā ir pieci izoenzīmi, kas kodēti piecu dažādu hromosomu telomēriskajās zonās. Katrs MAL gēna kodējošais lokuss satur arī visu maltozes metabolismā iesaistīto gēnu gēnu kompleksu, ieskaitot permeāzi un regulējošos proteīnus, it kā operonu.
Augos
Ir pierādīts, ka augos esošais enzīms ir jutīgs pret temperatūru virs 50 ° C, un maltoze lielos daudzumos rodas dīgstās un nedīgstās labībās.
Turklāt cietes sadalīšanās laikā šis ferments ir specifisks maltozei, jo tas neiedarbojas uz citiem oligosaharīdiem, bet vienmēr beidzas ar glikozes veidošanos.
Sintēze
Zīdītājiem
Cilvēka zarnu maltāze tiek sintezēta kā viena polipeptīdu ķēde. Ogļhidrāti, kas bagāti ar mannozes atlikumiem, tiek līdzatranslatīvi pievienoti glikozilējot, kas, šķiet, aizsargā secību no proteolītiskās sadalīšanās.
Pētījumi par šī fermenta bioģenēzi atklāj, ka tas ir samontēts kā augstas molekulas molekula endoplazmatiskā retikuluma “saistītā membrānā” stāvoklī un ka pēc tam to apstrādā aizkuņģa dziedzera fermenti un “atkārtoti glikozilēts” tajā. Golgi komplekss.
Raugos
Raugā ir pieci izoenzīmi, kas kodēti piecu dažādu hromosomu telomēriskajās zonās. Katrā MAL gēna kodējošajā lokusā ietilpst arī visu maltozes metabolismā iesaistīto gēnu gēnu komplekss, ieskaitot permeāzi un regulējošos proteīnus.
Baktērijās
Maltozes metabolisma sistēma baktērijās, piemēram, E. coli, ir ļoti līdzīga laktozes sistēmai, it īpaši operona ģenētiskajā organizācijā, kas atbild par regulējošo, transportējošo un fermentu aktīvo olbaltumvielu sintēzi substrātā (maltāzes) ).
Iespējas
Lielākajā daļā organismu, kur ir atklāta enzīmu, piemēram, maltāzes, klātbūtne, šim fermentam ir tāda pati loma: disaharīdu, piemēram, maltozes, sadalīšanās, lai iegūtu šķīstošus ogļhidrātu produktus, kas ir vieglāk metabolizējami.
Zīdītāju zarnās maltāzei ir galvenā loma cietes sadalīšanās pēdējos posmos. Šī fermenta trūkumi parasti tiek novēroti tādos apstākļos kā II tipa glikogeneze, kas saistīta ar glikogēna uzglabāšanu.
Baktērijās un raugos reakcijas, ko katalizē šāda veida fermenti, ir svarīgs enerģijas avots glikozes veidā, kas nonāk glikolītiskā ceļā, fermentācijas vajadzībām vai nē.
Augos maltāze kopā ar amilāzēm piedalās endosperma noārdīšanā sēklās, kas ir “aizmigušas” un ko aktivizē giberellīni, augu augšanu regulējošie hormoni kā priekšnoteikums dīgtspējai.
Turklāt daudziem īslaicīgiem cietes ražojošiem augiem dienas laikā ir īpašas maltas, kas veicina starpproduktu sadalīšanos metabolismā naktī, un ir atzīts, ka hloroplasti ir galvenās maltozes uzglabāšanas vietas šajos organismos.
Atsauces
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Skābes a-glikozidāzes turpmāka attīrīšana un raksturojums. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsens, EM, Sjostroms, H., un Norens, O. (1983). Zarnu mikroviļņu olbaltumvielu biosintēze. Biochemical Journal, 210, 389. – 393.
- Deiviss, Vašingtona (1916). III. Maltāzes sadalījums augos. Maltāzes funkcija cietes sadalīšanās procesā un tās ietekme uz augu materiālu amiloklastisko aktivitāti. Bioķīmiskais žurnāls, 10. (1), 31. – 48.
- ExPASy. Bioinformātikas resursu portāls. (nd). Iegūts no enzīma.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Dienas garums un diennakts ietekme uz cietes sadalīšanos un maltozes metabolismu. Augu fizioloģija, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Cilvēka mazo zarnu trakta uzbūve, biosintēze un glikozilēšana. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 1970.-1977.
- Needleman, R. (1991). Maltāzes sintēzes kontrole raugā. Molekulārā mikrobioloģija, 5 (9), 2079–2084.
- Starptautiskās bioķīmijas un molekulārās bioloģijas savienības (NC-IUBMB) Nomenklatūras komiteja. (2019. gads). Saturs no qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (deviņpadsmit deviņdesmit pieci). II tipa glikogeneze (skābes maltāzes deficīts). Muskuļi un nervi, 3, 61–69.
- Simpsons, G., un Naylor, J. (1962). Miega stāvokļa pētījumi Avena fatua sēklās. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659. – 1673.
- Sorensens, S., Norēns, O., Stostroms, H., un Danielsens, M. (1982). Amphiphilic cūku zarnu mikrovillus maltāzes / glikoamilāzes uzbūve un specifika. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.