PEROKSIDĀZES: STRUKTŪRA, FUNKCIJAS UN VEIDI - BIOLOĢIJA - 2025

The peroxidases ir galvenokārt hemoproteins ar fermentatīvo aktivitāti katalizēt oksidēšanos dažādu organisko un neorganisko pamatnes, izmantojot šim ūdeņraža peroksīdu vai citām nesaistītas vielas.

Plašākajā nozīmē termins "peroksidāze" ietver tādus fermentus kā NAD- un NADP-peroksidāzes, taukskābju-peroksidāzes, citohroma-peroksidāzes, glutation-peroksidāzes un daudzus citus nespecifiskus enzīmus.

Hēma atkarīgā peroksidāzes proteīna diagramma (Avots: Jawahar Swaminathan un MSD darbinieki Eiropas Bioinformatikas institūtā, izmantojot Wikimedia Commons)

Tomēr to biežāk izmanto, lai atsauktos uz nespecifiskiem fermentiem no dažādiem avotiem, kuriem ir oksidoreduktāzes aktivitāte un kuri izmanto ūdeņraža peroksīdu un citus substrātus, lai katalizētu to oksidācijas-reducēšanās reakcijas.

Hēma peroksidāzes ir ārkārtīgi izplatītas dabā. Tie ir sastopami dzīvniekos, augstākajos augos, raugos, sēnītēs un baktērijās.

Zīdītājiem tos ražo baltās asins šūnas, dzemde, liesa un aknas, siekalu dziedzeri, kuņģa odere, plaušas, vairogdziedzeri un citi audi.

Abos peroksidāzēm bagātākās augu sugas ir mārrutki un vīģes koks. No mārrutkiem attīrītā peroksidāze ir plaši pētīta un izmantota dažādiem mērķiem eksperimentālajā bioloģijā un bioķīmijā.

Eikariotu šūnās šie svarīgie enzīmi parasti atrodas specializētās organellās, kuras sauc par "peroksisomām", kuras ieskauj viena membrāna un ir iesaistītas daudzos šūnu metabolisma procesos.

Uzbūve

Neskatoties uz nelielo homoloģiju, kas pastāv starp dažādajām peroksidāžu klasēm, ir noteikts, ka to sugas sekundārā struktūra un organizācija ir diezgan saglabājusies.

Ir daži izņēmumi, taču lielākā daļa peroksidāžu ir glikoproteīni, un tiek uzskatīts, ka ogļhidrāti veicina to stabilitāti augstā temperatūrā.

Šiem proteīniem ir molekulmasa no 35 līdz 150 kDa, kas ir ekvivalents aptuveni 250 un 730 aminoskābju atlikumiem.

Visu šāda veida molekulu, izņemot mieloperoksidāzi, struktūrā ir hema grupa, kuras miera stāvoklī dzelzs atoms ir Fe + 3 oksidācijas stāvoklī. Augiem ir protezēšanas grupa, kas pazīstama kā ferroporfirīns XI.

Peroksidāzēm ir divi strukturālie domēni, kas "apņem" hema grupu, un katrs no šiem domēniem ir tāda gēna ekspresijas produkts, kuram notika dublēšanās. Šīs struktūras sastāv no vairāk nekā 10 alfa spirālēm, kas savienotas ar polipeptīdu cilpām un pagriezieniem.

Šķiet, ka pareiza molekulas locīšana ir atkarīga no konservētu glicīna un prolīna atlikumu klātbūtnes, kā arī no asparagīnskābes atlikuma un arginīna atlikuma, kas starp tiem veido sāls tiltu, kas savieno abus strukturālos domēnus.

Iespējas

Peroksidāzes enzīmu galvenā funkcija ir ūdeņraža peroksīda izvadīšana no šūnu vides, ko var radīt dažādi mehānismi un kas varētu radīt nopietnus draudus starpšūnu stabilitātei.

Tomēr šajā reaktīvo skābekļa atdalīšanas procesā (kurā skābeklim ir starpposma oksidācijas stāvoklis) peroksidāzes izmanto šīs vielas oksidācijas spēju, lai veiktu citas svarīgas metabolisma funkcijas.

Augos šie proteīni ir svarīga lignifikācijas procesu un aizsardzības mehānismu sastāvdaļa audos, kas inficēti ar patogēniem vai kuri ir cietuši fiziski.

Zinātniskajā kontekstā ir parādījušies jauni peroksidāžu pielietojumi, un tie ietver fenola savienojumus saturošu notekūdeņu attīrīšanu, aromātisko savienojumu sintēzi un peroksīda noņemšanu no pārtikas vai atkritumu materiāliem.

Analītiski un diagnostiski mārrutku peroksidāze ir varbūt visizplatītākais enzīms konjugētu antivielu sagatavošanai, kuras izmanto imunoloģiskās absorbcijas testos, piemēram, ELISA (ar enzīmu saistītā imūnsorbenta testā), kā arī dažādu veidu savienojumu noteikšana.

Darbības mehānisms

Peroksidāžu katalītiskais process notiek secīgos posmos, kas sākas ar mijiedarbību starp enzīma aktīvo vietu un ūdeņraža peroksīdu, kas odesē dzelzs atomu hema grupā un rada nestabilu starpposma savienojumu, kas pazīstams kā I savienojums (CoI).

Pēc tam oksidētajā olbaltumvielā (CoI) ir hema grupa ar dzelzs atomu, kas no oksidācijas stāvokļa III pārgāja uz IV stāvokli, un šim procesam ūdeņraža peroksīds tika samazināts līdz ūdenim.

I savienojums spēj oksidēt elektronus ziedojošu substrātu, veidojot substrāta radikāli un kļūt par jaunu ķīmisku sugu, kas pazīstama kā II savienojums (CoII), kuru pēc tam reducē otra substrāta molekula, reģenerējot dzelzi III valsts un rada citu radikāli.

Veidi

-Atbilstoši ķermenim

Peroksidāzes tiek grupētas trīs klasēs atkarībā no organisma, kurā tās atrodamas:

- I klase: intracelulāras prokariotu peroksidāzes.

- II šķira: ārpusšūnu sēnīšu peroksidāzes.

- III šķira: izdalītas dārzeņu peroksidāzes.

Pretstatā I klases olbaltumvielām II un III klases proteīnos ir disulfīdu tilti, kas būvēti starp cisteīna atlikumiem to struktūrā, kas tiem piešķir ievērojami lielāku stingrību.

II un III klases proteīni atšķiras arī no I klases ar to, ka uz to virsmas parasti ir glikozilācijas.

-Atbilstoši aktīvajai vietnei

Mehāniski runājot, peroksidāzes var arī iedalīt kategorijās pēc to katalītiskajā centrā atrodamo atomu rakstura. Tādā veidā ir aprakstītas hemoperoksidāzes (visbiežāk sastopamās), vanādija-haloperoksidāzes un citas.

Hemoperoksidāzes

Kā jau minēts, šo peroksidāžu katalītiskajā centrā ir protezēšanas grupa, kas pazīstama kā hema grupa. Dzelzs atomu šajā vietā koordinē četras saites ar slāpekļa atomiem.

Vanādija-haloperoksidāzes

Hēma grupas vietā vanādija halogenoksidāzes satur proteīnu grupas vanadātu. Šie fermenti ir izolēti no jūras organismiem un dažām sauszemes sēnītēm.

Šīs grupas vanādiju koordinē trīs olbaltumvielas, kas nav olbaltumvielas, slāpeklis no histidīna atlikuma un slāpeklis no azīda saites.

Citas peroksidāzes

Šajā grupā tiek klasificētas daudzas baktēriju haloperoksidāzes, kurām ir citas protezēšanas grupas, izņemot hemu vai vanādiju. Šajā grupā ir arī glutationa peroksidāzes, kas satur proteīna seleno-cisteīna grupu un dažus fermentus, kas spēj oksidēt lignīnu.

Atsauces

1. Alberts, B., Deniss, B., Hopkins, K., Džonsons, A., Lūiss, J., Rafs, M., … Valters, P. (2004). Būtiskā šūnu bioloģija. Abingdons: Garland Science, Taylor & Francis grupa.
2. Banci, L. (1997). Peroksidāžu strukturālās īpašības. Journal of Biotechnology, 53, 253–263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Peroksidāžu katalizētās selektīvās oksidācijas. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunfords, HB, & Stillman, JS (1976). Par peroksidāžu darbību un darbības mehānismu. Koordinācijas ķīmijas pārskati, 19, 187–251.
5. Hamids, M., un Rehmans, K. (2009). Potenciālie peroksidāžu pielietojumi. Pārtikas ķīmija, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Bioķīmija. Burlingtons, Masačūsetsa: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfīlda, WD, Kolomē, JS, & Cano, RJ (2003). Molekulārā un šūnu bioloģija. (KE Cullen, Red.). McGraw-Hill e-grāmatas.