HIDROFOBISKAS MIJIEDARBĪBAS: KAS TAS IR, NOZĪME UN PIEMĒRI - BIOLOĢIJA - 2025

The hidrofobās mijiedarbības (HI) ir spēki, kas uztur kohēzijas starp nepolārā savienojumiem iegremdēta šķīdumu vai polārā šķīdinātājā. Atšķirībā no citām nekovalentām mijiedarbībām, piemēram, ūdeņraža saitēm, jonu mijiedarbībām vai van der Waals spēkiem, hidrofobā mijiedarbība nav atkarīga no izšķīdušo vielu raksturīgajām īpašībām, bet drīzāk no šķīdinātājiem.

Ļoti ilustrējošs šo mijiedarbību piemērs var būt fāzu atdalīšana, kas rodas, sajaucot ūdeni ar eļļu. Šajā gadījumā eļļas molekulas "mijiedarbojas" savā starpā, pateicoties ūdens molekulu izvietojumam ap tām.

Tauku ūdens emulsija (Katrīna Sohrabi, no Wikimedia Commons)

Šīs mijiedarbības jēdziens pastāv kopš 1940. gada. Tomēr terminu "hidrofobā saite" Kauzmans izgudroja 1959. gadā, vienlaikus pētot svarīgākos faktorus noteiktu olbaltumvielu trīsdimensiju struktūras stabilizēšanai.

HI ir viena no vissvarīgākajām nespecifiskajām mijiedarbībām, kas notiek bioloģiskajās sistēmās. Viņiem ir arī nozīmīga loma visdažādākajās inženierzinātnēs un ķīmijas un farmācijas nozarē, ko mēs šodien pazīstam.

Kāda ir hidrofobā mijiedarbība?

IH fiziskais cēlonis ir nepolāru vielu nespēja šķīdumā veidot ūdeņraža saites ar ūdens molekulām.

Tos sauc par "nespecifiskām mijiedarbībām", jo tie nav saistīti ar afinitāti starp izšķīdušajām molekulām, bet gan ar ūdens molekulu tendenci uzturēt savas mijiedarbības, izmantojot ūdeņraža saites.

Lai nonāktu saskarē ar ūdeni, apolārām vai hidrofobām molekulām ir tendence agregēties spontāni, lai panāktu vislielāko stabilitāti, samazinot kontakta ar ūdeni virsmas laukumu.

Šo efektu var sajaukt ar spēcīgu pievilcību, bet tas ir tikai vielu nepolārā rakstura sekām attiecībā pret šķīdinātāju.

Izskatīti no termodinamiskā viedokļa, šīs spontānās asociācijas rodas, meklējot enerģētiski labvēlīgu stāvokli, kur ir vismazākās brīvās enerģijas (∆ G) variācijas.

Ņemot vērā to, ka ∆ G = ∆ H - T∆ S, enerģētiski vislabvēlīgākais stāvoklis būs tāds, kurā entropija (∆ S) ir lielāka, tas ir, kur ir mazāk ūdens molekulu, kuru rotācijas un translācijas brīvību samazina kontakts ar apolāru izšķīdušo vielu.

Kad apolārās molekulas saista viena ar otru, saistoties ar ūdens molekulām, tiek iegūts labvēlīgāks stāvoklis nekā tad, ja šīs molekulas paliktu atsevišķi, katru ieskaujot atšķirīgā ūdens molekulu “būrī”.

Bioloģiskā nozīme

HI ir ļoti būtiska, jo tie notiek dažādos bioķīmiskajos procesos.

Šie procesi ietver olbaltumvielu konformācijas izmaiņas, substrātu saistīšanos ar fermentiem, enzīmu kompleksu subvienību asociāciju, bioloģisko membrānu agregāciju un veidošanos, olbaltumvielu stabilizāciju ūdens šķīdumos un citas.

Kvantitatīvā izteiksmē dažādi autori ir uzņēmušies uzdevumu noteikt HI nozīmi liela skaita olbaltumvielu struktūras stabilitātē, secinot, ka šīs mijiedarbības veido vairāk nekā 50%.

Daudzi membrānas proteīni (integrālie un perifērie) ir saistīti ar lipīdu divslāņu slāņiem, pateicoties HI, kad šo olbaltumvielu struktūrā šiem elementiem ir hidrofobiski domēni. Turklāt daudzu šķīstošu olbaltumvielu terciārās struktūras stabilitāte ir atkarīga no HI.

Daži šūnu bioloģijas pētījumu paņēmieni izmanto īpašību, kas dažiem jonu mazgāšanas līdzekļiem piemīt, lai veidotu micellas, kas ir amfifilu savienojumu "puslodes" struktūras, kuru apolārie reģioni savstarpēji asociējas, pateicoties HI.

Micelles tiek izmantotas arī farmaceitiskos pētījumos, kas saistīti ar taukos šķīstošu zāļu piegādi, un to veidošanās ir būtiska arī sarežģītu vitamīnu un lipīdu absorbcijai cilvēka ķermenī.

Hidrofobiskas mijiedarbības piemēri

Membrānas

Lielisks HI piemērs ir šūnu membrānu veidošanās. Šādas struktūras sastāv no fosfolipīdu divslāņa. Viņu organizācija ir saistīta ar HI, kas rodas starp apolārām astēm, "atgrūžoties" pret apkārtējo ūdens vidi.

Olbaltumvielas

HI ir liela ietekme uz globālo olbaltumvielu locīšanu, kuru bioloģiski aktīvā forma tiek iegūta pēc noteiktas telpiskās konfigurācijas noteikšanas, ko regulē noteiktu aminoskābju atlikumu klātbūtne struktūrā.

• Apomiglobīna gadījums

Apomiglobīns (mioglobīns, kurā nav hema grupas) ir mazs alfa spirālveida proteīns, kas kalpojis par modeli, lai pētītu locīšanas procesu un IH nozīmi apolāro atlikumu vidū tās polipeptīdu ķēdē.

Pētījumā, ko 2006. gadā veica Dyson et al., Kur tika izmantotas apomiglobīna mutācijas secības, tika parādīts, ka apomiglobīna locīšanas notikumu sākums galvenokārt ir atkarīgs no HI starp aminoskābēm ar alfa-helikolu apolārajām grupām.

Tādējādi nelielas izmaiņas aminoskābju secībā nozīmē svarīgas terciārās struktūras modifikācijas, kas rada slikti veidotus un neaktīvus proteīnus.

Mazgāšanas līdzekļi

Vēl viens skaidrs HI piemērs ir komerciālo mazgāšanas līdzekļu darbības veids, ko mēs katru dienu izmantojam sadzīves vajadzībām.

Mazgāšanas līdzekļi ir amfātiskās molekulas (ar polāro un apolāro reģionu). Tie var "emulģēt" taukus, jo tiem ir spēja veidot ūdeņraža saites ar ūdens molekulām un tiem ir hidrofobiska mijiedarbība ar tauku lipīdiem.

Saskaroties ar taukiem ūdens šķīdumā, mazgāšanas līdzekļa molekulas savstarpēji saista tādā veidā, ka apolārās astes ir vērstas viena pret otru, apņemot lipīdu molekulas, un polārie reģioni tiek pakļauti micellas virsmai, kas nonāk saskare ar ūdeni.

Atsauces

1. Čandlers, D. (2005). Hidrofobiskās montāžas saskarnes un virzošais spēks. Daba, 437 (7059), 640–647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Hidrofobiskās mijiedarbības modulācija, izmantojot starpnieka virsmas nanoskalu struktūru un ķīmiju, nevis monotoniski ar hidrofobitātes palīdzību. Angewandte Chemie - Starptautiskais izdevums, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Hidrofobiskās mijiedarbības loma olbaltumvielu locīšanas ierosināšanā un izplatīšanā. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berks, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molekulāro šūnu bioloģija (5. izdevums). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membrānas struktūras bioloģija: ar bioķīmiskajiem un biofizikālajiem pamatiem. Cambridge University Press. Iegūts no vietnes www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meijers, EE, Rozenbergs, KJ, un Israelachvili, J. (2006). Nesenie panākumi hidrofobās mijiedarbības izpratnē. Nacionālās zinātņu akadēmijas raksti, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelsons, DL, & Cox, MM (2009). Lehingera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hidrofobiskā mijiedarbība un ķīmiskā reaktivitāte. Organiskā un biomolekulārā ķīmija, 1 (16), 2809–2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Hidrofobiskās mijiedarbības ieguldījums olbaltumvielu stabilitātē. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Patiesais iemesls, kāpēc eļļa un ūdens nesajaucas. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116. – 118.