SELEĪNI: RAKSTURLIELUMI, VEIDI UN FUNKCIJA - BIOLOĢIJA - 2025

The selectins ir ģimenes glikoproteīniem, kas sastāv no polipeptīdu ķēdēm, kuras atzīst īpašus konformācijas cukurus (ogļhidrātu), kas atrodas uz virsmas citu šūnu un saistās ar tiem. Šī iemesla dēļ tos sauc arī par adhēzijas molekulām.

Šie adhēzijas receptori ir pazīstami ar konservēto struktūru. Viņiem ir trīs domēni un trīs dažādi glikoproteīni. Tās var izteikt kā virsmas molekulas, papildus tam, ka tās tiek uzglabātas vai darbojas kā šķīstošas ​​molekulas.

P-selektīna molekulārā struktūra. Uzņemts un rediģēts no: Neveu, Curtis.

Pretstatā citām adhēzijas molekulām selektīni iedarbojas tikai uz balto asins šūnu mijiedarbību ar asinsvadu endotēliju.

raksturojums

Seleīni ir visas olbaltumvielas, kas satur oligosaharīdus ķēdē, kovalenti sasaistot aminoskābju sānu ķēdēs (glikoproteīnus). Tās ir transmembranālas molekulas, kas nozīmē, ka tās šķērso šūnas lipīdu divslāni vai nu vienā solī (vienā solī), vai vairākos posmos (daudzpakāpju).

Viņiem ir raksturīgas īpašības, kas ir ļoti līdzīgas CLEC olbaltumvielām vai C tipa lektīniem. Tā kā, tāpat kā C tipa lektīniem, selektīniem saistīšanai nepieciešami kalcija joni.

Vārda "selektīns" izcelsme norāda uz faktu, ka šie proteīni selektīvi tiek ekspresēti asinsvadu sistēmas šūnās, kā arī satur lektīna domēnu.

Daži autori lektīnos iekļauj selektīnus (glikoproteīnus), jo tie ir molekulas, kas saistās ar cukuriem. Tomēr citi autori tos atšķir saskaņā ar jēdzienu, ka lektīni atpazīst tikai ogļhidrātus un saista tos, savukārt selektīni ne tikai atpazīst un saista cukurus, bet arī sastāv no ogļhidrātiem.

Selektīnu regulēšana notiek transkripcijas līmenī, izmantojot proteolītisko apstrādi, šūnu klasifikāciju un regulētas glikozil-transferāžu ekspresijas.

Seleīniem ir īss starpšūnu domēns. Tomēr viņiem ir trīs ārpusšūnu domēni, epidermas augšanas faktoram līdzīgais domēns, lektīnam C līdzīgais domēns un vienprātības atkārtojošās vienības, kas ir līdzīgas komplementējošajiem proteīniem.

Veidi

Selektīnu saimi veido trīs dažādi glikoproteīnu veidi. Katrs no tiem ir identificēts ar burtu, kas apzīmē vietu, kur tie pirmo reizi tika identificēti. Katru no tiem mēs redzēsim zemāk.

L-selektīns

Tas ir arī pazīstams kā SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL vai TQ1. Tas ir atrodams leikocītos, tātad "L" L-selektīnam. Tā ir šūnas virsmas sastāvdaļa. Trīs domēni ir: lektīna homologs, epidermas augšanas faktors un divas vienprātīgas atkārtošanas vienības.

Tam ir vairākas ligandi, tas ir, parasti mazas molekulas, kas veido kompleksus ar biomolekulu, šajā gadījumā olbaltumvielu. Zināmi L-selektīna ligandi ir šādi.

GLYCAM1

Pazīstama kā no glikozilācijas atkarīga šūnu adhēzijas molekula -1, tā ir proteoglikāna ligands, kas tiek izteikts postkapilāru vēnu iekaisumos un ļauj limfocītiem iziet no asinsrites limfoīdos audos.

CD34

Tas ir fosfoglikoproteīns, ko cita starpā atklāj dažādām zīdītāju grupām, piemēram, cilvēkiem, žurkām un pelēm. Pirmoreiz tas tika aprakstīts asinsrades cilmes šūnās. Tie ir sastopami visdažādākajās šūnās, bet ir gandrīz tikai saistīti ar asinsrades šūnām.

MAdCAM-1

Pazīstams kā Adresin vai šūnu adhēzijas molekula asinsvadu gļotādas virzienā (angliski - gļotādas asinsvadu adresīna šūnu adhēzijas molekulā 1). Tas ir ārpusšūnu endotēlija proteīns, kas papildus cukuru pārvadāšanai ir atbildīgs arī par to, kādos audos ienāks limfocīti, lai tos atpazītu L-selektīns.

PSGL-1

Starp citiem sinonīmiem, kas pazīstami kā SELPLG vai CD162, tas ir glikoproteīns, kas atrodams endotēlija šūnās un leikocītos. Tas var saistīties ar pārējiem diviem seleīnu veidiem. Tomēr šķiet, ka tai ir labāka afinitāte pret P-selektīnu.

P-selektīns

P-selektīns ir pazīstams ar citiem nosaukumiem, piemēram, SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP vai LECAM3. Tas ir atrodams uz endotēlija šūnu virsmām, kuras izliek asinsvadu un trombocītu iekšējās robežas.

P-selektīnu vispirms identificēja trombocītos. Tāpēc olbaltumvielu nosaukumam ir sākotnējais "P".

P-selektīna struktūra sastāv no domēna, kas N-galā ir ļoti līdzīgs C veida lektīnam, kas ir EGF līdzīgs domēns; tas ir, konservēts olbaltumvielu domēns ar apmēram 30 līdz 40 aminoskābju atlikumiem ar divpavedienu β loksni, kam seko cilpa uz īsu C-termināla divpavedienu β loksni.

Tam ir trešais domēns, kas līdzīgs komplementus saistošajiem proteīniem, ko sauc par CUB domēnu, kam raksturīgs evolūcijā konservēts proteīna domēns un tas satur apmēram 110 aminoskābju atlikumus.

Ligands ar visaugstāko afinitāti pret P-selektīnu ir PSGL-1, kā iepriekš aprakstīts L-selektīna ligandos. No otras puses, šis proteīns var veidot arī kompleksus ar citām molekulām, piemēram, sulfātu polisaharīdu, ko sauc par fukoidānu un heparāna sulfātu.

E-selektīns

Šis seleīna proteīns ir pazīstams arī ar šādiem nosaukumiem: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 un citi. To ekspresē tikai endotēlija šūnās, kuras aktivizē mazi proteīni, kas nespēj šķērsot šūnas lipīdu divslāni, ko sauc par citokīniem.

Šī proteīna struktūra sastāv no 3 domēniem (tāpat kā pārējiem selektīniem): EGF līdzīgs domēns, 6 vienības SCR atkārtotas kontroles olbaltumvielu moduļi (ko sauc arī par suši domēniem) un transmembranālais domēns.

E-selektīna proteīna, kura domēns ir EGF, molekulārās struktūras attēlojums. Uzņemts un rediģēts no: Jawahar Swaminathan un MSD darbiniekiem Eiropas Bioinformatikas institūtā.

Ligandi, kas veido kompleksus ar E-selektīviem, ir diezgan daudzveidīgi, bet tie, kas izceļas, ir šādi.

Sialyl-Lewis A

Saukts arī par SLe A vai CA19-9. Tas ir tetrasaharīds, ko atklāj vēža slimnieku serumos. Ir zināms, ka piedalās šūnu šūnu atpazīšanas procesā. Tas ir konstitutīvi izteikts granulocītos, monocītos un T limfocītos.

Sialyl-Lewis X

Tas ir arī tetratasaharīds, piemēram, Sialyl-Lewis A, un tam ir līdzīgas funkcijas. Tas tiek izteikts uz granulocītiem un monocītiem un kontrolē šo šūnu nevēlamo noplūdi iekaisuma laikā.

PSGL-1

Lai gan tas acīmredzami ir efektīvāks P-selektīnam, daži autori uzskata, ka cilvēka neitrofilu atvasinātā forma ir diezgan efektīva arī E-selektīnā. Patiesībā viņi uzskata, ka kopumā šis ligands ir būtisks trim seleīnu veidiem.

Funkcija

Selektīnu galvenā funkcija ir piedalīties balto asins šūnu (limfocītu) veidošanā. Viņi arī piedalās imūno reakcijā, hroniskos un akūtos iekaisumos dažādos ķermeņa orgānos, piemēram, nierēs, sirdī un ādā. Viņi darbojas pat vēža metastāžu iekaisuma procesos.

Atsauces

1. Atlasīt. Atgūts no: en.wikipedia.org.
2. L-selektīns. Atgūts no: en.wikipedia.org.
3. CA19-9. Atgūts no: en.wikipedia.org.
4. E-selektīns. Atgūts no: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). No cilvēka neitrofiliem iegūtais PSGL-1 ir augstas efektivitātes ligands endotēlija ekspresētā E-selektīna iedarbībai. Amerikas fizioloģijas žurnāls. Šūnu fizioloģija.
6. K. likums (2001). Selektīnu funkcijas. Šūnu diferenciācijas rezultāti un problēmas.
7. Selectins. Atgūts no: wellpath.uniovi.es.
8. DžH Perezs un ČJ Montoja. Adhēzijas molekulas. Atgūts no: encolombia.com.
9. AC Sanguineti un JM Rodríguez-Tafur (1999). Adhēzijas un ādas molekulas. Peru dermatoloģija.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selektīni: asinsvadu adhēzijas molekulas. FASEB Vēstnesis.