OKSIHEMOGLOBĪNS: RAKSTURLIELUMI, STRUKTŪRA UN SAISTĪŠANĀS LĪKNE - BIOLOĢIJA - 2025

Vai ksihemoglobīns ir nosaukums, kas dots hemoglobīnam, kad tas saistās ar skābekli. Hemoglobīns ir olbaltumviela, kas atrodas sarkanajās asins šūnās un kuras galvenā funkcija ir skābekļa transportēšana no plaušām uz audiem.

Pirmās dzīvās būtnes bija vienšūnas un dzīvoja šķidrā vidē, no kuras tās tika barotas un no kurām iznīcināja savus atkritumus, tāpat kā daži no mūsdienās esošajiem organismiem. Šajos apstākļos šos procesus panāk ar vienkāršiem difūzijas mehānismiem, jo ​​šūnas siena ir tiešā kontaktā ar barotni, kas to piegādā.

Oksihemoglobīna disociācijas līkne (Avots: Ratznium angļu valodā WikipediaVēlākos variantus Aaronsharpe augšupielādēja vietnē en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Arvien sarežģītāku daudzšūnu organismu attīstība nozīmēja, ka iekšējās šūnas ievērojami attālinājās no vides, tāpēc difūzijas mehānismi kā vienīgais piegādes avots kļuva nepietiekami.

Tādējādi tika izstrādātas specializētas sistēmas, lai iegūtu barības vielas un gāzes, piemēram, gremošanas sistēmu un elpošanas sistēmu, kā arī transporta mehānismus, lai šīs barības vielas un gāzes tuvinātu šūnai: sirds un asinsvadu sistēmai.

Lai ražotu enerģiju ATP molekulu veidā, šūnām ir nepieciešams skābeklis. Tā kā ATP nevar uzglabāt, tas ir nepārtraukti jāsintezē, kas nozīmē pastāvīgu šūnu vajadzību pēc skābekļa.

Hemoglobīns evolucionāri izpaudās kā gāzes transportētājs, kas "atrisināja" skābekļa transportēšanas problēmu no apkārtējās vides uz šūnu.

Raksturojums un uzbūve

Lai apspriestu oksihemoglobīna īpašības un struktūru, ir jāatsaucas uz hemoglobīnu, jo oksihemoglobīns nav nekas cits kā hemoglobīns, kas piesaistīts skābeklim. Tāpēc turpmāk tiks aprakstītas molekulas kopīgās īpašības, ja attiecīgā gāze atrodas vai nav.

Kāpēc ir hemoglobīns?

Hemoglobīns ir nepieciešams skābekļa transportēšanai uz audiem tādā daudzumā un ātrumā, kāds tas ir nepieciešams, ņemot vērā, ka skābekļa šķīdība asinīs ir tik zema, ka tā transportēšana ar difūzijas palīdzību nav pietiekama, lai nodrošinātu audu vajadzības.

Kāda ir hemoglobīna molekula?

Hemoglobīns ir tetrameriskais proteīns (kuram ir četras apakšvienības), tam ir sfēriska forma un molekulmasa 64 kDa.

Tās četras apakšvienības veido vienu funkcionālu vienību, kur katra no tām savstarpēji ietekmē otru. Katru apakšvienību veido polipeptīdu ķēde, globīns un protezēšanas grupa - hema jeb "heme" grupa, kas darbojas kā kofaktors un nav sastāv no aminoskābēm; tas ir, dabā tas nav proteīns.

Globīns ir atrodams divās formās: alfa globīns un beta globīns. Hemoglobīna tetramers sastāv no alfa globīna ķēžu pāra (no 141 aminoskābēm) un no beta globīna ķēžu pāra (no 146 aminoskābēm).

Katra no četrām polipeptīdu ķēdēm ir pievienota hema grupai, kuras centrā dzelzs atoms ir dzelzs stāvoklī (Fe2 +).

Kāda ir heme grupa?

Hēmas grupa ir porfirīna gredzens, ko veido četri pirolīdi (heterocikliski aromātiski savienojumi ar formulu C4H5N), kas savienoti ar metiltiliem. Dzelzs, kas atrodas melnā stāvoklī centrā, ir saistīts ar struktūru caur koordinētām slāpekļa saitēm.

Katra hema grupa ir spējīga saistīties ar vienu skābekļa molekulu, tāpēc katra hemoglobīna molekula var saistīt tikai 4 gāzes molekulas.

Cilvēka ķermenis satur aptuveni 2,5 x 1013 eritrocītus, kas ir asins šūnas, kas veido un transportē hemoglobīnu. Katrā eritrocītā ir aptuveni 280 miljoni hemoglobīna molekulu, un tādējādi tas var pārvadāt vairāk nekā 1 miljardu skābekļa molekulu.

Kā veidojas oksihemoglobīns?

Oksihemoglobīns veidojas pēc skābekļa atoma savienojuma ar katru dzelzs atomu dzelzs stāvoklī, kas atrodams katrā hemoglobīna molekulas hema grupā.

Termins oksihemoglobīns apzīmē ar skābekli piesātinātu un neķīmiski oksidētu hemoglobīnu, jo, apvienojot ar skābekli, tas nezaudē elektronu un dzelzs paliek dzelzs stāvoklī.

Oksigenēšana rada izmaiņas molekulas kvartāra struktūrā, tas ir, izmaiņas konformācijā, ko var pārnest no globīna ķēdēm uz hema grupu un otrādi.

Kāds ir maksimālais skābekļa daudzums, ko var pārvadāt hemoglobīns?

Hemoglobīns maksimāli savā struktūrā var saistīt četras skābekļa molekulas. Ja ideālo gāzu molārā tilpums ir 22,4 L / mols, viens mols hemoglobīna (64 500 g) saistīsies ar 89,6 litriem skābekļa (4 moli O2 x 22,4 l / mols).

Tātad katram gramam hemoglobīna jāsaistās ar 1,39 ml O2, lai tas būtu 100% piesātināts (89,6L / 64500 g x (1000 ml / L)).

Praksē asins analīzes dod nedaudz zemākus rezultātus, jo ir neliels daudzums methemoglobīna (oksidēta hemoglobīna) un karboksihemoglobīna (hemoglobīns + oglekļa monoksīds (CO)), kas nespēj saistīt skābekli.

Ņemot to vērā, “Hüfner” noteikums nosaka, ka asinīs 1g hemoglobīna maksimālais spēja saistīt skābekli ir 1,34ml.

Oksihemoglobīna saistīšanās līkne

Skābekļa molekulu skaits, kas var saistīties ar hemoglobīna molekulu, ir atkarīgs no skābekļa vai PO2 daļējā spiediena. Ja trūkst skābekļa, hemoglobīns tiek dezoksidēts, bet, palielinoties PO2, palielinās skābekļa skaits, kas saistās ar hemoglobīnu.

Skābekļa piesaistes process hemoglobīnam, kas atkarīgs no skābekļa daļējā spiediena. Uzzīmējot rezultātu sauc par “oksihemoglobīna līkni”, un tam ir raksturīga “S” vai sigmoīda forma.

Atkarībā no PO2 hemoglobīns būs mazāk vai vairāk spējīgs “atbrīvot” vai “piegādāt” skābekli, ko tas pārvadā, kā arī tikt pie tā pielādēts.

Piemēram, no 10 līdz 60 mmHg spiediena iegūst līknes stāvāko daļu. Šajā stāvoklī hemoglobīns var viegli atteikties no liela daudzuma O2. Tas ir nosacījums, kas tiek sasniegts audos.

Kad PO2 ir no 90 līdz 100 mmHg (12 līdz 13 kPa), hemoglobīns ir gandrīz 100% piesātināts ar O2; un kad arteriālais PO2 ir 60 mmHg (8 kPa), piesātinājums ar O2 joprojām ir 90%.

Plaušās tie ir dominējošie apstākļi (spiediens no 60 līdz 100 mmHg), un tieši tas eritrocītos esošajām hemoglobīna molekulām ļauj uzlādēt skābekli.

Šī sigmoīdā forma, kas veido oksihemoglobīna līkni, nodrošina, ka šis proteīns ir proporcionāls vietējam metabolisma ātrumam kā lielisks plaušu iekrāvējs, ļoti efektīvs arteriālo asiņu transportētājs un lielisks O2 donors audos. tas ir, pēc pieprasījuma.

Atsauces

1. Fokss, SI (2006). Cilvēka fizioloģija 9. izdevums (501. – 502. Lpp.). McGraw-Hill prese, Ņujorka, ASV.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, un Rodwell, VW (2014). Harpera ilustrētā bioķīmija. Makgreivs.
3. Rawn, JD (1998). Bioķīmija (1989). Burlingtons, Ziemeļkarolīna: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Roberts M. Berne, Metjū N. Levijs. (2001) Fizioloģija. (3. izd.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Medicīnas prakses fizioloģiskais pamats. Viljamss un Vilkins