KARBOKSIHEMOGLOBĪNS: ĪPAŠĪBAS UN IETEKME - BIOLOĢIJA - 2025

Karboksihemoglobīna saistošo hemoglobīns oglekļa monoksīds (CO). Hemoglobīns ir olbaltumviela, kas cilvēkiem un daudziem citiem mugurkaulniekiem caur asinīm pārvadā skābekli.

Lai pārvadātu skābekli, ar to jāsaistās hemoglobīnam. Makss Perutzs, ķīmiķis un Nobela prēmijas laureāts, dzimis 1914. gadā Vīnē un miris Kembridžā 2002. gadā, hemoglobīna saistošo uzvedību sauca par amorālu.

Hemoglobīna struktūra (Avots: Bielabio caur Wikimedia Commons)

Iedomājieties divas hemoglobīna molekulas, kuras katra spēj saistīt četras skābekļa molekulas. Vienā jau ir trīs skābekļa molekulas, bet otrā - neviena. Ja parādās cita skābekļa molekula, jautājums ir šāds: vai tā pievienojas “bagātajam”, kam jau ir trīs, vai “nabagajam”, kam tāda nav? Varbūtība ir no 100 līdz 1, ka tā mērķēsies uz bagāto molekulu.

Tagad iedomājieties vēl divas hemoglobīna molekulas. Vienai ir 4 skābekļa molekulas (tā ir piesātināta), bet otrai ir tikai viena. Kura molekula visdrīzāk dod skābekli audiem, bagātam vai nabadzīgam? Nabadzīgākie skābekli piegādās vieglāk nekā bagāti.

Skābekļa sadalījumu hemoglobīna molekulā var uzskatīt par Bībeles līdzību: "… tam, kam ir, tam tiks dots, un tam, kam nav, tiks atņemts pat tas, kas viņam ir …" (Mt, 13:12). No fizioloģiskā viedokļa šī hemoglobīna molekulas "amorālā" izturēšanās ir pilna ar nozīmi, jo tā veicina skābekļa piegādi audiem.

Oglekļa monoksīds tomēr neatkarīgi no skābekļa atomu skaita, kas piesaistīts hemoglobīna molekulai, "nogalina" tos visus. Tas ir, bagātīga CO klātbūtnē viss skābeklis, kas piesaistīts hemoglobīnam, tiek aizstāts ar CO.

Konstrukcijas raksturlielumi

Lai runātu par karboksihemoglobīnu, kas nav nekas cits kā hemoglobīna stāvoklis, kas saistīts ar oglekļa monoksīdu, vispirms jāatsaucas uz hemoglobīnu vispārīgā nozīmē.

Hemoglobīns ir olbaltumviela, kas sastāv no četrām apakšvienībām, kuras katra veido polipeptīdu ķēde, kas pazīstama kā globīns, un ne-olbaltumvielu grupas (protezēšanas grupa), ko sauc par hema grupu.

Katrā hema grupā ir dzelzs atoms melnajā stāvoklī (Fe ²⁺ ). Šie ir atomi, kas spēj saistīties ar skābekli, neoksidējot.

Hemoglobīna tetramers sastāv no divām alfa globīna apakšvienībām, katrā no 141 aminoskābēm, un divām beta globīna apakšvienībām, katrā no 146 aminoskābēm.

Hemoglobīna formas vai struktūras

Ja hemoglobīns nav piesaistīts nevienam skābekļa atomam, hemoglobīna struktūra ir stingra vai saspringta, jo tajā veidojas sāls tilti.

Bezskābekļa (dezogenēta) hemoglobīna kvartārā struktūra ir zināma kā “T” jeb saspringtā struktūra, un ar skābekli piesātinātais hemoglobīns (oksihemoglobīns) ir pazīstams kā “R” vai relaksējošā struktūra.

Pāreja no T struktūras uz R struktūru notiek, skābeklim saistoties ar hema grupas melnā dzelzs atomu (Fe ²⁺ ), kas piestiprināts pie katras globīna ķēdes.

Kooperatīva izturēšanās

Apakšvienības, kas veido hemoglobīna struktūru, parāda uzvedību sadarbībā, ko var izskaidrot ar šādu piemēru.

Deoksigenēto hemoglobīna molekulu (T struktūrā) var iedomāties kā vilnas bumbiņu ar tajā ļoti paslēptām skābekļa piesaistes vietām (hema grupām).

Kad šī saspringtā struktūra saistās ar skābekļa molekulu, saistīšanās ātrums ir ļoti lēns, taču ar šo saistīšanos pietiek, lai nedaudz atslābtu bumbiņu un tuvinātu nākamo hema grupu tuvāk virsmai, padarot ātrumu, ar kādu tā saistās. nākamais skābeklis ir lielāks, atkārtojot procesu un palielinot afinitāti ar katru saiti.

Oglekļa monoksīda iedarbība

Lai izpētītu oglekļa monoksīda ietekmi uz gāzu pārvadāšanu asinīs, vispirms jāapraksta oksihemoglobīna līknes raksturlielumi, kas apraksta tās atkarību no skābekļa daļējā spiediena, lai “uzlādētu” skābekļa molekulas vai nē.

Oksihemoglobīna līknei ir sigmoīda vai "S" forma, kas mainās atkarībā no skābekļa parciālā spiediena. Līknes grafiks izriet no analīzēm, kas veiktas asins paraugiem, ko izmanto tās konstruēšanai.

Stāvākais līknes apgabals tiek iegūts ar spiedienu zemāku par 60 mmHg, un, ja spiediens ir lielāks par šo, līknei ir tendence saplacēt, it kā tā sasniegtu plato.

Atsevišķu vielu klātbūtnē līkne var parādīt būtiskas novirzes. Šīs novirzes parāda izmaiņas, kas notiek hemoglobīna afinitātē ar skābekli tajā pašā PO ₂ .

Lai kvantitatīvi noteiktu šo parādību, tika ieviests hemoglobīna afinitātes mērījums pret skābekli, kas pazīstams kā P ₅₀ vērtība , kas ir skābekļa daļēja spiediena vērtība, pie kuras hemoglobīns ir 50% piesātināts; tas ir, kad puse no tās hema grupām ir pievienota skābekļa molekulai.

Standarta apstākļos, kas jāsaprot kā pH 7,4, skābekļa daļējais spiediens 40 mmHg un temperatūra 37 ° C, pieauguša vīrieša zemais P ₅₀ ir 27 mm Hg vai 3,6 kPa.

Kādi faktori var ietekmēt hemoglobīna afinitāti pret skābekli?

Eritrocītos esošā hemoglobīna afinitāte pret skābekli var samazināties 2,3 difosfoglicerāta (2-3DPG), oglekļa dioksīda (CO ₂ ) klātbūtnes , augstu protonu koncentrācijas vai paaugstinātas temperatūras dēļ; un tas pats attiecas uz oglekļa monoksīdu (CO).

Funkcionālā ietekme

Oglekļa monoksīds spēj traucēt skābekļa transportēšanas funkciju artēriju asinīs. Šī molekula spēj saistīties ar hemoglobīnu un veidot karboksihemoglobīnu. Tas notiek tāpēc, ka tai ir aptuveni 250 reizes lielāka afinitāte pret hemoglobīnu nekā O ₂ , tāpēc tā spēj to pārvietot pat tad, kad tā ir piesaistīta.

Ķermenis pastāvīgi rada oglekļa monoksīdu, kaut arī nelielā daudzumā. Šī bezkrāsainā un bez smaržas gāze saistās ar hema grupu tāpat kā O _2, un parasti asinīs aptuveni 1% hemoglobīna pastāv kā karboksihemoglobīns.

Tā kā nepilnīga organisko vielu sadedzināšana rada CO, karboksihemoglobīna īpatsvars smēķētājiem ir daudz lielāks, sasniedzot vērtības no 5 līdz 15% no kopējā hemoglobīna. Hronisks karboksihemoglobīna koncentrācijas pieaugums ir kaitīgs veselībai.

Ieelpotā CO daudzuma palielināšanās, kas rada vairāk nekā 40% karboksihemoglobīna, ir bīstama dzīvībai. Ja melnā dzelzs saistīšanas vietu aizņem CO, O ₂ nevar saistīties .

CO saistīšana izraisa hemoglobīna pāreju uz R struktūru, tādējādi hemoglobīns vēl vairāk samazina spēju piegādāt O ₂ asins kapilāros.

Karboksihemoglobīnam ir gaiši sarkana krāsa. Tādējādi ar CO saindēti pacienti kļūst sārti, pat komā un elpošanas paralīzē. Labākā ārstēšana, lai mēģinātu glābt šo pacientu dzīvības, ir likt viņiem ieelpot tīru, pat hiperbarisku skābekli, lai mēģinātu aizstāt dzelzs saistību ar CO.

Atsauces

1. Fokss, SI (2006). Cilvēka fizioloģija 9. izdevums (501. – 502. Lpp.). McGraw-Hill prese, Ņujorka, ASV.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, un Rodwell, VW (2014). Harpera ilustrētā bioķīmija. Makgreivs.
3. Rawn, JD (1998). Bioķīmija (1989). Burlingtons, Ziemeļkarolīna: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Roberts M. Berne, Metjū N. Levijs. (2001) Fizioloģija. (3. izd.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Medicīnas prakses fizioloģiskais pamats. Viljamss un Vilkins