HEMIDESMOSOMAS: APRAKSTS, STRUKTŪRA UN FUNKCIJAS - BIOLOĢIJA - 2025

Par hemidesmososmas ir asimetriski izskatu struktūras, kas savieno epitēlija šūnas. Šūnas bazālie domēni ir saistīti ar pamatā esošo bazālo lamīnu. Tie ir īpaši svarīgi audos, kas atrodas pastāvīgā mehāniskā sasprindzinājumā.

Šie epitēlija savienojumi ir atbildīgi par epitēlija audu vispārējās stabilitātes palielināšanu, pateicoties citoskeleta starpposma pavedienu un pamatslāņa dažādo komponentu līdzdalībai. Tas ir, tie veicina stabilu adhēziju saistaudos.

Šūnas un tās savienību shēma. 1. Pagraba membrāna, 2. Šūnas kodols, 3. Citoplazma, 4. Desmosoma, 5. Hemidesmosoma.
Iespējams avots2006

Termins hemidesmosome var būt maldinošs. Lai gan ir taisnība, ka hemidesmosoma atgādina “pusi” desmosomu (cita veida struktūra, kas saistīta ar adhēziju starp kaimiņu šūnām), daži bioķīmiskie komponenti sakrīt starp abām struktūrām, tāpēc līdzība ir pilnīgi virspusēja.

Šūnu krustojumu klasifikācijā hemidesmosomas tiek uzskatītas par enkura krustojumiem un sagrupētas kopā ar stingriem krustojumiem, jostas desmosomām un punktveida desmosomām.

Enkura krustojumi ir atbildīgi par šūnu turēšanu kopā, savukārt pretējai kategorijai (spraugu savienojumiem) ir sakaru funkcijas starp blakus esošajām šūnām.

Apraksts

Šūnas ir dzīvo lietu pamatā. Tomēr analoģija ar ķieģeļu vai konstrukcijas bloku dažos aspektos neizdodas. Atšķirībā no ēkas ķieģeļiem, blakus esošajām šūnām ir virkne savienojumu un tās savstarpēji sazinās.

Starp šūnām ir dažādas struktūras, kas tās savieno un ļauj gan kontaktēties, gan sazināties. Viena no šīm enkurošanās struktūrām ir desmosomas.

Hemidesmosomas ir šūnu savienojumi, kas atrodami dažādās epitēlijās un ir pakļauti pastāvīgiem nobrāzumiem un mehāniskiem spēkiem.

Šajos reģionos ir iespējama epitēlija šūnu atdalīšana no pamatā esošajiem saistaudiem, pateicoties mehāniskajam spriegumam. Termins hemidesmosome nāk no acīmredzamas līdzības ar pus desmosomām.

Tās ir izplatītas ādā, radzenē (struktūra, kas atrodas acī), dažādās mutes dobuma, barības vada un maksts gļotādās.

Tie atrodas uz bazālo šūnu virsmas un nodrošina bazālā slāņa saķeres palielināšanos.

Uzbūve

Desmosoms ir asimetriska savienojoša struktūra, kas sastāv no divām galvenajām daļām:

• Iekšēja citoplazmas lamina, kas sastopama kopā ar starpposma pavedieniem - pēdējie ir pazīstami arī kā keratīni vai tonofilamenti.
• Otrais hemidesmosomu komponents ir ārējās membrānas plāksne, kas ir atbildīga par hemidesmosomas savienošanu ar pamatgalu. Enkura pavedieni (veidoti no laminīna 5) un integrīns piedalās šajā asociācijā.

Olbaltumvielas, kas veido hemidesmosomu

Hemidesmosomu plāksnē ir šādi galvenie proteīni:

Plektīns

Plektīns ir atbildīgs par krustveida saišu veidošanu starp starpposma pavedieniem un desmosomas saķeres plāksni.

Pierādīts, ka šim proteīnam ir mijiedarbība ar citām struktūrām, piemēram, mikrotubulēm, aktīna pavedieniem. Tādēļ tiem ir izšķiroša nozīme mijiedarbībā ar citoskeletu.

BP 230

Tās funkcija ir fiksēt starpposma pavedienus uz intracelulāro adhēzijas plāksni. To sauc par 230, jo tā izmērs ir 230 kDa.

BP 230 proteīns ir saistīts ar dažādām slimībām. Pareizi funkcionējoša BP 230 trūkums izraisa stāvokli, ko sauc par bullous pemphigoid, kas izraisa pūtīšu parādīšanos.

Pacientiem, kas cieš no šīs slimības, ir bijis iespējams noteikt augstu antivielu līmeni pret hemidesmosomu komponentiem.

Erbina

Tas ir proteīns ar molekulmasu 180 kDa. Tas ir saistīts ar savienojumu starp BP 230 un integrīniem.

Integrins

Atšķirībā no desmosomām, kas ir bagātas ar kadherīniem, hemidesmosomās ir liels daudzums olbaltumvielu, ko sauc par integrīniem.

Konkrēti, mēs atradām α ₆ β ₄ integrīna proteīnu . Tas ir heterodimērs, ko veido divas polipeptīdu ķēdes. Ir ārpusšūnu domēns, kas iekļūst bazālajā slānī un nodibina mijiedarbību ar laminīniem (laminīns 5).

Ankurējošie pavedieni ir molekulas, ko veido laminīns 5 un kas atrodas ārpusšūnu apgabalā hemidesmosomās. Filamenti stiepjas no integrīna molekulām līdz pagraba membrānai.

Šī mijiedarbība starp laminīnu 5 un minēto integrīnu ir būtiska, veidojot hemidesmosomu un saglabājot adhēziju epitēlijā.

Tāpat kā BP 230, arī nepareizā integrīnu funkcionalitāte ir saistīta ar noteiktām patoloģijām. Viens no tiem ir bulloza epidermolīze, iedzimta ādas slimība. Pacientiem, kuri cieš no šīs slimības, ir gēnu mutācijas, kas kodē integrīnus.

XVII tipa kolagēns

Tie ir proteīni, kas šķērso membrānas, un to svars ir 180 kDa. Tie ir saistīti ar laminīna 5 ekspresiju un darbību.

Šī svarīgā proteīna bioķīmiskie un medicīniskie pētījumi ir noskaidrojuši tā lomu angioģenēzes (asinsvadu veidošanās) procesa laikā šūnās, kas atrodas endotēlijā, migrācijas kavēšanā. Turklāt tas regulē keratinocītu kustības ādā.

CD151

Tas ir 32 kDa glikoproteīns un tam ir neaizstājama loma integrīna receptoru olbaltumvielu uzkrāšanā. Šis fakts ļauj atvieglot mijiedarbību starp šūnām un ārpusšūnu matricu.

Ir svarīgi izvairīties no sajaukšanas ar terminiem enkura pavedieni un enkura pavedieni, jo abus šūnu bioloģijā izmanto diezgan bieži. Enkura pavedieni sastāv no laminīna 5 un XVII tipa kolagēna.

Turpretī noenkurojošās šķiedras sastāv no VII tipa kolagēna. Abām struktūrām ir atšķirīga loma šūnu adhēzijā.

Iespējas

Hemidesmosomu galvenā funkcija ir šūnu piestiprināšana pie pamatnes. Pēdējais ir plāns ārpusšūnu matricas slānis, kura funkcija ir atdalīt epitēlija audus un šūnas. Kā norāda nosaukums, ārpusšūnu matricu veido nevis šūnas, bet gan ārējas olbaltumvielu molekulas.

Vienkāršākos vārdos; Hemidesmosomas ir molekulāras struktūras, kas pārliecinās, ka tur mūsu ādu kopā un darbojas kā sava veida skrūve.

Tie atrodas reģionos (gļotādā, acīs, cita starpā), kurus pastāvīgi ietekmē mehāniskā slodze, un to klātbūtne palīdz saglabāt savienību starp šūnu un lamu.

Atsauces

1. Freinkel, RK, & Woodley, DT (red.). (2001). Ādas bioloģija. CRC Press.
2. Kanitakis, J. (2002). Normāla cilvēka ādas anatomija, histoloģija un imūnhistoķīmija. Eiropas dermatoloģijas žurnāls, 12. (4), 390–401.
3. Kierszenbauma, AL (2012). Histoloģija un šūnu bioloģija. Elsevier Brazīlija.
4. Ross, MH un Pawlina, W. (2006). Histoloģija. Lippincott Williams & Wilkins.
5. Velšs, U., un Sobotta, J. (2008). Histoloģija. Panamerican Medical Ed.