Saharozes , kas pazīstams arī kā saharozes-izomaltāzes komplekss ir komplekss membrāna ar enzimātiskā aktivitāte α-glycosylase kas pieder grupai integrāļi hidrolāzes (glycosidases un peptidāzes sastāv).
Tas atrodas daudzu sauszemes dzīvnieku, piemēram, zīdītāju, putnu un rāpuļu, zarnu mikrovillēs. Saskaņā ar dažādiem bibliogrāfiskiem avotiem, citi šī fermenta pieņemtie nosaukumi ir oligo-1,6-glikozidāze, α-metilglikozidāze, izomaltāze un α-1,6-glikozidāze oligosaharīds.
Sakrāzes darbības mehānisma grafisks attēlojums (Avots: NuFS, Sanhosē Valsts universitāte, izmantojot Wikimedia Commons)
Tas ir ferments, kura darbība ir līdzīga invertāzei, kas atrodama augos un mikroorganismos. Tās galvenā funkcija ir hidrolizēt glikozīdu saiti starp monosaharīdiem (glikozi un fruktozi), kas veido saharozi, kas uzņemta ar pārtiku.
Tam ir ļoti svarīgas gremošanas funkcijas, jo saharozi nevar pārnest kā disaharīdu zarnu šūnās, un tāpēc tās hidrolīze ļauj absorbēt tās sastāvā esošos monosaharīdus zarnās.
Saharāzes-izomaltāzes sintēze un aktivitāte dzīvnieku zarnu šūnās tiek regulēta daudzos līmeņos: transkripcijas un translācijas laikā, glikozilēšanas laikā, kā arī to pēctranslācijas apstrādes laikā.
Ja kāds no šiem notikumiem neizdodas vai gēns, kas to kodē, notiek kāda veida mutācijas, cilvēkiem rodas patoloģisks stāvoklis, kas pazīstams kā saharozes deficīta sindroms, kas ir saistīts ar nespēju metabolizēt disaharīdus.
raksturojums
Disaharīdi, kas zīdītājiem kalpo par substrātu saharāzei, parasti ir siekalu un aizkuņģa dziedzera α-amilāzes enzīmu hidrolītiskās aktivitātes produkts. Tas notiek tāpēc, ka saharāze ne tikai hidrolizē saharozes glikozīdiskās saites, bet arī maltozes un maltotriozes α-1,4 saites un citus oligosaharīdus.
Tās pusperiods svārstās no 4 līdz 16 stundām, tāpēc zarnu šūnas iegulda daudz enerģijas saharāzes sintēzes un noārdīšanās ciklos, lai saglabātu tās aktivitāti relatīvi nemainīgā līmenī.
Sintēze
Tāpat kā vairums integrālo hidrolāzes enzīmu, saharāze (saharāzes-izomaltāze vai SI) ir glikoproteīns, kas sintezēts sukas apmales šūnās kā prekursora polipeptīds, kas apzīmēts ar pro-SI.
Šī prekursora molekula tiek transportēta uz šūnu virsotnes virsmu, un tur to fermentatīvi apstrādā aizkuņģa dziedzera proteāzes, kas to sadala divās dažādās apakšvienībās: izomaltāzes subvienībā un saharāzes subvienībā.
Izomaltāzes apakšvienība atbilst pro-SI aminoterminālajam galam, un tās N-galā ir hidrofobiskais segments (hidrofobiskais enkurs). Tas ļauj to saistīt ar zarnu suku robežu šūnu plazmas membrānu.
Gēns, kas kodē šo kompleksu cilvēkiem, atrodas uz 3. hromosomas garā roka, un, ņemot vērā lielo sekvences homoloģiju starp abām apakšvienībām (vairāk nekā 40%), tika ierosināts, ka šis enzīms radās ģenētiskas dublēšanās gadījumā.
Ir pierādīts, ka abas apakšvienības, izomaltāze un saharāze, spēj hidrolizēt maltozi un citus α-glikopiranozīdus, padarot šo dimēru par svarīgu olbaltumvielu ogļhidrātu gremošanā.
Uzbūve
Fermenta saharāzes, pro-SI polipeptīda, sākotnējā forma ir aptuveni 260 kDa un 1827 aminoskābes. Tomēr aizkuņģa dziedzera proteāžu proteolītiskā aktivitāte rada divas apakšvienības - 140 kDa un 120 kDa, kas attiecīgi pārstāv izomaltāzi un saharāzi.
Šis ferments ir glikoproteīns ar N- un O-glikozilēto saharīdu porcijām, un tā secības pētījumi atklāj vairāk nekā 19 glikozilēšanas vietu klātbūtni. Ogļhidrātu porcijas veido vairāk nekā 15% no olbaltumvielu svara un būtībā sastāv no sialskābes, galaktozamīna, mannozes un N-acetilglikozamīna.
Tā kā saharāzes-izomaltāzes kompleksa divas apakšvienības nav tieši vienādas, daudzi autori uzskata, ka šis enzīms faktiski ir heterodimērs, kur katru subvienību veido lineāra glikozilēta polipeptīda ķēde, kas asociējas caur nekovalentām saitēm.
Izomaltāzes apakšvienībai ir 20 aminoskābju atlikumu hidrofobiskais segments, kas ir iesaistīts tā savienojumā ar enterocītu (zarnu šūnām) membrānu un kas apzīmē pastāvīgu enkura un peptīda signālu, lai mērķētu uz endoplazmatisko retikulumu.
Abu subvienību - saharāzes un izomaltāzes - aktīvā viela ir atrodama enterocītu plazmas membrānā, izvirzot zarnu lūmenā.
Iespējas
Fermentu, piemēram, saharozes-izomaltāzes, galvenās metabolisma funkcijas ir saistītas ar glikozes un fruktozes ražošanu no saharozes. Monosaharīdi, kas tiek transportēti zarnu šūnās un ir iekļauti dažādos metabolisma ceļos dažādiem mērķiem.
Sukarāzes-izomaltāzes darbības mehānisms zīdītājiem (Avots: Areid3, izmantojot Wikimedia Commons)
Glikoze, kurai ir specifiski pārvadātāji, intracelulāri var tikt virzīta uz glikolīzi, piemēram, ja tās oksidēšana noved pie enerģijas ražošanas ATP formā un enerģijas samazināšanas NADH formā.
Fruktozi, no otras puses, var metabolizēt arī ar virkni reakciju, kas sākas ar tās fosforilēšanos līdz fruktozes 1-fosfātam un katalizē ar aknu fruktokināzi. Tādējādi sākas šī substrāta iekļaušana citos enerģijas ražošanas maršrutos.
Turklāt, tāpat kā augos esošajam invertāzes fermentam, saharāzes-izomaltāzes aktivitātei ir liela nozīme šūnu aspektos, piemēram, osmotiskajā spiedienā, kas parasti ietekmē fizioloģiskus notikumus, piemēram, augšanu, attīstību, molekulu transportēšanu un citus.
Saistītās slimības cilvēkiem
Cilvēkiem ir iedzimta autosomāla slimība, kas pazīstama kā saharāzes-izomaltāzes deficīts vai CSID (iedzimts saharāzes-izomaltāzes deficīts), kas saistīta ar osmotiski aktīvo oligo- un disaharīdu gremošanas traucējumiem.
Šī slimība ir saistīta ar vairākiem vienlaicīgiem faktoriem, starp kuriem ir identificēta nepareiza enzīma pre-SI prekursora formas apstrāde, ģenētiskās mutācijas, kļūdas transportēšanas laikā utt.
Šo stāvokli ir grūti diagnosticēt, tāpēc to bieži sajauc ar laktozes nepanesamību. Tāpēc to sauc arī par “saharozes nepanesamību”.
To raksturo vēdera krampju attīstība, caureja, vemšana, galvassāpes, ko papildina hipoglikēmija, augšanas un svara pieauguma trūkums, trauksme un pārmērīga gāzes veidošanās.
Atsauces
- Brunner, J., Hauser, H., Braun, H., Wilson, K., Wecker, W., O'Neill, B., & Semenza, G. (1979). Fermenta kompleksa saharāzes-izomaltāzes asociācijas veids ar zarnu sukas robežas membrānu. The Journal of Biological Chemistry, 254 (6), 1821. – 1828.
- Cowell, G., Tranum-Jensen, J., Sjöström, H., & Norén, O. (1986). Pro saharāzes / izomaltāzes un galīgās formas saharāzes / izomaltāzes topoloģija un kvartāra struktūra. Biochemical Journal, 237, 455-461.
- Hausers, H., un Semenza, G. (1983). Sukrāta-izomaltāze: sukas robežas membrānas iestrēdzis iekšējais proteīns. Kritiskās atsauksmes Biočā, 14. (4), 319. – 345.
- Hunzikers, W., Spiess, M., Semenza, G., & Lodish, HF (1986). Sukrāta-lsomaltāzes komplekss: iestrēguša, raksturīga sukas apmales proteīna primārā struktūra, membrānas orientācija un evolūcija. Cell, 46, 227-234.
- Naim, HY, Roth, J., Sterchi, EE, Lentze, M., Milla, P., Schmitz, J., & Hauril, H. (1988). Sakrāzes-izomaltāzes deficīts cilvēkiem. J. Klin. Investēt. , 82, 667-679.
- Rodrigess, IR, Taravel, FR, & Whelan, WJ (1984). Zarnu cūku saharāzes-izomaltāzes un tās atsevišķo apakšvienību raksturojums un darbība. Eir., J. Biochem. , 143, 575-582.
- Schiweck, H., Clarke, M., & Pollach, G. (2012). Cukurs. Ulmana rūpnieciskās ķīmijas enciklopēdijā (34. sēj., 72. lpp.). Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA.
- Treem, W. (1995). Iedzimts saharāzes-izomaltāzes deficīts. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition, 21., 1. – 14.