OLBALTUMVIELU SEKUNDĀRĀ STRUKTŪRA: ĪPAŠĪBAS - BIOLOĢIJA - 2025

Sekundāro struktūru olbaltumvielu ir nosaukums, ar kuru tiek definēts lokāli salocīta uzbūves dažās vietās polipeptīda ķēdes. Šī struktūra sastāv no vairākiem modeļiem, kurus regulāri atkārto.

Ir daudz veidu, kā olbaltumvielu ķēdes salocās. Tomēr tikai dažas no šīm formām ir ļoti stabilas. Dabā visbiežāk sastopamās olbaltumvielu formas ir α spirāle, kā arī β lapa. Šīs struktūras var aprakstīt ar aminoskābju atlikumu saites leņķiem ψ (psi) un φ (phi).

Olbaltumvielu alfa spirāles bumbiņu un stieņu shēma un modelis (sekundārā struktūra). Uzņemts un rediģēts no: Alejandro Porto.

Mijiedarbība, kas izveidojusies starp aminoskābju atlikumu sānu ķēdēm, var palīdzēt stabilizēt vai, tieši otrādi, destabilizēt olbaltumvielu sekundāro struktūru. Sekundāro struktūru var novērot daudzu šķiedru olbaltumvielu konstitūcijā.

Vēsture

Pagājušā gadsimta 30. gados Viljams Atsberijs, strādājot ar rentgena stariem, atklāja, ka matu olbaltumvielu, kā arī dzeloņcūku spalvu olbaltumvielu struktūrā ir segmenti, kas regulāri atkārtojas.

Balstoties uz šiem rezultātiem un ar zināšanām par ūdeņraža saišu nozīmi peptīdu saišu polāro grupu orientācijā, Viljams Pols un līdzstrādnieki hipotētiski noteica iespējamās regulārās pārvērtības, kādas varētu būt olbaltumvielām.

Polsings un viņa līdzstrādnieki 50. gadu desmitgadē izveidoja vairākus postulātus, kas bija jāizpilda polipeptīdu ķēžu saitēs, starp tiem, un, pirmkārt, ka divi atomi nevar tuvināties viens otram no attāluma, kas ir mazāks par viņu attiecīgie Van der Waals radioaparāti.

Viņi arī norādīja, ka ķēžu salocīšanas stabilizēšanai ir vajadzīgas nekovalentās saites.

Balstoties uz šiem postulātiem un iepriekšējām zināšanām, kā arī izmantojot molekulāros modeļus, viņi varēja aprakstīt dažas regulāras olbaltumvielu konformācijas, ieskaitot tādas, kuras vēlāk izrādījās visbiežākās dabā, piemēram, α spirāle un β lapa. .

Α spirāle

Tā ir vienkāršākā sekundārā struktūra, kurā polipeptīdu ķēde ir izkārtota velmētā un sablīvētā veidā ap iedomātu asi. Turklāt katras aminoskābes sānu ķēdes izvirzītas no šī spirālveida mugurkaula.

Šajā gadījumā aminoskābes ir sakārtotas tā, lai tām būtu saites leņķi ψ no -45 ° līdz -50 ° un φ no -60 °. Šie leņķi norāda uz saiti starp α-oglekļa un karbonilgrupa skābekli un saiti starp attiecīgi katras aminoskābes slāpekli un α-oglekli.

Turklāt zinātnieki ir noteikuši, ka katram α spirāles pagriezienam ir 3,6 aminoskābju atlikumi un ka proteīnos šis pagrieziens vienmēr ir pagriežams. Papildus tam, ka α-spirāle ir visvienkāršākā struktūra, tā ir dominējošā forma α-keratīnos, un aptuveni 25% no globular olbaltumvielu aminoskābēm pieņem šo struktūru.

Α spirāle ir stabilizēta daudzo ūdeņraža saišu dēļ. Tādējādi katrā spirāles pagriezienā tiek izveidotas trīs vai četras šāda veida saites.

Ūdeņraža saitēs peptīdsaites slāpeklis un nākamās ceturtās aminoskābes karbonilgrupas skābekļa atoms mijiedarbojas šīs ķēdes aminoterminālās puses virzienā.

Zinātnieki ir parādījuši, ka α-spirāli var veidot ar polipeptīdu ķēdēm, kas sastāv no L- vai D-aminoskābēm, ar nosacījumu, ka visām aminoskābēm ir vienāda stereoizomēru konfigurācija. Turklāt dabiskās L-aminoskābes var veidot α-helices, kas griežas gan pa labi, gan pa kreisi.

Tomēr ne visi polipeptīdi var veidot stabilas α-spirāles, jo to galvenā struktūra ietekmē tā stabilitāti. Dažu aminoskābju R ķēdes var destabilizēt struktūru, novēršot α helicu veidošanos.

Β lapa

Β loksnē vai β salocītā loksnē katram no aminoskābju atlikumiem ir 180 ° rotācija attiecībā pret iepriekšējo aminoskābes atlikumu. Tādā veidā rezultāts ir tāds, ka polipeptīdu ķēdes skelets paliek pagarināts un zigzaga vai akordeona formā.

Akordeona salocītās polipeptīdu ķēdes var novietot blakus viena otrai un radīt abas ķēdes lineāras ūdeņraža saites.

Divas blakus esošās polipeptīdu ķēdes var izkārtot paralēli, tas ir, abas var būt orientētas aminokarboksilgrupas virzienā, veidojot paralēlu β-lapu; vai arī tie var atrasties pretējos virzienos, veidojot antiparalēlu β lapu.

Blakus esošo aminoskābju atlikumu sānu ķēdes izvirzās no ķēdes mugurkaula pretējos virzienos, kā rezultātā mainās. Dažas olbaltumvielu struktūras ierobežo β struktūru aminoskābju veidus.

Piemēram, blīvi iesaiņotos proteīnos īsās R ķēdes aminoskābes, piemēram, glicīns un alanīns, biežāk atrodas to saskares virsmās.

Olbaltumvielu sekundāro struktūru β lapa. Uzņemts un rediģēts no: Prestonas muižas skola + JFL.

Citas sekundārās struktūras izmaiņas

3. dzenskrūve

Šo struktūru raksturo tas, ka vienā pagriezienā ir 3 aminoskābju atlikumi, nevis 3.6, ko veido α spirāle un ūdeņraža saites cilpa, kas sastāv no 10 elementiem. Šī struktūra ir novērota dažos proteīnos, taču dabā tā nav ļoti izplatīta.

Π spirāle

No otras puses, šai struktūrai ir 4,4 aminoskābju atlikumi vienā spirāles pagriezienā un 16 locekļu ūdeņraža saišu cilpa. Lai arī šāda konfigurācija ir steriski iespējama, dabā tā nekad nav novērota.

Iespējamais iemesls tam var būt dobais centrs, kas ir pārāk liels, lai ļautu Van der Waals spēkiem rīkoties, kas palīdzētu stabilizēt struktūru, un tomēr tas ir pārāk mazs, lai ļautu iziet ūdens molekulām.

Super sekundārā struktūra

Supersekundāras struktūras ir α-spirāļu un β-salocītu lokšņu sekundāro struktūru kombinācijas. Šīs struktūras var rasties daudzos globular proteīnos. Ir dažādas iespējamās kombinācijas, kurām katrai ir savas īpašības.

Daži super sekundāro struktūru piemēri ir: βαβ vienība, kurā divas paralēlas β loksnes ir savienotas ar α-spirāles segmentu; αα vienību, kurai raksturīgas divas secīgas α-spirāles, bet atdalītas ar spirālveida segmentu, kas saistīts ar to sānu ķēžu savietojamību.

Pašas pašas var salocīt vairākas β loksnes, iegūstot β mucas konfigurāciju, savukārt pati sev salocītā antiparalēlā β loksne veido super sekundāro struktūru, ko sauc par grieķu atslēgu.

Atsauces

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Bioķīmija. 3. izdevums. Benjamīns / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner un VW Rodwell (1996). Harpera bioķīmija. Appleton & Lange.
3. JM Bergs, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Bioķīmija. 5. izdevums. WH Freeman un uzņēmums.
4. J.Koolmans un K.-H. Roehms (2005). Bioķīmijas krāsu atlants. 2. izdevums. Thieme.
5. A. Lehingers (1978). Bioķīmija. Ediciones Omega, SA
6. T. Makkejs un JR Makkejs (2003). Bioķīmija: dzīves molekulārā bāze. 3 ^rd izdevums. McGraw-HiII Companies, Inc.