FLAVĪNA ADENĪNA DINUKLEOTĪDS (IEDOMA): RAKSTUROJUMS, BIOSINTĒZE - BIOLOĢIJA - 2025

FAD (flāvins adenīna dinukleotīda) ir organiska molekula, koenzīms vairākos enzīmu dažādu metabolisma ceļiem. Tāpat kā citi flavina nukleotīdu savienojumi, tas darbojas kā oksidācijas-reducēšanas enzīmu protezēšanas grupa. Šie fermenti ir pazīstami kā flavoproteīni.

FAD ir cieši saistīts ar flavoproteīniem enzīmā sukcināta dehidrogenāzē; piemēram, tas ir kovalenti pievienots histidīna atlikumam.

Avots: Edgar181

Flavoproteīni darbojas citronskābes ciklā, elektroniskā transporta ķēdē un aminoskābju un taukskābju oksidatīvā sadalīšanās veidā, to uzdevums ir oksidēt alkānus līdz alkēniem.

raksturojums

FAD sastāv no heterocikliska gredzena (izoaloksacīna), kas tam piešķir dzeltenu krāsu, kas piestiprināts spirtam (ribitols). Šo savienojumu var daļēji reducēt, veidojot stabilu radikālu FADH, vai pilnīgi reducēt, veidojot FADH ₂ .

Kad tas ir kovalenti saistīts ar fermentiem, tas tiek uzskatīts par protezēšanas grupu, tas ir, tas veido olbaltumvielu daļu, kas nav aminoskābes.

Flavoproteīni to oksidētajā formā satur svarīgas absorbcijas joslas redzamā spektra apgabalā, piešķirot tiem intensīvu krāsu no dzeltenas līdz sarkanai un zaļai.

Ja šie fermenti tiek samazināti, absorbcijas spektra izmaiņu dēļ tie zaudē krāsu. Šo raksturlielumu izmanto, lai pētītu šo enzīmu aktivitāti.

Augi un daži mikroorganismi, kas spēj sintezēt flavīnus, bet augstākiem dzīvniekiem (piemēram, cilvēkam) izoaloksacīna gredzena sintēze nav iespējama, tāpēc šie savienojumi tiek iegūti uzturā, piemēram, B ₂ vitamīns .

FAD var radīt vienlaicīgu divu elektronu pārsūtīšanu vai katra elektrona secīgu pārnešanu, lai iegūtu reducēto formu FADH ₂ .

FAD biosintēze

Kā minēts iepriekš, gredzenu, kas veido FAD koenzīmu, dzīvnieki nevar sintezēt, tāpēc, lai iegūtu minēto koenzīmu, ir nepieciešams no uztura iegūts prekursors, kas parasti ir vitamīns. Šos vitamīnus sintezē tikai mikroorganismi un augi.

FAD rodas no B ₂ vitamīna (riboflavīna) divās reakcijās. Riboflavīnā ribityl sānu ķēde tiek fosforilēta C5 oglekļa -OH grupā ar enzīma flavokināzes palīdzību.

Šajā posmā tiek izveidots flavīna mononukleotīds (FMN), kas, neraugoties uz tā nosaukumu, nav īsts nukleotīds, jo ribitilu virkne nav īsts cukurs.

Pēc FMN veidošanās un caur pirofosfātu grupu (PPi) savienošanās ar AMP notiek, izmantojot fermentu FAD pirofosforilāzi, beidzot iegūstot koenzīmu FAD. Fermenti flavokināze un pirofosforilāze dabā ir sastopami bagātīgi.

Svarīgums

Lai gan daudzi fermenti paši var veikt savas katalītiskās funkcijas, ir daži, kuriem nepieciešama ārēja sastāvdaļa, kas viņiem piešķir ķīmiskās funkcijas, kuras viņiem trūkst polipeptīdu ķēdēs.

Ārējie komponenti ir tā sauktie kofaktori, kas var būt metāla joni un organiski savienojumi; šajā gadījumā tie ir zināmi kā koenzīmi, kā tas ir FAD gadījumā.

Fermenta-koenzīma kompleksa katalītisko vietu sauc par holoenzīmu, un enzīmu sauc par apoenzīmu, ja tam trūkst sava kofaktora - stāvokļa, kurā tas paliek katalītiski neaktīvs.

Dažādu enzīmu (no flavina atkarīgo) katalītiskā aktivitāte ir jāsaista ar FAD, lai veiktu tās katalītisko aktivitāti. Tajos FAD darbojas kā elektronu un ūdeņraža atomu starpposma pārvadātājs, kas rodas substrātu pārvēršanā produktos.

Ir dažādas reakcijas, kas ir atkarīgas no flavīniem, piemēram, oglekļa saišu oksidēšana piesātinātu par nepiesātinātu taukskābju pārveidošanas gadījumā vai sukcināta oksidēšana par fumarātu.

No flavīna atkarīgās dehidrogenāzes un oksidāzes

Flavīnā atkarīgie fermenti satur stingri piestiprinātu FAD kā protezēšanas grupu. Šī koenzīma laukumus, kas iesaistīti dažādu reakciju redoksā, var atgriezeniski samazināt, tas ir, molekula var mainīties atgriezeniski uz FAD, FADH un FADH _{2 stāvokļiem} .

Vissvarīgākie flavoproteīni ir dehidrogenāzes, kas saistītas ar elektronu transportēšanu un elpošanu, un atrodas mitohondrijos vai tā membrānās.

Daži no flavina atkarīgie fermenti ir sukcinātu dehidrogenāze, kas darbojas citronskābes ciklā, kā arī acil-CoA-dehidrogenāze, kas iejaucas taukskābju oksidācijas pirmajā dehidrogenēšanas posmā.

Flavoproteīniem, kas ir dehidrogenāzes, ir maza varbūtība, ka samazinātu FAD (FADH ₂ ) var reoksidēt ar molekulāro skābekli. No otras puses, flavoproteīnu oksidāzēs FADH ₂ viegli tiek reoksidēts, veidojot ūdeņraža peroksīdu.

Dažās zīdītāju šūnās ir flavoproteīns, ko sauc par NADPH-citohroma P450 reduktāzi, kas satur gan FAD, gan FMN (flavina mononukleotīdu).

Šis flavoproteīns ir membrānas enzīms, kas iestrādāts endoplazmatiskā retikuluma ārējā membrānā. FAD, kas piesaistīts šim fermentam, ir NADPH elektronu akceptors substrāta oksigenācijas laikā.

FAD metabolisma ceļos

Sukcinātu dehidrogenāze ir membrānas flavoproteīns, kas atrodas šūnu iekšējā mitohondriju membrānā un satur kovalenti saistītu FAD. Citronskābes ciklā tas ir atbildīgs par piesātinātās saites oksidēšanu sukcināta molekulas centrā, pārveidojot šo saiti divkāršā, lai iegūtu fumarātu.

Koenzīms FAD ir elektronu, kas nāk no šīs saites oksidācijas, receptori, samazinot to līdz FADH ₂ stāvoklim . Šie elektroni vēlāk tiek nodoti elektroniskajā transporta ķēdē.

Elektronu transporta ķēdes II komplekss satur flavoproteīnu sukcinātu dehidrogenāzi. Šī kompleksa funkcija ir nodot elektronus no sukcināta uz koenzīmu Q. FADH ₂ tiek oksidēts uz FAD, tādējādi pārnesot elektronus.

Flavoproteīnu acil-CoA-dehidrogenāze katalizē trans-divkāršās saites veidošanos, veidojot trans-enoil-CoA taukskābju β-oksidācijas metabolisma ceļā. Ķīmiski šī reakcija ir tāda pati kā sukcinātu dehidrogenāzes citronskābes ciklā, koenzīms FAD ir H dehidrogenēšanas produkta receptors.

Atsauces

1. Devlin, TM (1992). Bioķīmijas mācību grāmata: ar klīniskajām korelācijām. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, RH, & Grisham, CM (2008). Bioķīmija. Ed. Thomson Brooks / Cole.
3. Nelsons, DL, & Cox, MM (2006). Lehingera bioķīmijas principi, 4. izdevums. Eds Omega. Barselona.
4. Rawn, JD (1989). Bioķīmija (Nr. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
5. Voet, D., & Voet, JG (2006). Bioķīmija. Panamerican Medical Ed.