IZOMERĀZES: PROCESI, FUNKCIJAS, NOMENKLATŪRA UN APAKŠKLASES - BIOLOĢIJA - 2025

The isomerases ir klasi iesaistītas pārgrupēšanās strukturālo vai pozicionālo izomērus un stereoizomēru dažādu molekulu enzīmu. Tie ir sastopami praktiski visos šūnu organismos un pilda funkcijas dažādos kontekstos.

Šīs klases fermenti darbojas uz viena substrāta, neskatoties uz to, ka daži var būt kovalenti saistīti ar kofaktoriem, joniem, cita starpā. Tāpēc vispārējo reakciju var redzēt šādi:

XY → YX

Šo enzīmu katalizētās reakcijas ietver saišu iekšēju pārkārtošanu, kas cita starpā var nozīmēt izmaiņas funkcionālo grupu pozīcijā, divkāršo saišu stāvoklī starp oglekļiem, bez izmaiņām substrāta molekulārajā formulā.

Izopentenilpirofosfāta izomerāzes darbības mehānisms, kas katalizē izopentenilpirofosfāta izomerizāciju par dimetilalilpirofosfātu (Avots: Yjlu22, izmantojot Wikimedia Commons)

Izomerāzes veic dažādas funkcijas daudzos bioloģiskos procesos, kuru ietvaros ir iespējams iekļaut metaboliskos ceļus, šūnu dalīšanos, DNS replikāciju.

Izomerāzes bija pirmie rūpnieciski izmantotie fermenti sīrupa un citu cukurotu ēdienu ražošanā, pateicoties to spējai savstarpēji pārveidot dažādu veidu ogļhidrātu izomērus.

Bioloģiskie procesi, kuros viņi piedalās

Izomerāzes piedalās vairākos dzīvībai svarīgos šūnu procesos. Starp ievērojamākajām ir DNS replikācija un iesaiņošana, ko katalizē topoizomerāzes. Šie notikumi ir izšķiroši nukleīnskābju replikācijai, kā arī tās kondensācijai pirms šūnu dalīšanas.

Glikolīze, kas ir viens no centrālajiem metabolisma ceļiem šūnā, ietver vismaz trīs izomērus fermentus, proti, fosfoglikozes izomerāzi, triozes fosfāta izomerāzi un fosfoglicerāta mutāzi.

UDP-galaktozes pārvēršana par UDP-glikozi galaktozes katabolisma ceļā tiek veikta ar epimerāzes darbību. Cilvēkiem šis ferments ir pazīstams kā UDP-glikozes 4-epimerāze.

Olbaltumvielu locīšana ir būtisks process daudzu enzīmu darbībai dabā. Olbaltumvielu disulfīda izomerāzes enzīms palīdz izdalīt proteīnus, kas satur disulfīdu tiltus, mainot to stāvokli molekulās, kuras tas izmanto kā substrātu.

Iespējas

Izomerāžu klasē ietilpstošo enzīmu galveno funkciju var uzskatīt par substrāta pārveidošanu ar nelielu strukturālu izmaiņu palīdzību, lai padarītu to jutīgu tālākai pārstrādei ar fermentiem pakārtotā vielmaiņas ceļā. piemēram.

Izomerizācijas piemērs ir izmaiņas no fosfāta grupas 3. pozīcijā uz oglekli 2. pozīcijā 3-fosfoglicerātā, lai to pārveidotu par 2-fosfoglicerātu, ko glikolītiskajā ceļā katalizē enzīma fosfoglicerāta mutāze, tādējādi radot lielākas enerģijas savienojumu kas ir enolāzes funkcionāls substrāts.

Nomenklatūra

Izomerāžu klasifikācija notiek saskaņā ar vispārīgajiem fermentu klasifikācijas noteikumiem, ko 1961. gadā ierosināja Enzīmu komisija, kurā katrs ferments klasificēšanai saņem ciparu kodu.

Ciparu novietojums minētajā kodā norāda katru klasifikācijas dalījumu vai kategoriju, un pirms šiem cipariem ir burti "EC".

Izomerāzēm pirmais skaitlis apzīmē enzīmu klasi, otrais apzīmē izomerizācijas veidu, ko tās veic, un trešais - substrātu, uz kura tie darbojas.

Izomerāžu klases nomenklatūra ir EC.5. Tam ir septiņas apakšklases, tāpēc tiks atrasti fermenti ar kodu no EC.5.1 līdz EC.5.6. Ir sestā izomerāžu “apakšklasa”, kas pazīstama kā “citas izomerāzes” un kuras kods ir EC.5.99, jo tajā ietilpst fermenti ar dažādām izomerāžu funkcijām.

Apakšklases apzīmē galvenokārt pēc izomerizācijas veida, ko šie fermenti veic. Neskatoties uz to, viņi var saņemt arī tādus nosaukumus kā racemāzes, epimerāzes, cis-trans-izomerāzes, izomerāzes, tautomerāzes, mutāzes vai cikloizomerāzes.

Apakšklases

Izomerāžu saimē ir 7 enzīmu klases:

EC.5.1 Racemāzes un epimerāzes

Tie katalizē racēmisko maisījumu veidošanos, pamatojoties uz α-oglekļa stāvokli. Tie var iedarboties uz aminoskābēm un atvasinājumiem (EC.5.1.1), uz hidroksi skābju grupām un atvasinājumiem (EC.5.1.2), uz ogļhidrātiem un atvasinājumiem (EC.5.1.3) un citiem (EC.5.1.99).

EC.5.2

Tie katalizē pārveidošanu starp dažādu molekulu cis un trans-izomēru formām.

EC.5.3 Intramolekulāras izomerāzes

Šie fermenti ir atbildīgi par vienas un tās pašas molekulas iekšējo daļu izomerizāciju. Ir daži, kas veic redoksreakcijas, kad elektronu donors un akceptors ir viena un tā pati molekula, tāpēc tos neklasificē kā oksidoreduktāzes.

Viņi var rīkoties, konvertējot aldozes un ketozes (EC.5.3.1) keto- un enolgrupās (EC.5.3.2), mainot CC divkāršo saišu (EC.5.3.3), SS disulfīdu saišu ( EC.5.3.4) un citas “oksidoreduktāzes” (EC.5.3.99).

EC.5.4 Intramolekulāras transferāzes (mutāzes)

Šie fermenti katalizē dažādu grupu pozīcijas izmaiņas tajā pašā molekulā. Tos klasificē pēc grupas veida, kurā viņi "pārvietojas".

Ir fosfomutāzes (EC.5.4.1), tās, kas pārnes aminogrupas (EC.5.4.2), tās, kas pārnes hidroksilgrupas (EC.5.4.3), un tādas, kas pārnes cita veida grupas (EC.5.4.1. 99).

EC.5.5 Intramolekulāras limāzes

Tie katalizē grupas "elimināciju", kas ir molekulas daļa, bet joprojām ar to ir kovalenti saistīta.

EC.5.6 izomerāzes, kas maina makromolekulas uzbūvi

Tās var rīkoties, mainot polipeptīdu (EC.5.6.1) vai nukleīnskābju (EC.5.6.2) uzbūvi.

EC.5.99 Citas izomerāzes

Šajā apakšklasē ir fermenti, piemēram, tiocianāta izomerāze un 2-hidroksihroma-2-karboksilāta izomerāze.

Atsauces

1. Adams, E. (1972). Aminoskābes racemāzes un epimerāzes. Enzīmi, 6, 479. – 507.
2. Boyce, S., & College, T. (2005). Fermentu klasifikācija un nomenklatūra. Dzīves zinātņu enciklopēdija, 1. – 11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL un Chen, YZ (2004). Fermentu ģimenes klasifikācija pēc atbalsta vektora mašīnām. Olbaltumvielas: struktūra, darbība un bioinformātika, 55, 66–76.
4. Dugave, C., & Demange, L. (2003). Cis - Organisko molekulu un biomolekulu transizomerizācija: sekas un pielietojums. Chemical Reviews, 103, 2475-2532.
5. Enciklopēdija Britannica. (2018). Iegūts 2019. gada 3. martā no britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR un Tuite, MF (1994). Olbaltumvielu disulfīda izomerāze: tiltu veidošana olbaltumvielu locīšanā. TIBS, 19, 331–336.
7. Murzin, A. (1996). Olbaltumvielu strukturālā klasifikācija: jaunas superģimenes Aleksejs G Murzins. Olbaltumvielu strukturālā klasifikācija: New Superfamilies, 6, 386–394.
8. Nelsons, DL, & Cox, MM (2009). Lehingera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums).
9. Starptautiskās bioķīmijas un molekulārās bioloģijas savienības (NC-IUBMB) Nomenklatūras komiteja. (2019. gads). Saturs no qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA, & Holden, HM (1996). Escherichia coli UDP-galaktozes 4-epimerāzes NADH / UDP-glikozes abortējošā kompleksa molekulārā struktūra: Ietekme uz katalītisko mehānismu. Bioķīmija, 35, 5137-5144.