IMŪNGLOBULĪNI: STRUKTŪRA, VEIDI UN FUNKCIJAS - ANATOMIJA UN FIZIOLOĢIJA - 2025

The imūnglobulīnus ir molekulas, kas ražoti B šūnas un plazmas šūnas, kas palīdz aizsardzību organisma. Tie sastāv no glikoproteīna biomolekulas, kas pieder imūnsistēmai. Pēc albumīna tie ir viens no visbagātākajiem proteīniem asins serumā.

Antivielas ir vēl viens imūnglobulīnu nosaukums, un tos uzskata par globulīniem, ņemot vērā viņu izturēšanos asins seruma elektroforēzē, kas tos satur. Imūnglobulīna molekula var būt vienkārša vai sarežģīta atkarībā no tā, vai tā ir monomēra vai ir polimerizēta.

Imūnglobulīnu kopējā struktūra ir līdzīga burtam "Y". Ir pieci imūnglobulīnu veidi, kas raksturo morfoloģiskās, funkcionālās un atrašanās vietas atšķirības organismā. Antivielu strukturālās atšķirības nav formā, bet gan sastāvā; katram tipam ir noteikts mērķis.

Imūnglobulīnu veicinātā imūnā atbilde ir ļoti specifiska un ļoti sarežģīts mehānisms. Šūnu sekrēcijas stimuls tiek aktivizēts svešu aģentu, piemēram, baktēriju, klātbūtnē. Imūnglobulīna loma būs saistīties ar svešo elementu un to izvadīt.

Imūnglobulīni vai antivielas var atrasties gan asinīs, gan uz orgānu membrānas virsmas. Šīs biomolekulas pārstāv svarīgus elementus cilvēka ķermeņa aizsardzības sistēmā.

Uzbūve

Antivielu struktūra satur aminoskābes un ogļhidrātus, oligosaharīdus. Galvenā aminoskābju klātbūtne, to daudzums un sadalījums nosaka imūnglobulīna struktūru.

Tāpat kā visiem proteīniem, imūnglobulīniem ir primārā, sekundārā, terciārā un ceturtējā struktūra, kas nosaka to tipisko izskatu.

Attiecībā uz klāt esošo aminoskābju skaitu imūnglobulīniem ir divu veidu ķēdes: smagā ķēde un vieglā ķēde. Arī saskaņā ar aminoskābju secību tās struktūrā katrai no ķēdēm ir mainīgs reģions un nemainīgs reģions.

Smagas ķēdes

Imūnglobulīnu smagās ķēdes atbilst polipeptīdu vienībām, kas sastāv no 440 aminoskābju sekvencēm.

Katrā imūnglobulīnā ir 2 smagās ķēdes, un katram no tiem savukārt ir mainīgs reģions un nemainīgs reģions. Konstantajā reģionā ir 330 aminoskābes un mainīgās 110 secīgās aminoskābes.

Katram imūnglobulīnam smagās ķēdes struktūra ir atšķirīga. Pavisam ir 5 smago ķēžu veidi, kas nosaka imūnglobulīna veidus.

Smagās ķēdes tipus attiecīgi identificē ar grieķu burtiem γ, μ, α, ε, δ imūnglobulīniem IgG, IgM, IgA, IgE un IgD.

Smago ķēžu konstants reģions ε un μ veidojas no četriem domēniem, savukārt tiem, kas atbilst α, γ, δ, ir trīs. Tātad katrs nemainīgais reģions katram imūnglobulīna tipam būs atšķirīgs, bet kopīgs tāda paša veida imūnglobulīniem.

Smagās ķēdes mainīgo reģionu veido viens imūnglobulīna domēns. Šajā reģionā ir 110 aminoskābju secība, un tas atšķirsies atkarībā no antivielas specifikas antigēnam.

Smago ķēžu struktūrā var novērot slīpumu vai liekšanos - to sauc par eņģi -, kas apzīmē ķēdes elastīgo laukumu.

Gaismas ķēdes

Imūnglobulīna vieglās ķēdes ir polipeptīdi, kas sastāv no aptuveni 220 aminoskābēm. Cilvēkiem ir divu veidu vieglās ķēdes: kappa (κ) un lambda (λ), pēdējiem ir četri apakštipi. Pastāvīgajiem un mainīgajiem domēniem ir secības pa 110 aminoskābēm.

Antivielai var būt divas κ (κκ) vieglās ķēdes vai pāris λ (λλ) ķēdes, taču tai nav iespējams, lai tai būtu viens no katra veida vienlaikus.

Fc un Fab segmenti

Tā kā katram imūnglobulīnam ir forma, kas līdzīga "Y", to var sadalīt divos segmentos. Par "apakšējo" segmentu, bāzi, sauc par kristalizējamo frakciju vai Fc; savukārt «Y» rokas veido Fab jeb frakciju, kas saistās ar antigēnu. Katra no šīm imūnglobulīna strukturālajām sekcijām veic atšķirīgu funkciju.

Fc segments

Fc segmentā ir divi vai trīs nemainīgi imūnglobulīna smago ķēžu domēni.

Fc var saistīties ar olbaltumvielām vai specifiskiem bazofilu, eozinofilu vai tuklo šūnu receptoriem, tādējādi inducējot specifisko imūno reakciju, kas izvadīs antigēnu. Fc atbilst imūnglobulīna karboksilterinālam.

Fab segments

Antivielas Fab frakcija vai segments papildus mainīgajiem domēniem tās galos papildus smagās un vieglās ķēdes pastāvīgajiem domēniem.

Smagās ķēdes pastāvīgais domēns tiek turpināts ar Fc segmenta domēniem, kas veido viru. Atbilst imūnglobulīna aminoterminālajam galam.

Fab segmenta nozīme ir tā, ka tas ļauj saistīties ar antigēniem, svešām un potenciāli kaitīgām vielām.

Katra imūnglobulīna mainīgie domēni garantē tā specifiskumu noteiktajam antigēnam; šī īpašība ļauj to pat izmantot iekaisuma un infekcijas slimību diagnostikā.

Veidi

Autors: Alejandro Porto, izmantojot Wikimedia Commons

Līdz šim zināmajiem imūnglobulīniem ir īpaša smagā ķēde, kas ir nemainīga katram no šiem un atšķiras no pārējiem.

Ir piecas smago ķēžu šķirnes, kas nosaka piecus imūnglobulīnu veidus, kuru funkcijas ir atšķirīgas.

Imūnglobulīns G (IgG)

Imūnglobulīns G ir visizcilākā šķirne. Tam ir gamma smagā ķēde, un tas notiek vienmolekulārā vai monomēriskā formā.

IgG ir visizplatītākais gan asins serumā, gan audu telpā. Minimālās izmaiņas aminoskābju secībā tās smagajā ķēdē nosaka tās dalījumu apakštipos: 1, 2, 3 un 4.

Imūnglobulīnam G ir 330 aminoskābju secība Fc segmentā un molekulmasa 150 000, no kuriem 105 000 atbilst tā smagajai ķēdei.

Imūnglobulīns M (IgM)

Imūnglobulīns M ir pentamers, kura smagā ķēde ir μ. Tā molekulmasa ir augsta, aptuveni 900 000.

Tās smagās ķēdes aminoskābju secība Fc frakcijā ir 440. Tas galvenokārt atrodams asins serumā, kas veido 10 līdz 12% imūnglobulīnu. IgM ir tikai viens apakštips.

Imūnglobulīns A (IgA)

Tas atbilst α smagās ķēdes tipam un veido 15% no visiem imūnglobulīniem. IgA ir atrodams gan asinīs, gan izdalījumos, pat mātes pienā, monomēra vai dimēra formā. Šī imūnglobulīna molekulmasa ir 320 000, un tam ir divi apakštipi: IgA1 un IgA2.

Imūnglobulīns E (IgE)

Imūnglobulīnu E veido ε tipa smagā ķēde, un tā ir ļoti maz serumā, aptuveni 0,002%.

IgE molekulmasa ir 200 000, un tas galvenokārt ir monomērs serumā, deguna gļotās un siekalās. Ierasts šo imūnglobulīnu atrast arī bazofīlos un tuklajās šūnās.

Imūnglobulīns D (IgD)

Smagās ķēdes dažādība δ atbilst imūnglobulīnam D, kas veido 0,2% no visiem imūnglobulīniem. IgD molekulmasa ir 180 000, un tas ir veidots kā monomērs.

Tas ir saistīts ar B limfocītiem, kas piestiprināti pie to virsmas. Tomēr IgD loma nav skaidra.

Tipa maiņa

Imūnglobulīni var būt strukturāli mainīti, ņemot vērā nepieciešamību aizsargāties pret antigēnu.

Šīs izmaiņas ir saistītas ar B limfocītu lomu antivielu veidošanā caur adaptīvās imunitātes īpašību. Strukturālās izmaiņas notiek smagās ķēdes nemainīgajā reģionā, nemainot mainīgo reģionu.

Tipa vai klases maiņa var izraisīt IgM maiņu uz IgG vai IgE, un tas notiek kā atbildes reakcija, ko izraisa gamma interferons vai interleikīni IL-4 un IL-5.

Iespējas

Imunoglobulīnu loma imūnsistēmā ir vitāli svarīga ķermeņa aizsardzībai.

Imūnglobulīni ir humorālās imūnsistēmas sastāvdaļa; tas ir, tās ir vielas, kuras šūnas izdala aizsardzībai pret patogēniem vai kaitīgiem aģentiem.

Tie ir efektīvi aizsardzības līdzekļi, efektīvi, specifiski un sistematizēti, kuriem ir liela nozīme kā imūnsistēmas sastāvdaļai. Viņiem imunitātes ietvaros ir vispārīgas un specifiskas funkcijas:

Vispārīgās funkcijas

Antivielas vai imūnglobulīni pilda gan neatkarīgas funkcijas, gan aktivizējot šūnu starpniecību efektoru un sekrēciju reakcijas.

Antigēna un antivielu saistīšana

Imūnglobulīniem ir īpaša un selektīva saistošu antigēnu līdzekļu funkcija.

Antigēna-antivielu kompleksa veidošanās ir imūnglobulīna galvenā funkcija, un tāpēc antigēna darbību var apturēt imūnreakcija. Katra antiviela var saistīt divus vai vairākus antigēnus vienlaikus.

Efektora funkcijas

Lielāko daļu laika antigēna-antivielu komplekss kalpo par iniciatoru, lai aktivizētu specifiskas šūnu reakcijas vai iniciētu notikumu secību, kas nosaka antigēna elimināciju. Divas visbiežāk sastopamās efektoru reakcijas ir saistīšana ar šūnām un komplementa aktivizēšana.

Šūnu saistīšanās ir atkarīga no specifisku imūnglobulīna Fc segmenta receptoru klātbūtnes, kad tas ir saistīts ar antigēnu.

Šūnām, piemēram, tuklajām šūnām, eozinofiliem, bazofiliem, limfocītiem un fagocītiem, ir šie receptori un tie nodrošina antigēna izvadīšanas mehānismus.

Komplementa kaskādes aktivizēšana ir sarežģīts mehānisms, kas ietver secības sākumu, tāpēc gala rezultāts ir toksisku vielu izdalīšana, kas izvada antigēnus.

Īpašas funkcijas

Pirmkārt, katram imūnglobulīna veidam ir īpaša aizsardzības funkcija:

Imūnglobulīns G

- Imūnglobulīns G nodrošina lielāko daļu aizsardzības līdzekļu pret antigēniem, ieskaitot baktērijas un vīrusus.

- IgG aktivizē tādus mehānismus kā komplementa un fagocitoze.

- IgG sastāvs, kas raksturīgs antigēnam, ir izturīgs.

- Vienīgā antiviela, ko māte var pārnest saviem bērniem grūtniecības laikā, ir IgG.

Imūnglobulīns M

- IgM ir antiviela, kas ātri reaģē uz kaitīgiem un infekcijas izraisītājiem, jo ​​tā nodrošina tūlītēju darbību, līdz tā tiek aizstāta ar IgG.

- Šī antiviela aktivizē šūnu atbildes, kas iestrādātas limfocītu membrānā, un humorālās atbildes, piemēram, komplementa.

- Tas ir pirmais imūnglobulīns, ko sintezē cilvēki.

Imūnglobulīns A

- Tas darbojas kā aizsardzības barjera pret patogēniem, jo ​​atrodas uz gļotādu virsmām.

- Tas atrodas elpošanas ceļu gļotādās, gremošanas sistēmā, urīnceļos un arī sekrēcijās, piemēram, siekalās, deguna gļotās un asarās.

- Kaut arī tā komplementa aktivācija ir zema, baktēriju iznīcināšanai to var saistīt ar lizocīmiem.

- Imūnglobulīna D klātbūtne gan mātes pienā, gan jaunpienā ļauj jaundzimušajam to iegūt zīdīšanas laikā.

Imūnglobulīns E

- Imūnglobulīns E nodrošina spēcīgu aizsardzības mehānismu pret alerģiju ražojošiem antigēniem.

- IgE un alergēna mijiedarbība izraisīs iekaisuma vielu parādīšanos, kas ir atbildīgas par alerģiju simptomiem, piemēram, šķaudīšanu, klepu, nātreni, palielinātām asarām un deguna gļotām.

- IgE caur Fc segmentu var piesaistīties arī parazītu virsmai, izraisot reakciju, kas izraisa viņu nāvi.

Imūnglobulīns D

- IgD monomēriskā struktūra ir saistīta ar B limfocītiem, kas nav mijiedarbojušies ar antigēniem, tāpēc tiem ir receptoru loma.

- IgD loma nav skaidra.

Atsauces

1. (sf) Imūnglobulīna medicīniskā definīcija. Atgūts no vietnes medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Antivielas. Atgūts no vietnes en.wikipedia.org
3. Grattendiks, K., Pross, S. (2007). Imūnglobulīni. Atgūts no vietnes sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imūnglobulīni un citas B šūnu molekulas. Vispārīgās imunoloģijas kurss. Atgūts no ugr.es
5. (sf) Ievads imūnglobulīnos. Atgūts no vietnes thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Imūnās sistēmas anatomija. Atgūts no emedicine.medscape.com
7. Bioķīmiskie jautājumi (2009). Imūnglobulīni: struktūra un funkcijas. Atgūts no biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imūnglobulīni - struktūra un funkcijas. Atgūts no microbiologybook.org