KERATĪNS: VEIDI, STRUKTŪRA, ATRAŠANĀS VIETA UN FUNKCIJAS - BIOLOĢIJA - 2025

Keratin sastāvdaļa ir ūdenī nešķīstoša šķiedrains proteīns, kas veido uz strukturālā daļa šūnām un integuments daudzu organismiem, jo īpaši mugurkaulniekiem. Tam ir ļoti dažādas formas un ķīmiski runājot, tas nav ļoti reaģējošs.

Pirmoreiz tā struktūru aprakstīja zinātnieki Linuss Paulings un Roberts Kerijs 1951. gadā, vienlaikus analizējot dzīvnieku apmatojuma struktūru. Šie pētnieki sniedza arī ieskatu miozīna struktūrā muskuļu audos.

Alfa-keratīna organizācijas shēma (Avots: Mlpatton caur Wikimedia Commons)

Pēc kolagēna tas ir viens no vissvarīgākajiem proteīniem dzīvniekiem un pārstāv lielāko daļu matu, vilnas, nagu, naglu un naglu, spalvu, ragu un ievērojamas daļas sausā svara. ārējais ādas slānis.

Dzīvnieku elementiem vai "keratinizētām" daļām var būt ļoti atšķirīga morfoloģija, kas lielā mērā ir atkarīga no funkcijas, ko tie veic katrā konkrētajā organismā.

Keratīns ir olbaltumviela, kurai ir īpašības, kas tai piešķir lielu mehānisko efektivitāti spriegojuma un saspiešanas ziņā. To ražo īpaša veida šūnas ar nosaukumu "keratinocīti", kuras parasti mirst pēc to izgatavošanas.

Daži autori apstiprina, ka keratīni tiek izteikti audos un stadijā. Cilvēkiem ir vairāk nekā 30 gēnu, kas kodē šos proteīnus, un tie pieder pie ģimenes, kas attīstījās vairākās ģenētiskās dublēšanās kārtās.

Keratīnu veidi un to struktūra

Būtībā ir divu veidu keratīni: α un β. Tās izšķir ar to, ka tām ir pamatstruktūra, kas sastāv galvenokārt no polipeptīdu ķēdēm, kuras var būt satītas kā alfa helikīni (α-keratīni) vai savienotas paralēli kā β salocītas loksnes (β-keratīni).

α-keratīni

Šis keratīna veids ir visvairāk pētīts, un ir zināms, ka zīdītājiem ir vismaz 30 dažādi šāda veida keratīna varianti. Šajos dzīvniekos α-keratīni ir nagu, matu, ragu, naglu, spalvu un epidermas daļa.

Tāpat kā kolagēns, arī šie proteīni savā struktūrā satur lielu daudzumu mazu aminoskābju, piemēram, glicīna un alanīna, kas padara alfa helikilu izveidošanos iespējamu. Α-keratīna molekulāro struktūru veido trīs dažādi reģioni: (1) kristāliskās šķiedras vai spirāles, (2) pavedienu gala domēni un (3) matrica.

Heliki ir divi un veido dimēru, kas atgādina spirālveida spirāli, kas tiek turēts kopā, pateicoties obligāciju vai disulfīdu tiltu (SS) klātbūtnei. Katrā no helikām ir apmēram 3,6 aminoskābju atlikumi katrā to veidošanas reizē, un to veido apmēram 310 aminoskābes.

Pēc tam šīs saīsinātās spoles var savienot, veidojot struktūru, kas pazīstama kā protofilaments vai protofibrils un kurai ir spēja salikt kopā ar citiem tāda paša veida elementiem.

Protofilamentiem ir ne-spirālveida N- un C-gali, kas ir bagāti ar cisteīna atlikumiem un ir piestiprināti pie kodola vai matricas apgabala. Šīs molekulas polimerizējas, veidojot starpposma pavedienus, kuru diametrs ir tuvu 7 nm.

Izšķir divus starpposma pavedienu veidus, kas sastāv no keratīna: skābie starpposma pavedieni (I tips) un bāzes (II tips). Tie ir iestrādāti olbaltumvielu matricā, un veids, kādā šie pavedieni ir izvietoti, tieši ietekmē to izveidotās struktūras mehāniskās īpašības.

I tipa kvēldiegiem spirāles ir savstarpēji savienotas, izmantojot trīs "spirālveida savienotājus", kas pazīstami kā L1, L12 un L2 un kuri, domājams, nodrošina spirālveida domēna elastību. II tipa pavedieniem ir arī divi apakšdomēni, kas atrodas starp spirālveida domēniem.

Struktūras ar α-keratīniem piemērs: mati

Ja analizē tipiska apmatojuma struktūru, tā diametrs ir aptuveni 20 mikroni, un to veido atmirušās šūnas, kurās ir iesaiņoti makrofibrili, kas ir orientēti paralēli (viens otram blakus).

Zīdītāju, tāpat kā šīs govs, mati ir izgatavoti no keratīna (Avots: Frenks Vinklers caur pixabay.com)

Makrofibrilus veido mikrošķiedras, kuru diametrs ir mazāks un savstarpēji saistītas caur amorfu olbaltumvielu vielu ar augstu sēra saturu.

Šīs mikrofibrilas ir mazāku protofibrilu grupas ar 9 + 2 organizācijas modeli, kas nozīmē, ka deviņi protofibrili ieskauj divus centrālos protofibrilus; visas šīs struktūras galvenokārt sastāv no α-keratīna.

Mīkstie keratīni un cietie keratīni

Atkarībā no sēra satura α-keratīnus var klasificēt kā mīkstos vai cietos keratīnus. Tam ir sakars ar mehānisko pretestības spēku, ko proteīna struktūrā rada disulfīdu saites.

Cieto keratīnu grupā ietilpst tie, kas ir daļa no matiem, ragiem un nagiem, savukārt mīkstos keratīnus attēlo pavedieni, kas atrodas ādā un varžacīs.

Disulfīdu saites var noņemt, izmantojot reducējošu līdzekli, lai keratīna struktūras nebūtu viegli sagremojamas dzīvniekiem, ja vien tām nav zarnās, kas bagātas ar merkaptāniem, kā tas ir dažu kukaiņu gadījumā.

β-keratīni

Β-keratīni ir daudz stiprāki nekā α-keratīni, un tie ir sastopami rāpuļos un putnos kā spīles, svari, spalvas un knābji. Gekos no šīm olbaltumvielām veidojas arī mikroviļņi, kas atrodas uz kājām (sēnēm).

Tās molekulāro struktūru veido β-salocītas loksnes, kuras veido antiparalēlas polipeptīdu ķēdes, kuras ir savienotas kopā caur saitēm vai ūdeņraža saitēm. Šīs ķēdes viena otrai blakus veido nelielas stingras un plakanas virsmas, nedaudz salocītas.

Kur tas atrodas un kādas ir tā funkcijas?

Keratīna funkcijas galvenokārt ir saistītas ar struktūras struktūru, ko tā veido, un ar to, kur tā atrodas dzīvnieka ķermenī.

Tāpat kā citi šķiedraini olbaltumvielas, tas piešķir šūnām stabilitāti un struktūras stingrību, jo pieder pie lielās olbaltumvielu grupas, kas pazīstama kā starpproduktu pavedienu saime, kas ir citoskeleta olbaltumvielas.

Aizsardzībā un pārklājumā

Augstāku dzīvnieku ādas augšējā slānī ir liels starpposmu pavedienu tīkls, ko veido keratīns. Šo slāni sauc par epidermu, un tas ir no 30 mikroniem līdz 1 nm biezs cilvēkiem.

Epiderma darbojas kā aizsargājoša barjera pret dažāda veida mehāniskiem un ķīmiskiem spriegumiem, un to sintezē īpaša veida šūnas, ko sauc par "keratinocītiem".

Papildus epidermai ir vēl vairāk ārējā slāņa, kas pastāvīgi izklīst, un to sauc par stratum corneum, kas veic līdzīgas funkcijas.

Arī ērkšķus un spalvas dažādi dzīvnieki izmanto savai aizsardzībai pret plēsējiem un citiem agresoriem.

Pangolīnu, mazu kukaiņēdāju zīdītāju, kas apdzīvo Āziju un Āfriku, "bruņas" veido arī keratīna "svari", kas tos aizsargā.

Aizsardzībā un citās funkcijās

Ragi tiek novēroti Bovidae dzimtas dzīvniekiem, tas ir, govīm, aitām un kazām. Tās ir ļoti spēcīgas un izturīgas struktūras, un dzīvnieki, kam tie ir, tos izmanto kā aizsardzības un piekritības orgānus.

Ragus veido kaulains centrs, kas sastāv no “poraina” kaula, kuru klāj āda, kas izvirzīta no galvaskausa aizmugurējās zonas.

Nagi ir vēl viens ķermeņa daļu piemērs, ko veido keratīns (Avots: Adobe Stock caur pixabay.com)

Nagi un naglas papildus funkcijām barošanā un savaldīšanā kalpo arī dzīvniekiem kā aizsardzības "ieroči" pret uzbrucējiem un plēsējiem.

Putnu knābji kalpo vairākiem mērķiem, starp kuriem, cita starpā, ir pārtika, aizsardzība, sadraudzība, siltummaiņa un kopšana. Putnu dabā ir sastopamas vairākas knābju šķirnes, īpaši attiecībā uz saistīto žokļu formu, krāsu, izmēru un izturību.

Knābjus, tāpat kā ragus, veido kaulains kodols, kas izvirzīts no galvaskausa un pārklāts ar stiprām β-keratīna loksnēm.

Dzīvniekiem, kas nav mandibulēti ("senču" mugurkaulnieki), zobi sastāv no keratīna, un tiem, tāpat kā "augstāku" mugurkaulnieku zobiem, ir vairākas funkcijas barošanas un aizsardzības jomā.

Kustībā

Daudzu atgremotāju un nagaiņu dzīvnieku (zirgi, ēzeļi, aļņi utt.) Nagi ir izgatavoti no keratīna, ir ļoti izturīgi un paredzēti kāju aizsardzībai un pārvietošanās atbalstam.

Spalvas, kuras putni izmanto arī pārvietošanai, ir izgatavotas no β-keratīna. Šīm konstrukcijām ir arī funkcijas maskēties, pielīst, veikt siltumizolāciju un necaurlaidību.

Putnu spalvas un knābis sastāv arī no keratīna (Avots: Couleur, caur pixabay.com)

Rūpniecībā

Tekstilrūpniecība ir viens no galvenajiem keratinizēto struktūru izmantotājiem, antropocentriski runājot. Daudzu dzīvnieku vilna un spalva ir svarīga rūpnieciskā līmenī, jo kopā ar viņiem tiek ražoti dažādi apģērbi, kas ir noderīgi vīriešiem no dažādiem skatu punktiem.

Atsauces

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Bioķīmijas krāsu atlants (2. izdevums). Ņujorka, ASV: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Bioķīmija (3. izd.). Sanfrancisko, Kalifornija: Pīrsons.
3. Nelsons, DL, & Cox, MM (2009). Lehingera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Matu, muskuļu un saistīto olbaltumvielu uzbūve. Ķīmija, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., and James, W. (1994). Keratīns un keratinizācija. Amerikas Dermatoloģijas akadēmijas žurnāls, 30. (1), 85–102.
6. Rouse, JG un Dyke, ME Van. (2010). Pārskats par biomedicīnas lietojumiem uz keratīna bāzes. Materiāli, 3, 999-1014.
7. Smits, FJD (2003). Keratīna traucējumu molekulārā ģenētika. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Bioķīmija (3. izd.). Redakcija Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratīns: uzbūve, mehāniskās īpašības, sastopamība bioloģiskajos organismos un centieni veikt bioinspirāciju. Progress materiālu zinātnē.