- Olbaltumvielu struktūra
- Primārā struktūra
- Sekundārā struktūra
- Terciārā struktūra
- Kvartāra struktūra
- Faktori, kas izraisa denaturāciju
- pH
- Temperatūra
- Ķīmiskās vielas
- Reducējošie līdzekļi
- Sekas
- Atjaunošana
- Chaperone olbaltumvielas
- Atsauces
Olbaltumvielu denaturācija sastāv no no trīsdimensiju struktūru zudumu, pamatojoties uz dažādiem vides faktoriem, piemēram, temperatūra, pH vai noteiktas ķimikālijas. Zaudējot struktūru, tiek zaudētas bioloģiskās funkcijas, kas saistītas ar šo olbaltumvielu, neatkarīgi no tā, vai tā ir fermentatīva, strukturāla, transportētāja.
Olbaltumvielu struktūra ir ļoti jutīga pret izmaiņām. Atsevišķas būtiskas ūdeņraža saites destabilizācija var denaturēt olbaltumvielas. Tādā pašā veidā pastāv mijiedarbība, kas nav absolūti nepieciešama olbaltumvielu funkcijas veikšanai, un, ja tā ir destabilizēta, tai nav ietekmes uz funkciju.
Olbaltumvielu struktūra
Lai izprastu olbaltumvielu denaturācijas procesus, mums jāzina, kā proteīni tiek organizēti. Šīs ir primārā, sekundārā, terciārā un kvartārā struktūra.
Primārā struktūra
Minēto olbaltumvielu veido aminoskābju secība. Aminoskābes ir galvenie veidojošie elementi, kas veido šīs biomolekulas, un ir 20 dažādi veidi, katram no kuriem ir īpašas fizikālās un ķīmiskās īpašības. Tie ir savstarpēji savienoti, izmantojot peptīdu saiti.
Sekundārā struktūra
Šajā struktūrā šī aminoskābju lineārā ķēde sāk locīties caur ūdeņraža saitēm. Pastāv divas pamata sekundārās struktūras: spirāles formas α spirāle; un salocītā loksne β, kad divas lineāras ķēdes ir izlīdzinātas paralēli.
Terciārā struktūra
Tas ietver cita veida spēkus, kuru rezultātā veidojas trīsdimensiju formas īpašas krokas.
Olbaltumvielu struktūru veidojošo aminoskābju atlikumu R ķēdes var veidot disulfīdu tiltus, un olbaltumvielu hidrofobās daļas salīp kopā, bet hidrofilās - ar ūdeni. Van der Waals spēki darbojas kā aprakstīto mijiedarbību stabilizatori.
Kvartāra struktūra
Tas sastāv no olbaltumvielu vienību agregātiem.
Denaturējot olbaltumvielu, tā zaudē savu ceturtējo, terciāro un sekundāro struktūru, kamēr primārais paliek neskarts. Olbaltumvielas, kas ir bagātas ar disulfīdu saitēm (terciārā struktūra), nodrošina lielāku noturību pret denaturāciju.
Faktori, kas izraisa denaturāciju
Jebkurš faktors, kas destabilizē nekovalentās saites, kas atbild par olbaltumvielu dabiskās struktūras uzturēšanu, var izraisīt tā denaturāciju. Starp svarīgākajiem mēs varam minēt:
pH
Pie ļoti galējām pH vērtībām - skābām vai bāziskām - olbaltumvielas var zaudēt trīsdimensiju konfigurāciju. H + un OH - jonu pārpalikums barotnē destabilizē olbaltumvielu mijiedarbību.
Šīs jonu modeļa izmaiņas izraisa denaturāciju. Denaturācija ar pH dažos gadījumos var būt atgriezeniska, bet citos - neatgriezeniska.
Temperatūra
Termiskā denaturācija notiek, palielinoties temperatūrai. Organismos, kas dzīvo vidējos vides apstākļos, olbaltumvielas sāk destabilizēties temperatūrā virs 40 ° C. Skaidrs, ka termofīlo organismu olbaltumvielas var izturēt šos temperatūras diapazonus.
Temperatūras paaugstināšanās pārveidojas par palielinātām molekulārām kustībām, kas ietekmē ūdeņraža saites un citas nekovalentās saites, kā rezultātā tiek zaudēta terciārā struktūra.
Šīs temperatūras paaugstināšanās noved pie reakcijas ātruma samazināšanās, ja mēs runājam par fermentiem.
Ķīmiskās vielas
Polārās vielas - piemēram, urīnviela - lielās koncentrācijās ietekmē ūdeņraža saites. Arī nepolārām vielām var būt līdzīgas sekas.
Mazgāšanas līdzekļi var arī destabilizēt olbaltumvielu struktūru; tomēr tas nav agresīvs process, un tie lielākoties ir atgriezeniski.
Reducējošie līdzekļi
Β-Merkaptoetanols (HOCH2CH2SH) ir ķīmisks līdzeklis, ko bieži izmanto laboratorijā proteīnu denaturēšanai. Tas ir atbildīgs par disulfīdu tiltu samazināšanu starp aminoskābju atlikumiem. Tas var destabilizēt olbaltumvielu terciāro vai četrvērtīgo struktūru.
Vēl viens reducējošs līdzeklis ar līdzīgām funkcijām ir ditiotreitols (DTT). Turklāt citi faktori, kas veicina olbaltumvielu dabiskās struktūras zaudēšanu, ir smagie metāli augstā koncentrācijā un ultravioletais starojums.
Sekas
Kad notiek denaturācija, olbaltumvielas zaudē savu funkciju. Olbaltumvielas optimāli darbojas dzimtajā stāvoklī.
Funkcijas zaudēšana ne vienmēr ir saistīta ar denaturācijas procesu. Var būt, ka nelielas izmaiņas olbaltumvielu struktūrā noved pie funkciju zaudēšanas, nestabilizējot visu trīsdimensiju struktūru.
Process var būt neatgriezenisks. Ja apstākļi tiek mainīti, laboratorijā olbaltumvielas var atgriezties sākotnējā konfigurācijā.
Atjaunošana
Par ribonukleāzi A tika pierādīts viens no slavenākajiem un pārliecinošākajiem atjaunošanas eksperimentiem.
Kad pētnieki pievienoja denaturējošus līdzekļus, piemēram, urīnvielu vai β-merkaptoetanolu, proteīns tika denaturēts. Ja šie līdzekļi tiktu noņemti, olbaltumvielas atgrieztos sākotnējā konformācijā un varētu veikt savu funkciju ar 100% efektivitāti.
Viens no vissvarīgākajiem šī pētījuma secinājumiem bija eksperimentāli parādīt, ka olbaltumvielu trīsdimensiju konformāciju piešķir tā galvenā struktūra.
Dažos gadījumos denaturācijas process ir pilnīgi neatgriezenisks. Piemēram, gatavojot olu, mēs uzkarsējam olbaltumvielas (galvenais no tām ir albumīns), kas veido olbaltumvielu, baltā krāsa iegūst cietu un bālganu izskatu. Intuitīvi mēs varam secināt, ka pat atdzesējot to, tas neatgriezīsies sākotnējā formā.
Vairumā gadījumu denaturācijas procesu pavada šķīdības zudums. Tas arī samazina viskozitāti, difūzijas ātrumu un vieglāk kristalizējas.
Chaperone olbaltumvielas
Chaperones vai chaperonins olbaltumvielas ir atbildīgas par citu olbaltumvielu denaturācijas novēršanu. Viņi arī apspiež noteiktu mijiedarbību, kas nav piemērota starp olbaltumvielām, lai nodrošinātu tās pareizu locīšanu.
Kad barotnes temperatūra paaugstinās, šie proteīni palielina to koncentrāciju un darbojas, lai novērstu citu olbaltumvielu denaturāciju. Tāpēc tos sauc arī par “karstuma šoka olbaltumvielām” vai HSP (karstuma šoka olbaltumvielām).
Chaperonīni ir analogi būrī vai mucā, kas aizsargā interesējošos proteīnus iekšpusē.
Par šīm olbaltumvielām, kas reaģē uz šūnu stresa situācijām, ziņots dažādās dzīvo organismu grupās un tās ir ļoti konservētas. Ir dažādas chaperonīnu klases, un tos klasificē pēc to molekulmasas.
Atsauces
- Kempbela, NA, un Reece, JB (2007). Bioloģija. Panamerican Medical Ed.
- Devlins, TM (2004). Bioķīmija: mācību grāmata ar klīnisko pielietojumu. Es apgriezos.
- Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Bioķīmija: teksts un atlants. Panamerican Medical Ed.
- Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Metabolisma procesu bioķīmija. Atgriezties.
- Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Medicīniskā bioķīmija. Redakcija Limusa.
- Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Bioķīmija. Redakcija Limusa.
- Sadava, D., & Purves, WH (2009). Dzīve: bioloģijas zinātne. Panamerican Medical Ed.
- Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Ievads mikrobioloģijā. Panamerican Medical Ed.
- Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Bioķīmijas pamati. Panamerican Medical Ed.