LIASAS: FUNKCIJAS UN VEIDI - BIOLOĢIJA - 2025

Lizāzes ir fermenti, kas iesaistīti ķīmiskā savienojuma grupu sagriešanā vai pievienošanā. Šīs reakcijas principa pamatā ir CC, CO vai CN obligāciju sagriešana. Rezultātā veidojas jaunas dubultās saites vai gredzenveida struktūras (Mahdi un Kelly, 2001).

No otras puses, lināzes piedalās šūnu procesos, piemēram, citronskābes ciklā, un organiskajā sintēzē, piemēram, ciānhidrīnu ražošanā.

Poligalakturonskābes lāzes (pektāta lāzes) trīsdimensiju struktūra. Autors Jawahar Swaminathan un MSD darbinieki Eiropas Bioinformātikas institūtā no Wikimedia Commons.

Šie proteīni atšķiras no citiem fermentiem ar to, ka tiem ir noteiktas īpašas detaļas. Reakcijas vienā nozīmē tie iedarbojas uz diviem substrātiem, bet pretējā virzienā tie ietekmē tikai vienu substrātu.

Faktiski tā iedarbība izraisa molekulas izvadīšanu, kas rada struktūru ar divkāršu saiti vai jauna gredzena parādīšanos. Jo īpaši ferments poligalakturonskābes lāze (pektāta lāze), kas noārda pektīnu un rada galakturonskābes, ramnozes un dekstrīna atsevišķas vienības. Turklāt tas atrodas dažās fitopatogēnās sēnēs un baktērijās.

Līzes funkcijas

Lizāzes ir interesanta enzīmu grupa, kurai ir daudz lomu mūsu planētas dzīvē. Tādējādi viņi ir nozīmīgi organismu dzīves procesu dalībnieki.

Tas ir, šo olbaltumvielu trūkums izraisa būtņu nāvi. Īsāk sakot, zināšanas par šiem proteīniem ir jautri un šokējoši. No otras puses, tas māca mūs apņemošo procesu sarežģītību.

Turklāt to funkcijas mainās atkarībā no liāzes veida. Līdz ar to ir plašs enzīmu klāsts, kuriem ir lizāzes aktivitāte. Tādā veidā, ka tie spēj samazināt ļoti mainīgu molekulu saites.

No otras puses, redzēsim dažus šo olbaltumvielu un to veikto funkciju piemērus:

Fosfolipāze C

Tas nodrošina šo organismu ar iespēju modificēt dažu kukaiņu gremošanas sistēmu. Līdz ar to tas veicina tā ātru pavairošanu visā dzīvnieka ķermenī.

Karboanhidrāze

Pārvērš oglekļa dioksīdu par bikarbonātu un protoniem. Ūdens klātbūtnē tas ir saistīts ar skābju-bāzes līdzsvara uzturēšanu asinīs un audos, kā arī ar oglekļa dioksīda ātru izvadīšanu no tiem.

Tomēr šis ferments augos palielina oglekļa dioksīda koncentrāciju hloroplastā, kas palielina fermenta rubisco karboksilāciju.

Karboanhidrāzes katalizētā reakcija. Autors: GarcíaGerry, no Wikimedia Commons.

Enolāze

Glikolīzē pārvērš 2-fosfoglicerātu par fosfoenolpiruvātu. Kā arī tas var veikt apgrieztu reakciju glikoneoģenēzē. Acīmredzot tā cenšas sintezēt glikozi, kad šūnās ir šī cukura deficīts.

Papildus šīm klasiskajām funkcijām nervu šūnu aksonos atrodas enolāze. Tas ir arī neironu un citu nervu sistēmas bojājumu marķieris.

Karboksilāze

Savas darbības rezultātā tas noņem karboksilgrupu no pirovilskābes. Līdz ar to tas to pārvērš etanolā un oglekļa dioksīdā.

Raugā tas iznīcina šūnās esošo CO2 un rada etanolu. Šis savienojums darbojas kā antibiotika.

Fosfolipāze C

Tas atrodas trypanosomu un ļoti dažādu baktēriju membrānās. Tas rada GPI olbaltumvielu izgriešanu, kas atrodas šajās membrānās. Faktiski tas ir atklāts Trypanosoma brucei.

PEPCK

Tas ir iesaistīts glikoneoģenēzē, pārvērš oksaloacetātu fosfoenolpiruvātā un oglekļa dioksīdā. No otras puses, dzīvniekiem tas ļauj aknu vai nieru šūnām veidot glikozi no citiem metabolītiem.

Aldolasse

Tas darbojas glikolīzē; sadala fruktozi-1,6-BF divās triozēs - DHAP un 3-fosfāta ar glicerraldehīdu. Tāpēc šim fermentam, kas atrodas vairumā organismu citosolā, ir liela nozīme enerģijas ekstrahēšanā no cukuriem.

No otras puses, asins (vai seruma) aldolāzes novērtēšana ir rīks, kas ļauj noteikt bojātās struktūras tādos orgānos kā aknas, muskuļi, nieres vai sirds.

Alkildzīvsudraba līze

Tas iedarbojas uz alkil-dzīvsudraba un ūdeņraža jonu substrātu, lai iegūtu alkāna un dzīvsudraba jonus.

Tās galvenā bioloģiskā loma ir piedalīties toksisko izvadīšanas mehānismos, jo tas organiskos dzīvsudraba savienojumus pārveido par kaitīgiem līdzekļiem.

Oxalomalate lāze

Jo īpaši, tas pārveido 3-oksomalātu divos produktos: oksacetātā un glioksilātā.

Tas darbojas Krebsa ciklā, tāpēc sēnītes, protisti un augi veido cukurus no acetātiem, kas ņemti no barotnes.

Lizāžu veidi

Lizāžu grupā ir vairākas apakšklases:

Oglekļa-oglekļa līzes

Šie fermenti sagriež oglekļa-oglekļa saites. Tos klasificē šādos veidos:

• Karboksilizāzes: kas pievieno vai noņem COOH. Jo īpaši tie noņem aminoskābju grupas, piemēram, alfa-keto skābes un beta-keto skābes.
• CHO-liases: kondensē aldola grupas apgrieztā virzienā.
• Oxo acid lyases: cut skābes 3-ROH vai apgrieztās reakcijas.

Liasas c arbono-o xigen

Šie fermenti izjauc CO saites. Viņi atrodas starp viņiem:

1) Hidrolāzes, kas noņem ūdeni. Citu olbaltumvielu starpā tie ir karbonāta vai citrāta dehidrātāze, fumarāta hidrātāze.

2) Lāsijas, kas noņem cukuru no spirta. Ir atrasta heparīna lāze, pektāta lāze, glikuronāna lāze, kā arī daudzi citi fermenti (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) slodzes, kas iedarbojas uz fosfātu substrātiem un noņem fosfātu.

Oglekļa-slāpekļa lāzes

Acīmredzot tie ir fermenti, kas sadala oglekļa un slāpekļa saites. Tos iedala:

1) Amonija lināzes, kas sašķeļ oglekļa-slāpekļa saites un veido NH3. Kura darbojas uz aspartātu, treonīnu vai histidīnu.

2) Turklāt ir līzes, kas sagriež CN saites amīdos vai amidīnos. Piemēram, adenosukcināta lāze.

3) Aminolizāzes sagriež oglekļa un slāpekļa saites amīnu grupās. Tādā veidā, ka šajā fermentu grupā ir stingra sidīna sintāze, deacetil-ipecoside synthase.

Oglekļa-sēra līzes

Tie ir fermenti, kas sadala oglekļa un sēra saites. Piemēram, cisteīna liāze, laktoilglutationa līze vai metionīna γ-lāze.

Oglekļa halogenīdu līzes

Pirmkārt, šī apakšklase sākotnēji tika izveidota, pamatojoties uz fermentu sālsskābes (HCl) atdalīšanai no 1,1,1-trihlor-2,2-bis-etāna (DDT).

Fosfora-skābekļa līzes

Fosfolipāze C ir šajā lināžu kategorijā.

Oglekļa-fosfora līzes

Īpaši viņi iedarbojas uz oglekļa-fosfora saitēm.

Atsauces

1. Mahdi, JG, Kelly, DR, 2001. Lyases. In: Rehm, H.-J., Reed, G. (Eds.), Biotechnology Set. Vileijs - VCH Verlag GmbH, Veinheima, Vācija, lpp. 41-171.
2. Palomeque P., Martínez M., Valdivia E. un Maqueda M. (1985). Sākotnējie Bacillus laterosporus entomotoksiskās iedarbības pētījumi pret Ocnogyna baetica kāpuriem Haenā. Bull Serv. Plagues, 11: 147-154.
3. Lafrance-Vanasse, J .; Lefebvre, M .; Di Lello, P .; Sygusch, J .; Omichinski, JG (2008). Organomercurial Lyase MerB kristāla struktūras brīvajās un dzīvsudraba formās sniedz ieskatu metildzīvsudraba sadalīšanās mehānismā. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Kondrašovs, Fjodors A; Koonins, Jevgeņijs V; Morgunovs, Igors G; Finogenova, Tatjana V; Kondrašova, Marija N. (2006). Glicoksilāta cikla enzīmu evolūcija Metazoā: pierādījumi par vairākiem horizontālās pārnešanas gadījumiem un pseidogēna veidošanos. Bioloģija Direct, 1:31.
5. Albersheim, P. un Killias, U. (1962). Pētījumi par pektīna transelimināzes attīrīšanu un īpašībām. Arhīvs Biochem. Biofīzes. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Glikuronāna lāzes identificēšana no Rhizobium meliloti mutācijas celma. Int. J. Biol., Macromol. 21 (1-2): 3-9.