GLOBINS: RAKSTURLIELUMI, STRUKTŪRA, DARBĪBA UN IZMAIŅAS - BIOLOĢIJA - 2025

Globin ir olbaltumvielu struktūra, sakārtoti lodveida vai lodveida forma, tādējādi tā ir tāpēc tā nosaukums. Šī struktūra ir terciārā tipa, un to raksturo sarežģīta, jo aminoskābju ķēde saliecas, veidojot sferoproteīnu. Pastāv vairāki globīna ķēžu veidi, un tos klasificēja ar grieķu burtiem: alfa, beta, delta, gamma, epsilons un zeeta ķēdes globīns.

Aminoskābes, kas veido olbaltumvielu primāro struktūru, mainās atkarībā no sugas, pie kuras tās pieder (cilvēkiem vai dzīvniekiem). Tajā pašā sugā pastāv arī atšķirības atkarībā no pašreizējā organisma dzīves stāvokļa (embrionālās dzīves, augļa dzīves vai pēcdzemdību dzīves).

Dažādas struktūras, kuru sastāvā ir globīns. Avoti: Wikipedia.com/BiancaDescals / Sākotnējais augšupielādētājs bija ProteinBoxBot angļu Vikipēdijā. /Wikipedia.com

Ģenētiskā informācija dažādu globīna ķēžu sintēzei ir iekļauta dažādās hromosomās. Piemēram, alfa ķēdes globīni ir atrodami 16. hromosomā, savukārt beta, delta, gamma un epsilona globīnu ģenētiskā informācija ir 11. hromosomā.

raksturojums

Globīns ir daļa no svarīgām ķermeņa struktūrām, piemēram, visatbilstošākās ir: hemoglobīns un mioglobīns.

Hemoglobīns satur četras globīna ķēdes (alfa 1 un alfa 2) un (beta 1 un beta 2). Katram globīnam ir kroka, kurā tas aizsargā heme grupu.

No otras puses, ir mioglobīns. Kam ir mazāk sarežģīta struktūra nekā hemoglobīnam. Tādējādi tiek parādīts vienas sloksnes globāls polipeptīds, kas sakārtots sekundāri.

Vēl nesen tika uzskatīts, ka šīs ir vienīgās vielas, kas satur globīnu augstākajās būtnēs, taču šodien ir zināms, ka vēl divām tām ir globīns savā konstitūcijā: citoglobīns un neiroglobīns.

Citoglobīns atrodas lielākajā daļā audu un īpaši atrodams saistaudos, kā arī tas ir atrodams tīklenē.

Savukārt neiroglobīnam ir priekšroka nervu audiem, tātad tā nosaukums. Neiroglobīns ir atrasts smadzeņu nervu šūnās, kas atrodas smadzeņu garozas līmenī, kā arī citās vietās, piemēram, talamā, hipotalāmā, hipokampā un smadzenītēs.

Tomēr tās nav vienīgās vietas, jo ārpus nervu sistēmas to var atrast aizkuņģa dziedzera Langerhans saliņās un tīklenē.

Uzbūve

Pastāv 6 dažādi gloīna ķēžu veidi, kurus apzīmē ar grieķu alfabēta burtiem: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilons (ε) un zeta (ζ). Šīs ķēdes pieder globīnu saimei, taču tās savā starpā atšķiras pēc aminoskābju skaita.

Šiem polipeptīdiem ir primārā, sekundārā un terciārā struktūra. Aminoskābju viena ķēde apzīmē galveno struktūru. Kad ķēde ir ietīta spirālēs vai spirālēs, tie veido sekundāro struktūru.

Ja šī struktūra pēc tam vairākas reizes pārloka pati par sevi, tā veido globālo struktūru, kas atbilst terciārajai struktūrai.

Tāpat viņi var iegūt kvartāro formu tikai tad, ja terciārā formā ir apvienotas 4 globīna molekulas vai ķēdes.

Tas notiek, kā tas notiek sarežģītajā hemoglobīna struktūrā. Tomēr mioglobīnā tas ir atšķirīgs. Šajā gadījumā globīns parādās kā monomērs, tas ir, tam ir viena peptīdu ķēde, kas ir sakārtota krokās, veidojot 8 helices (sekundārā struktūra).

Gan hemoglobīns, gan mioglobīns savā sarežģītajā struktūrā satur hema grupu.

Hemoglobīns

Šajā molekulā saistās 2 alfa globīna ķēdes un 2 beta ķēdes. Tas ir, kā viņi ir lieliski savienoti, lai savā centrā novietotu heme grupu un dzelzi.

Starp šīm struktūrām ir vājas saites un spēcīgas saites. 19 aminoskābes piedalās vājās savienībās, un savienība notiek šādi: alfa 1 ķēde pievienojas beta 2 ķēdei, un alfa 2 ķēde pievienojas beta 1 ķēdei.

Kamēr 35 aminoskābes piedalās spēcīgās savienībās, un ķēdes, kas pievienojas, ir: alfa 1 ķēde pievienojas beta 1 ķēdei un alfa 2 ķēde pievienojas beta 2 ķēdei.

Alfa 1 un alfa 2, beta 1 un beta 2 ķēžu atrašanās hemoglobīna struktūrā. Avots: OpenStax koledžas rediģētais attēls (tulkots spāņu valodā)

Mioglobīns

Globālā olbaltumvielu grupa atrodas arī mioglobīnā, taču šajā gadījumā ir viena peptīdu ķēde, ko veido 153 aminoskābes. Tā telpiskais izvietojums ir sekundārs, un tajā ir 8 alfa heliki.

Šī olbaltumvielu struktūra stratēģiski novieto hidrofobās aminoskābes struktūras iekšpuses virzienā, bet hidrofilās vai polārās aminoskābes ir vērstas uz ārpusi.

Šis dizains ir lieliski piemērots, lai novietotu hemas grupu iekšpusē (hidrofobā daļa). Tas ir pievienots olbaltumvielām ar nekovalentām saitēm.

Citoglobīns

Tas tika atklāts 2001. gadā un tiek apgalvots, ka tas ir hemoglobīna tips, taču tas atšķiras ar to, ka tas ir heksakoordinēts, savukārt hemoglobīns un mioglobīns ir pentakoordinēti. Tam ir sakars ar pozīciju, ka aminoskābe histidīns nonāk tuvu hema grupai.

Neiroglobīns

Tās atklājums tika veikts 2000. gadā. Neiroglobīns ir monomērs, kurā ir 150 aminoskābes, tāpēc tas ir ļoti līdzīgs mioglobīnam. Neiroglobīna struktūra ir no 21% līdz 25% līdzīga mioglobīnam un hemoglobīnam.

Iespējas

Tā kā globīns ķermenī nav atrodams vienatnē, bet kā noteiktu struktūru sastāvdaļa, tiek pieminētas funkcijas, kuras pilda katrs no tiem:

Hemoglobīns

Tas ir atrodams eritrocītos. Tas ir atbildīgs par skābekļa fiksēšanu un transportēšanu no plaušām uz audiem. Kā arī attīra oglekļa dioksīda ķermeni, rīkojoties pretēji.

Mioglobīns

Hēma grupai, kas atrodas globīnā, ir funkcija uzglabāt skābekļa molekulas, lai oksidētu sirds un skeleta muskuļus.

Citoglobīns

Tiek uzskatīts, ka šis proteīns var ietekmēt hipoksisko un oksidatīvo stresa stāvokļu aizsardzību audos. Tiek arī domāts, ka tas smadzenēs var pārvadāt arteriālo skābekli.

Neiroglobīns

Tiek uzskatīts, ka neiroglobīnam ir spēja saistīt skābekli, oglekļa monoksīdu un slāpekļa oksīdu.

Tomēr neiroglobīna loma vēl nav precīzi zināma, bet tiek uzskatīts, ka tas ir saistīts ar hipoksijas un smadzeņu išēmijas regulēšanu. Īpaši tas darbotos kā neiroprotektīvs.

Tā kā neiroglobīnam ir līdzīga struktūra kā hemoglobīnam un mioglobīnam, tiek spekulēts, ka tas varētu piedalīties skābekļa piegādē neironu līmenī. Tiek arī uzskatīts, ka tas var izvadīt brīvos radikāļus un slāpekli, kas rodas elpošanas ķēdē.

Tiek uzskatīts, ka attiecībā uz slāpekļa oksīdu tas tiek izvadīts, kad skābeklis ir normāls, un no NO ₂ to iegūst hipoksiskos procesos .

Izmaiņas

Alfa un beta globīna ķēdes kodē dažādi gēni, kas atrodas attiecīgi 16. un 11. hromosomā.

Personām ar hemoglobīna S daudzumu (sirpjveida šūnu vai sirpjveida šūnu anēmiju) ir beta globīna ķēdes defekts. Defekts sastāv no slāpekļa bāzu aizstāšanas iesaistītā gēna 20. nukleotīda līmenī, ja notiek timīna adenīna maiņa.

Mutācijas gēna beta ^s no hromosomas 11 cēloņiem dažādās haplotipu sauc globin: Senegāla, Kamerūna, Benina, Bantu vai automašīnu un Āzijas vai arābu Indijas.

Epidemioloģiski ir svarīgi zināt, kāds ir haplotipa tips pacientiem ar sirpjveida šūnu anēmiju, jo tas ļauj mums uzzināt dažādu haplotipu izplatību, taču šī informācija sniedz arī svarīgus datus, lai zinātu slimības prognozi.

Piemēram: ir zināms, ka Bantu haplotips ir smagāks, savukārt Senegālas un Āzijas tips ir maigāks.

Atšķirības starp vienu haplotipu un citu ir hemoglobīna F daudzumā. Jo augstāks ir F hemoglobīna procents un zemāks S hemoglobīna līmenis, jo labāka ir prognoze. Jo mazāks F hemoglobīna daudzums un jo augstāks S hemoglobīna līmenis, jo sliktāka ir prognoze.

Šīs mutācijas ir iedzimtas autosomāli kopā ar hemoglobīna S mutāciju.

Atsauces

1. Globins. Wikipedia, bezmaksas enciklopēdija. 2018. gada 19. oktobris, 13:44 UTC. 2019. gada 11. jūlijs, 17:26, wikipedia.org
2. "Mioglobīns." Wikipedia, bezmaksas enciklopēdija. 2019. gada 7. jūlijs, 21:16 UTC. 2019. gada 11. jūlijs, 20:42, wikipedia.org
3. Durāns C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. beta globīna gēna hipotipi hemoglobīna S nesējos Kolumbijā. Biomédica 2012; 32: 103-111. Pieejams vietnē: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: jauns Globiņu ģimenes loceklis. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291–296. Pieejams vietnē: scielo.sld
5. "Citoglobīns." Wikipedia, bezmaksas enciklopēdija. 2017. gada 1. septembris, 17:26 UTC. 2019. gada 12. jūlijs, 00:28 wikipedia.org