PROLĪNS: ĪPAŠĪBAS, STRUKTŪRA, FUNKCIJAS, PĀRTIKAS PRODUKTI - BIOLOĢIJA - 2025

Proline (Pro, P) pieder 22 aminoskābēm, kas klasificēti kā pamata. Tā ir neaizstājama aminoskābe, jo to var sintezēt cilvēki un citi zīdītāji.

1900. gadā vācu zinātnieks Ričards Vilštaters bija pirmais, kurš ieguva un novēroja prolīnu. Tomēr tieši Emīls Fišers 1901. gadā izgudroja terminu “prolīns”, pamatojoties uz aminoskābes pirolidīna gredzenu; Šim pētniekam arī izdevās sīki izskaidrot prolīna sintēzi no piena kazeīna.

Prolīna aminoskābes ķīmiskā struktūra (Avots: Clavecin caur Wikimedia Commons)

Tādās olbaltumvielās kā kazeīns prolīnam ir būtiska loma strukturālajos "deformējumos" un krokās. Šajā proteīnā prolīns ir viendabīgi sadalīts visā struktūrā un saistās ar β kazeīnu un αs1 proteīnu; turklāt tas novērš kļūdainu konstrukcijas liekumu vai cilpu veidošanos.

Bioķīmiskajās analīzēs, ko parasti izmanto, lai noteiktu precīzu aminoskābju secību, kas veido olbaltumvielas, prolīns ir viena no grūtākajām aminoskābju noteikšanas iespējām, jo ​​prolīna sekundārajai aminogrupai ir atšķirīga uzvedība un to nav viegli noteikt. .

Vērpe ir, iespējams, vispazīstamākā slimība, kas saistīta ar prolīnu. Tam ir sakars ar nepietiekamu C vitamīna uzņemšanu, kas tieši ietekmē prolīna hidroksilēšanu kolagēna šķiedrās, izraisot sistēmisku pavājināšanos visā ķermenī esošo kolagēna šķiedru nestabilitātes dēļ.

raksturojums

Sekundārā aminogrupa, kas piestiprināta pie α-oglekļa, nedaudz apgrūtina prolīna klasificēšanu. Tomēr dažos tekstos to klasificē kopā ar sazarotām aminoskābēm vai ar alifātiskām sānu ķēdēm, jo ​​prolīna sānu ķēde vai R grupa ir hidrofobiska vai alifātiska.

Viens no svarīgākajiem prolīna raksturlielumiem ir tas, ka tas nekādā gadījumā nevar veidot ūdeņraža saites, kas padara to par ideālu olbaltumvielu terciāro struktūru sarežģīto un sarežģīto pagriezienu strukturēšanai.

Tāpat kā visām aminoskābēm ir divas izoformas, kas ir atkarīgas no centrālā oglekļa atoma, arī prolīns dabā ir atrodams kā L-prolīns vai kā D-prolīns. Tomēr L-prolīna forma ir visbagātākā dabā, un tā ir tā olbaltumvielu struktūru sastāvdaļa.

Olbaltumvielās, kur tas atrodams, prolīns bieži aizņem vietas tuvu virsmai vai polipeptīdu ķēdes krokām vai "savērpšanās" vietām, jo ​​stingrā un slēgtā prolīna struktūra apgrūtina spēcīgu mijiedarbību ar citām aminoskābēm. .

Uzbūve

Prolīnam ir īpaša aminoskābju struktūra, jo tam ir sekundārā aminogrupa (NH2), nevis primārā aminogrupa, kas raksturīga visām aminoskābēm.

R grupa vai prolīna sānu ķēde ir pirolidīna vai tetrahidropirolo gredzens. Šo grupu veido piecu oglekļa atomu heterociklisks amīns (bez divkāršām saitēm), kur katrs no tiem ir piesātināts ar ūdeņraža atomiem.

Prolīnam ir tāda īpatnība, ka "centrālais" oglekļa atoms ir iekļauts heterocikliskajā pirolidīna gredzenā, tāpēc vienīgie "brīvie" vai "izvirzītie" atomi ir karboksilgrupa (COOH) un ūdeņraža atoms (H ) aminoskābes heterocikliskā gredzena.

Prolīna molekulārā formula ir C5H9NO2, un tā IUPAC nosaukums ir pirolidīna-2-karbonskābe. Tā aptuvenā molekulmasa ir 115,13 g / mol, un tā parādīšanās olbaltumvielās ir aptuveni 7%.

Iespējas

Kolagēna un tropokolagēna šķiedras ir visbagātākās olbaltumvielas lielākajā daļā mugurkaulnieku. Tie veido ādu, cīpslas, kaulu matricu un daudzus citus audus.

Kolagēna šķiedras sastāv no daudzām atkārtojošām polipeptīdu trīskāršām helikām, kuras, savukārt, sastāv no vairākiem prolīna un glicīna atlikumiem glicīna-prolīna-prolīna / hidroksiprolīna secībā (pēdējais ir modificēts prolīna atvasinājums).

Dabiskajā formā prolīns ir daļa no prokollagēna, tas ir kolagēna polipeptīdu un dažu citu saistaudu olbaltumvielu priekštecis. Fermenta prokologēna prolīna hidroksilāze ir atbildīga par prolīna atlikumu hidroksilēšanu, lai iegūtu hidroksiprolīnu un tādējādi panāktu pašas prokollagēna nobriešanu līdz kolagēnam.

Kāda ir prolīna galvenā funkcija kolagēna šķiedrās?

Hidroksiprolīns tai piešķir izturības pret kolagēnu īpašības, jo šim aminoskābju atvasinājumam ir spēja veidot lielu skaitu ūdeņraža saišu starp trīskāršās spirāles ķēdēm, kas veido olbaltumvielu.

Fermentiem, kas katalizē prolīna atlikumu hidroksilēšanu, ir nepieciešams C vitamīns (askorbīnskābe), un, kā minēts iepriekš, skorbuts ir saistīts ar kolagēna šķiedru pavājināšanos, kas rodas prolīna atlikumu hidroksilēšanas neveiksmes dēļ. , kas izraisa ūdeņraža saišu samazināšanos, kas satur kolagēna šķiedras.

Citas funkcijas

Prolīns ir būtisks olbaltumvielu kroku un deformāciju veidošanai.

Tā slēgtā struktūra apgrūtina šīs aminoskābes "uzņemšanu" olbaltumvielu iekšienē, turklāt, tā kā tā nevar veidot ūdeņraža saites, lai "mijiedarbotos" ar citiem tuvumā esošajiem atlikumiem, tā izraisa "pagriezienu" vai "deformāciju" veidošanos visā olbaltumvielu struktūrā, kur tas atrodams.

Visiem īslaicīgajiem proteīniem ir vismaz viens reģions ar bagātīgiem prolīna, glutamāta, serīna un treonīna atkārtojumiem. Šie reģioni svārstās no 12 līdz 60 atlikumiem, un tos sauc par PEST sekvencēm.

Olbaltumvielas, kas satur PEST secību, tiek marķētas ar viskozitāti, lai vēlāk sadalītos proteasomās.

Biosintēze

Daudzas aminoskābes var sintezēt no glikolīzes starpproduktiem, pentozes fosfāta ceļa vai citronskābes cikla (Krebsa cikla). Prolīns un arginīns veidojas īsos glutamāta ceļos.

Praktiski izplatīts visu dzīvo organismu biosintētiskais ceļš sākas ar L-glutamāta pārvēršanu γ-L-glutamil-5-fosfātā, pateicoties enzīma glutamāta-5-kināzes darbībai (baktērijās) vai γ-glutamil -kināze (cilvēkiem).

Šī reakcija ietver no ATP atkarīgu fosforilēšanu, kurā papildus galvenajam produktam tiek ģenerēta ADP molekula.

Reakcija, ko katalizē 5-semialdehīda dehidrogenāze (baktērijās) vai γ-glutamilfosfāta reduktāze (cilvēkiem), pārvērš γ-L-glutamil-5-fosfātu par L-glutamāta-5-semialdehīdu, un šī reakcija ir pelnījusi kofaktora NADPH klātbūtne.

L-glutamāts-5-semialdehīds tiek atgriezeniski un spontāni dehidrēts līdz (S) -1-1-pirololīn-5-karboksilātam, ko pēc tam ar enzīma pirolīna-5-karboksilāta reduktāzi pārvērš L-prolīnā (baktērijām un cilvēkiem) ), kuru reakcijā ir nepieciešama arī NADPH vai NADH molekula.

Degradācija

Prolīns, arginīns, glutamīns un histidīns tiek nepārtraukti sadalīti līdz α-ketoglutrātam, lai nonāktu citronskābes ciklā vai Krebsa ciklā. Konkrētajā prolīna gadījumā to vispirms oksidē ferments prolīna oksidāze par pirolīna-5-karboksilātu.

Pirmajā posmā, kur notiek prolīna oksidēšana par pirololin-5-karboksilātu, atdalītos protonus pieņem E-FAD, reducējot līdz E-FADH2; šis solis attiecas tikai uz aminoskābi prolīnu.

Ar spontānas reakcijas palīdzību pirrolīna-5-karboksilāts tiek pārveidots par glutamāta γ-pusaldehīdu, kas pēc tam kalpo par enzīma glutamāta γ-pusaldehīda dehidrogenāzes substrātu. Šajā solī tiek atbrīvoti divi protoni, vienu no tiem pieņem NAD, kas tiek reducēts līdz NADH, bet otrs ir brīvs H + formā.

Arginīns, tāpat kā prolīns, tiek pārveidots par γ-semialdehīda glutamātu, bet caur alternatīvu metabolisma ceļu, kurā iesaistīti divi dažādi fermenti.

Ferments glutamāta γ-semialdehīda dehidrogenāze pārveido glutamāta γ-semialdehīdu L-glutamātā. Pēc tam šo L-glutamātu atkal oksidē ar glutamāta dehidrogenāzes enzīmu, ar kuru beidzot veidojas-ketoglutarāts, kurš tiks iestrādāts citronskābes ciklā.

Glutamāta oksidācijas posmā atbrīvo protonu (H +) un aminogrupu (NH3 +). Protons samazina NADP + grupu un veidojas NADPH molekula.

Neskatoties uz daudzajām līdzībām, kas pastāv starp prolīna un arginīna sadalīšanās un biosintēzes ceļiem, šīs aminoskābes tiek sintezētas un sadalītas pilnīgi pretējos ceļos, izmantojot dažādus fermentus, dažādus kofaktorus un dažādus starpšūnu nodalījumus.

Pārtika ar valīniem bagāta

Kopumā visos pārtikas produktos ar augstu olbaltumvielu daudzumu ir daudz prolīna. Tajos ietilpst gaļa, piens, olas un citi. Tomēr, kad mūsu ķermenis ir optimālā veselības un uztura stāvoklī, tas spēj endogēni sintezēt prolīnu.

Prolīnu var atrast arī daudzos pākšaugos un riekstos, kā arī veselos graudos, piemēram, auzās. Citi pārtikas produkti, kas bagāti ar prolīnu, ir kviešu klijas, valrieksti, mandeles, zirņi un pupiņas.

Dažos veselīgas pārtikas veikalos bieži tiek kombinētas aminoskābju L-lizīna un L-prolīna tabletes, lai palīdzētu cilvēkiem ar locītavu problēmām vai palēninātu audu novecošanos.

Tomēr nav droši pierādīts, ka šo aminoskābju uztura bagātinātāju lietošana ievērojami ietekmē vecumdienu vai citu apstākļu, kas raksturīgi vecāka gadagājuma vecumam, kavēšanos.

Ieguvumi no tā uzņemšanas

Diētas, kas bagātas ar prolīnu, parasti izraksta cilvēkiem ar tādām locītavu slimībām kā artrīts, sastiepumiem, saplēstām saitēm, mežģījumiem, tendinītu un citām, un tas ir saistīts ar tā saistību ar kolagēna šķiedru sintēzi, kas atrodas ķermeņa saistaudi.

Daudzi farmakoloģiskie losjoni un tabletes, ko izmanto estētiskajā nozarē, ir bagātināti ar L-prolīnu, jo daži pētījumi liecina, ka šī aminoskābe kaut kādā veidā var palielināt kolagēna sintēzi un tādējādi uzlabot ādas struktūru, paātrināt brūču, plēšu, čūlu un apdegumu sadzīšanu.

Pārtikas rūpniecībā ir olbaltumvielas, kurām ir "bioaktīvi peptīdi" un kuras pilda funkcijas, kas pārsniedz to uzturvērtības. Šiem peptīdiem parasti ir no diviem līdz deviņiem aminoskābju atlikumiem, ieskaitot prolīnu, arginīnu un lizīnu.

Minētajiem bioaktīvajiem peptīdiem var būt antihipertensīva aktivitāte ar noteiktu opioīdu iedarbību; tie var darboties kā imūnmodulatori, stimulējot imūno reakciju pret dažiem patogēniem, un pat var izraisīt vazoaktivitātes palielināšanos, kas uzlabo to patērētāju cirkulāciju.

Trūkuma traucējumi

Glutēns ir proteīns, kas atrodas kviešu graudos, un tas izraisa zarnu iekaisumu. Cilvēki, kas cieš no "lipekļa nepanesamības", ir zināmi kā "celiakijas" pacienti, un ir zināms, ka šis proteīns ir bagāts ar prolīnu un glutamīnu, kuru proteolītiskā sadalīšanās ir sarežģīta cilvēkiem ar šo stāvokli.

Dažas slimības ir saistītas ar svarīgu olbaltumvielu nepareizu salikšanu, un ir ļoti bieži, ka šie defekti ir saistīti ar amīna saišu cis-trans izomerizāciju prolīna atlikumos, jo atšķirībā no citām peptīdu saitēm, kurās trans-izomērs ir ļoti labvēlīgs, prolīnā tas ir nelabvēlīgā situācijā.

Prolīna atlikumos ir novērots, ka vispirms ir ievērojama tendence uz cis izomēra veidošanos nekā trans-izomērs amīdos, kas atrodas blakus prolīna atlikumiem, un tas var radīt "nepareizu" olbaltumvielu konformāciju.

Metabolisma traucējumi

Tāpat kā citu neaizvietojamo un neaizstājamo aminoskābju gadījumā, galvenie ar prolīnu saistītie patoloģiskie traucējumi parasti ir saistīti ar trūkumiem šīs aminoskābes asimilācijas ceļos.

Piemēram, hiperprolinēmija ir tipisks viena enzīma, kas piedalās prolīna sadalīšanās ceļā, deficīts, īpaši 1-pirololīna-5-karboksilāta dehidrogenāzes deficīts, kas izraisa tā substrāta uzkrāšanos, kas beidzot deaktivizē maršrutu.

Šo patoloģiju parasti diagnosticē augsts prolīna saturs asins plazmā un 1-pirolīna-5-karboksilāta metabolīta klātbūtne skarto pacientu urīnā.

Galvenie šīs slimības simptomi ir neiroloģiski traucējumi, nieru slimības un dzirdes zudums vai kurlums. Citi smagāki gadījumi ir smaga garīga atpalicība un izteiktas psihomotoriskas grūtības.

Atsauces

1. Abu-Beikers, S. (2015). Bioķīmijas apskats: jēdzieni un savienojumi
2. Delauney, AJ, un Verma, DPS (1993). Prolīna biosintēze un osmoregulācija augos. Augu žurnāls, 4 (2), 215–223.
3. List, B., Lerner, RA, un Barbas, CF (2000). Ar prolīna katalizētās tiešās asimetriskās aldola reakcijas. Amerikas Ķīmiskās biedrības žurnāls, 122 (10), 2395–2396
4. Nelsons, DL, Lehingers, AL, & Cox, MM (2008). Lehingera bioķīmijas principi. Makmillans.
5. Plimmers, RHA (1912). Olbaltumvielu ķīmiskā sastāvs (1. sējums). Longmans, Zaļais.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Prolīns: daudzfunkcionāla aminoskābe. Tendences augu zinātnē, 15 (2), 89-97.